Dynorphin

http://dbpedia.org/resource/Dynorphin an entity of type: Thing

Les dinorfines, Dynorphins (Dyn), són una classe de pèptids opioides que sorgeixen de la proteïna precursora . Quan la prodinorfina és escindida durant el procés per (PC2), s'alliberen múltiples pèptids actius: , i / . Les dinorfines exerceixen els seus efectes principalment a través del (KOR). rdf:langString

Dinorfin (Dyn) je opioidní peptid, který vzniká z prekurzoru prodynorfinu působením proproteinu kovertáza 2 (PC2) ve formě dynorfinu A, dynorfinu B a α/β-neo-endorfinu. Dynorfin objevil v polovině 70. let 20. století Avram Goldstein. rdf:langString

Dynorphine sind eine Gruppe von endogenen Peptiden aus der Klasse der Opioidpeptide. Es handelt sich um vom Körper selbst produzierte Opioide. Sie spielen beim Schmerzempfinden eine wichtige Rolle. Die beiden anderen Familien der Opioidpeptide sind die Endorphine und die Enkephaline. rdf:langString

Las dinorfinas (del griego dynamis poder, potencia) son un subtipo de péptidos opiáceos derivados de la pro-dinorfina que actúan como neurotransmisores en el sistema nervioso central. Se trata de neurotransmisores peptídicas entre los cuales encontramos también otras sustancias como las endorfinas y las taquininas. Los opioides son sustancias que actúan en receptores específicos para producir efectos parecidos a los de la morfina. Estos receptores se encuentran principalmente en el sistema nervioso periférico y central y en el tracto gastrointestinal. rdf:langString

Le dinorfine sono dei peptidi oppioidi endogeni che derivano dalla prodinorfina il cui produce la α-, la β-neoendorfina, la dinorfina A e la dinorfina B. Questa famiglia di peptidi endogeni è quella che mostra la maggiore affinità di legame per i recettori κ e la minore per i recettori μ e i δ. rdf:langString

Dynorfines zijn opioïde peptides die werken als neurotransmitter. Ze worden geproduceerd door groepen zenuwcellen, op verschillende plekken in het centraal zenuwstelsel, zoals de hypothalamus, de hippocampus en het ruggenmerg. Voorbeelden van dynorfine zijn dynorfine A en dynorfine B. Dynorfine heeft veel verschillende functies, waaronder bijdragen aan het patroon van elektrische activiteit in de hersenen, het zorgen voor negatieve feedback, inhibitie (afremming) bij bepaalde processen en bij het controleren van het hongergevoel. rdf:langString

ダイノルフィン (dynorphin) は、オピオイド（内在性のアヘン類縁物質）の一種であり、ペプチドである。プロダイノルフィン遺伝子 (Pdyn) がコードしており、前駆体タンパクが翻訳後にプロセシングを受けてダイノルフィンA、ダイノルフィンB、α-ネオエンドルフィン、β-ネオエンドルフィン、大ダイノルフィンが作られる。なお、プロダイノルフィン遺伝子 (Pdyn) 産物である前駆体からは、ロイシン-エンケファリンも作られる。 rdf:langString

强啡肽（Dynorphins，Dyn）,是内源性的一种，由其前體转化形成。當前强啡肽被（PC2）處理進行分解時，會釋出許多活性肽，例如、及/。 rdf:langString

Dynorphins (Dyn) are a class of opioid peptides that arise from the precursor protein prodynorphin. When prodynorphin is cleaved during processing by proprotein convertase 2 (PC2), multiple active peptides are released: dynorphin A, dynorphin B, and α/β-neo-endorphin. Depolarization of a neuron containing prodynorphin stimulates PC2 processing, which occurs within synaptic vesicles in the presynaptic terminal. Occasionally, prodynorphin is not fully processed, leading to the release of “big dynorphin.” “Big Dynorphin” is a 32-amino acid molecule consisting of both dynorphin A and dynorphin B. rdf:langString

