Phenylalanine ammonia-lyase
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苯丙氨酸氨裂合酶（英語：phenylalanine ammonia-lyase，或称为苯丙氨酸解氨酶，简称为PAL，EC 4.3.1.24）是一种催化如下化学反应的酶： L-苯丙氨酸 反式-肉桂酸 + NH3 因此，这种反应有一种底物L-苯丙氨酸，以及两种产物反式-肉桂酸和氨。 这种酶属於裂合酶，而且是解氨酶，专门分解C-N键。此酶的系统命名为“L-phenylalanine ammonia-lyase (trans-cinnamate-forming)”。其他的英文俗名包括tyrase, phenylalanine deaminase、tyrosine ammonia-lyase、L-tyrosine ammonia-lyase、phenylalanine ammonium-lyase以及L-phenylalanine ammonia-lyase。这种酶会参与5个代谢途径：酪氨酸代谢、苯丙氨酸代谢、氮代谢、以及生物碱生物合成ii。
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Die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase (PAL) ist ein Enzym, welches hauptsächlich in Eukaryoten und Bakterien vorkommt. PAL wandelt die Aminosäure Phenylalanin unter Freisetzung von Ammoniak (NH3) zu Zimtsäure um. Dies ist der erste Schritt in der Biosynthese der Phenylpropanoide. PAL ist eines von zwei Enzymen mit der Aminosäure Dehydroalanin. Das Enzym wird meist durch drei oder vier Gene codiert, d. h. in vielen Pflanzen existieren mehrere paraloge Isoformen.
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La fenilalanina amoniaco liasa (EC 4.3.1.24) es una enzima que cataliza una reacción que convierte la L-fenilalanina (L-Phe) en amoniaco y ácido trans-cinámico: L-fenilalanina ácido trans-cinámico + NH3 La fenilalanina amoniaco liasa es específica de L-fenilalanina y, en menor grado, de L-tirosina. La reacción catalizada por PAL es una reacción de eliminación espontánea en lugar de una desaminación oxidativa.
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The enzyme phenylalanine ammonia lyase (EC 4.3.1.24) catalyzes the conversion of L-phenylalanine to ammonia and trans-cinnamic acid.: L-phenylalanine = trans-cinnamate + NH3 Phenylalanine ammonia lyase (PAL) is the first and committed step in the phenyl propanoid pathway and is therefore involved in the biosynthesis of the polyphenol compounds such as flavonoids, phenylpropanoids, and lignin in plants. Phenylalanine ammonia lyase is found widely in plants, as well as some bacteria, yeast, and fungi, with isoenzymes existing within many different species. It has a molecular mass in the range of 270–330 kDa. The activity of PAL is induced dramatically in response to various stimuli such as tissue wounding, pathogenic attack, light, low temperatures, and hormones. PAL has recently been studie
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La phénylalanine ammonia-lyase (PAL), EC 4.3.1.24, est une enzyme de type lyase présente chez les plantes et les mycètes (champignons). La PAL catalyse la conversion de l'acide aminé phénylalanine en acide cinnamique, avec libération d'ammoniac (NH3) : L-phénylalanine acide trans-cinnamique + NH3. Cette réaction est la première étape de la synthèse de produits phytochimiques appelés phénylpropanoïdes.