Динорфіни — клас опіоїдних пептидів, що утворюються з білка-попередника продинорфіну. Коли продінорфін розщеплюється під впливом пропротеїнової конвертази 2 (РС2), виділяються велика кількість активних пептидів: динорфін А, динорфін В та α / β-нео-ендорфін. Деполяризація нейрона, що містить продинорфін, стимулює процесинг PC2, яка відбувається в синаптичних пухирцях у пресинаптичному кінці. Іноді продинорфін переробляється не повністю, що призводить до вивільнення «великого динорфіну». «Великим динорфіном» є 32-амінокислотна молекула, що складається як з динорфіну А, так і з динорфіну В. rdf:langString

Динорфины (англ. dynorphins, Dyn) — класс опиоидных пептидов, прекурсором которых является . При расщеплении продинорфина возникает множество активных пептидов: динорфин A, динорфин B, α/β-неоэндорфин. Деполяризация нейрона, содержащего продинорфин, стимулирует процессинг PC2-конвертазой, который происходит внутри синаптических везикул в пресинаптических окончаниях. Иногда продинорфин обрабатывается не полностью, что приводит к образованию т. н. «большого динорфина» (англ. big dynorphin), который состоит из 32 аминокислотных остатков и включает как динорфин A, так и динорфин B. rdf:langString

rdfs:label

rdf:langString Dinorfina

rdf:langString Dynorfin

rdf:langString Dynorphine

rdf:langString Dinorfinas

rdf:langString Dynorphin

rdf:langString Dinorfine

rdf:langString ダイノルフィン

rdf:langString Dynorfine

rdf:langString Динорфины

rdf:langString Динорфіни

rdf:langString 强啡肽

foaf:name

rdf:langString prodynorphin

dbpprop:name

rdf:langString prodynorphin

dbpedia-owl:wikiPageID

xsd:integer 710793

dbpedia-owl:wikiPageRevisionID

xsd:integer 1120708563

dbpprop:omim

xsd:integer 131340

dbpprop:symbol

rdf:langString PDYN

dbpprop:uniprot

rdf:langString P01213

dbpedia-owl:abstract

rdf:langString Les dinorfines, Dynorphins (Dyn), són una classe de pèptids opioides que sorgeixen de la proteïna precursora . Quan la prodinorfina és escindida durant el procés per (PC2), s'alliberen múltiples pèptids actius: , i / . Les dinorfines exerceixen els seus efectes principalment a través del (KOR).

rdf:langString Dinorfin (Dyn) je opioidní peptid, který vzniká z prekurzoru prodynorfinu působením proproteinu kovertáza 2 (PC2) ve formě dynorfinu A, dynorfinu B a α/β-neo-endorfinu. Dynorfin objevil v polovině 70. let 20. století Avram Goldstein.

rdf:langString Dynorphine sind eine Gruppe von endogenen Peptiden aus der Klasse der Opioidpeptide. Es handelt sich um vom Körper selbst produzierte Opioide. Sie spielen beim Schmerzempfinden eine wichtige Rolle. Die beiden anderen Familien der Opioidpeptide sind die Endorphine und die Enkephaline.