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酵素学において、フェニルアラニンアンモニアリアーゼ（phenylalanine ammonia-lyase, PAL、EC 4.3.1.24）は、下記の化学反応を触媒する酵素である。 L-フェニルアラニン trans-ケイ皮酸 + NH3 したがって、本酵素はL-フェニルアラニンを基質とし、trans-ケイ皮酸とアンモニアを生成する。 本酵素はリアーゼファミリーに属する、炭素-窒素結合を切断する特異的なアンモニアリアーゼである。本酵素クラスの系統名はL-phenylalanine ammonia-lyase (trans-cinnamate-forming) である。以前はEC 4.3.1.5と分類とされていたが、このクラスはEC 4.3.1.24 (phenylalanine ammonia-lyases)、EC 4.3.1.25 (tyrosine ammonia-lyases)、EC 4.3.1.26 (phenylalanine/tyrosine ammonia-lyases) に再指定された。一般的に使われるその他の名称としては、チラーゼ、フェニルアラニンデアミナーゼ、チロシンアンモニアリアーゼ、L-チロシンアンモニアリアーゼ、フェニルアラニンアンモニウムリアーゼ、PAL、L-フェニルアラニンアンモニアリアーゼなどがある。この酵素はチロシン代謝、フェニルアラニン代謝、窒素代謝、フェニルプロパノイド生合成、アルカロイド生合成IIの5つの代謝経路に関与している。
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Phenylalanin-Ammoniak-Lyase
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Fenilalanina amoniaco liasa
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Phénylalanine ammonia-lyase
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フェニルアラニンアンモニアリアーゼ
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Phenylalanine ammonia-lyase
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苯丙氨酸氨裂合酶
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Die Phenylalanin-Ammoniak-Lyase (PAL) ist ein Enzym, welches hauptsächlich in Eukaryoten und Bakterien vorkommt. PAL wandelt die Aminosäure Phenylalanin unter Freisetzung von Ammoniak (NH3) zu Zimtsäure um. Dies ist der erste Schritt in der Biosynthese der Phenylpropanoide. PAL ist eines von zwei Enzymen mit der Aminosäure Dehydroalanin. Da Phenylalanin ein Produkt des Primärstoffwechsels der Pflanze ist und durch die Bildung von Zimtsäure aus dem Primärstoffwechsel entfernt wird, unterliegt die Biosynthese von PAL sowie deren Aktivität der Kontrolle von z. B. Licht (über das Phytochromsystem) und anderen Faktoren. Die PAL wird beispielsweise bei Verwundung der Pflanze aktiviert, wahrscheinlich um die Synthese sekundärer Pflanzenstoffe anzuregen. Das Enzym wird meist durch drei oder vier Gene codiert, d. h. in vielen Pflanzen existieren mehrere paraloge Isoformen.
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La fenilalanina amoniaco liasa (EC 4.3.1.24) es una enzima que cataliza una reacción que convierte la L-fenilalanina (L-Phe) en amoniaco y ácido trans-cinámico: L-fenilalanina ácido trans-cinámico + NH3 La fenilalanina amoniaco liasa (PAL) es el primer paso comprometido en la ruta de los fenilpropanoides y, por lo tanto, participa en la biosíntesis de los compuestos polifenólicos como los flavonoides, fenilpropanoides y lignina en las plantas. La fenilalanina amoniaco liasa se encuentra ampliamente distribuida en el reino vegetal, así como en algunas bacterias, levaduras y hongos, con isoenzimas presentes en muchas especies diferentes. Tiene una masa molecular en el rango de 270 a 330 kDa. La actividad de la PAL se induce drásticamente en respuesta a diversos estímulos, como heridas en los tejidos, ataque de patógenos, luz, bajas temperaturas y fitohormonas. La PAL se ha estudiado recientemente por sus posibles beneficios terapéuticos en seres humanos afectados por fenilcetonuria. También se ha utilizado en la generación de L-fenilalanina como precursor del edulcorante aspartamo. Esta enzima es un miembro de la familia amoniaco liasa, que escinde los enlaces carbono-nitrógeno. Al igual que otras liasas, la PAL requiere solo un sustrato para la reacción directa, pero dos para la inversa. Se cree que es mecánicamente similar a la enzima relacionada histidina amoniaco liasa (EC 4.3.1.3, HAL). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es L-fenilalanina amoniaco liasa (formadora de trans-cinamato). Anteriormente, se designó EC 4.3.1.5, pero esa clase se ha redesignado como EC 4.3.1.24 (fenilalanina amoniaco-liasas), EC 4.3.1.25 (tirosina amoniaco-liasas, TAL) y EC 4.3.1.26 (fenilalanina/tirosina amoniaco-liasas, PTAL). Otros nombres de uso común incluyen tirasa, fenilalanina desaminasa, tirosina amoniaco-liasa, L-tirosina amoniaco-liasa, fenilalanina amonio-liasa, PAL y L-fenilalanina amoniaco-liasa. La fenilalanina amoniaco liasa es específica de L-fenilalanina y, en menor grado, de L-tirosina. La reacción catalizada por PAL es una reacción de eliminación espontánea en lugar de una desaminación oxidativa.
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La phénylalanine ammonia-lyase (PAL), EC 4.3.1.24, est une enzyme de type lyase présente chez les plantes et les mycètes (champignons). La PAL catalyse la conversion de l'acide aminé phénylalanine en acide cinnamique, avec libération d'ammoniac (NH3) : L-phénylalanine acide trans-cinnamique + NH3. Cette réaction est la première étape de la synthèse de produits phytochimiques appelés phénylpropanoïdes. La PAL appartient à la famille des lyases, plus spécifiquement à la famille des enzymes catalysant les réactions de rupture de liaison carbone-azote (EC 4.3). La PAL participe à 5 voies métaboliques : métabolisme de la tyrosine, métabolisme de la phénylalanine, cycle de l'azote, biosynthèse des phénylpropanoïdes et biosynthèse des alcaloïdes II.
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The enzyme phenylalanine ammonia lyase (EC 4.3.1.24) catalyzes the conversion of L-phenylalanine to ammonia and trans-cinnamic acid.: L-phenylalanine = trans-cinnamate + NH3 Phenylalanine ammonia lyase (PAL) is the first and committed step in the phenyl propanoid pathway and is therefore involved in the biosynthesis of the polyphenol compounds such as flavonoids, phenylpropanoids, and lignin in plants. Phenylalanine ammonia lyase is found widely in plants, as well as some bacteria, yeast, and fungi, with isoenzymes existing within many different species. It has a molecular mass in the range of 270–330 kDa. The activity of PAL is induced dramatically in response to various stimuli such as tissue wounding, pathogenic attack, light, low temperatures, and hormones. PAL has recently been studied for possible therapeutic benefits in humans afflicted with phenylketonuria. It has also been used in the generation of L-phenylalanine as precursor of the sweetener aspartame. The enzyme is a member of the ammonia lyase family, which cleaves carbon–nitrogen bonds. Like other lyases, PAL requires only one substrate for the forward reaction, but two for the reverse. It is thought to be mechanistically similar to the related enzyme histidine ammonia-lyase (EC:4.3.1.3, HAL). The systematic name of this enzyme class is L-phenylalanine ammonia-lyase (trans-cinnamate-forming). Previously, it was designated as EC 4.3.1.5, but that class has been redesignated as EC 4.3.1.24 (phenylalanine ammonia-lyases), EC 4.3.1.25 (tyrosine ammonia-lyases), and EC 4.3.1.26 (phenylalanine/tyrosine ammonia-lyases). Other names in common use include tyrase, phenylalanine deaminase, tyrosine ammonia-lyase, L-tyrosine ammonia-lyase, phenylalanine ammonium-lyase, PAL, and L-phenylalanine ammonia-lyase.
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酵素学において、フェニルアラニンアンモニアリアーゼ（phenylalanine ammonia-lyase, PAL、EC 4.3.1.24）は、下記の化学反応を触媒する酵素である。 L-フェニルアラニン trans-ケイ皮酸 + NH3 したがって、本酵素はL-フェニルアラニンを基質とし、trans-ケイ皮酸とアンモニアを生成する。 本酵素はリアーゼファミリーに属する、炭素-窒素結合を切断する特異的なアンモニアリアーゼである。本酵素クラスの系統名はL-phenylalanine ammonia-lyase (trans-cinnamate-forming) である。以前はEC 4.3.1.5と分類とされていたが、このクラスはEC 4.3.1.24 (phenylalanine ammonia-lyases)、EC 4.3.1.25 (tyrosine ammonia-lyases)、EC 4.3.1.26 (phenylalanine/tyrosine ammonia-lyases) に再指定された。一般的に使われるその他の名称としては、チラーゼ、フェニルアラニンデアミナーゼ、チロシンアンモニアリアーゼ、L-チロシンアンモニアリアーゼ、フェニルアラニンアンモニウムリアーゼ、PAL、L-フェニルアラニンアンモニアリアーゼなどがある。この酵素はチロシン代謝、フェニルアラニン代謝、窒素代謝、フェニルプロパノイド生合成、アルカロイド生合成IIの5つの代謝経路に関与している。 植物等においては本酵素は一次代謝から二次代謝への分岐点となる重要な酵素である。
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苯丙氨酸氨裂合酶（英語：phenylalanine ammonia-lyase，或称为苯丙氨酸解氨酶，简称为PAL，EC 4.3.1.24）是一种催化如下化学反应的酶： L-苯丙氨酸 反式-肉桂酸 + NH3 因此，这种反应有一种底物L-苯丙氨酸，以及两种产物反式-肉桂酸和氨。 这种酶属於裂合酶，而且是解氨酶，专门分解C-N键。此酶的系统命名为“L-phenylalanine ammonia-lyase (trans-cinnamate-forming)”。其他的英文俗名包括tyrase, phenylalanine deaminase、tyrosine ammonia-lyase、L-tyrosine ammonia-lyase、phenylalanine ammonium-lyase以及L-phenylalanine ammonia-lyase。这种酶会参与5个代谢途径：酪氨酸代谢、苯丙氨酸代谢、氮代谢、以及生物碱生物合成ii。
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