rdf:langString Dynorphins (Dyn) are a class of opioid peptides that arise from the precursor protein prodynorphin. When prodynorphin is cleaved during processing by proprotein convertase 2 (PC2), multiple active peptides are released: dynorphin A, dynorphin B, and α/β-neo-endorphin. Depolarization of a neuron containing prodynorphin stimulates PC2 processing, which occurs within synaptic vesicles in the presynaptic terminal. Occasionally, prodynorphin is not fully processed, leading to the release of “big dynorphin.” “Big Dynorphin” is a 32-amino acid molecule consisting of both dynorphin A and dynorphin B. Dynorphin A, dynorphin B, and big dynorphin all contain a high proportion of basic amino acid residues, in particular lysine and arginine (29.4%, 23.1%, and 31.2% basic residues, respectively), as well as many hydrophobic residues (41.2%, 30.8%, and 34.4% hydrophobic residues, respectively). Although dynorphins are found widely distributed in the CNS, they have the highest concentrations in the hypothalamus, medulla, pons, midbrain, and spinal cord. Dynorphins are stored in large (80-120 nm diameter) dense-core vesicles that are considerably larger than vesicles storing neurotransmitters. These large dense-core vesicles differ from small synaptic vesicles in that a more intense and prolonged stimulus is needed to cause the large vesicles to release their contents into the synaptic cleft. Dense-core vesicle storage is characteristic of opioid peptides storage. The first clues to the functionality of dynorphins came from Goldstein et al. in their work with opioid peptides. The group discovered an endogenous opioid peptide in the porcine pituitary that proved difficult to isolate. By sequencing the first 13 amino acids of the peptide, they created a synthetic version of the peptide with a similar potency to the natural peptide. Goldstein et al. applied the synthetic peptide to the guinea ileum longitudinal muscle and found it to be an extraordinarily potent opioid peptide. The peptide was called dynorphin (from the Greek dynamis, meaning power) to describe its potency. Dynorphins exert their effects primarily through the κ-opioid receptor (KOR), a G-protein-coupled receptor. Two subtypes of KORs have been identified: K1 and K2. Although KOR is the primary receptor for all dynorphins, the peptides do have some affinity for the μ-opioid receptor (MOR), δ-opioid receptor (DOR), and the N-methyl-D-aspartic acid (NMDA)-type glutamate receptor. Different dynorphins show different receptor selectivities and potencies at receptors. Big dynorphin and dynorphin A have the same selectivity for human KOR, but dynorphin A is more selective for KOR over MOR and DOR than is big dynorphin. Big dynorphin is more potent at KORs than is dynorphin A. Both big dynorphin and dynorphin A are more potent and more selective than dynorphin B.

rdf:langString Las dinorfinas (del griego dynamis poder, potencia) son un subtipo de péptidos opiáceos derivados de la pro-dinorfina que actúan como neurotransmisores en el sistema nervioso central. Se trata de neurotransmisores peptídicas entre los cuales encontramos también otras sustancias como las endorfinas y las taquininas. Los opioides son sustancias que actúan en receptores específicos para producir efectos parecidos a los de la morfina. Estos receptores se encuentran principalmente en el sistema nervioso periférico y central y en el tracto gastrointestinal.

rdf:langString Le dinorfine sono dei peptidi oppioidi endogeni che derivano dalla prodinorfina il cui produce la α-, la β-neoendorfina, la dinorfina A e la dinorfina B. Questa famiglia di peptidi endogeni è quella che mostra la maggiore affinità di legame per i recettori κ e la minore per i recettori μ e i δ.

rdf:langString Dynorfines zijn opioïde peptides die werken als neurotransmitter. Ze worden geproduceerd door groepen zenuwcellen, op verschillende plekken in het centraal zenuwstelsel, zoals de hypothalamus, de hippocampus en het ruggenmerg. Voorbeelden van dynorfine zijn dynorfine A en dynorfine B. Dynorfine heeft veel verschillende functies, waaronder bijdragen aan het patroon van elektrische activiteit in de hersenen, het zorgen voor negatieve feedback, inhibitie (afremming) bij bepaalde processen en bij het controleren van het hongergevoel.

rdf:langString ダイノルフィン (dynorphin) は、オピオイド（内在性のアヘン類縁物質）の一種であり、ペプチドである。プロダイノルフィン遺伝子 (Pdyn) がコードしており、前駆体タンパクが翻訳後にプロセシングを受けてダイノルフィンA、ダイノルフィンB、α-ネオエンドルフィン、β-ネオエンドルフィン、大ダイノルフィンが作られる。なお、プロダイノルフィン遺伝子 (Pdyn) 産物である前駆体からは、ロイシン-エンケファリンも作られる。

rdf:langString Динорфины (англ. dynorphins, Dyn) — класс опиоидных пептидов, прекурсором которых является . При расщеплении продинорфина возникает множество активных пептидов: динорфин A, динорфин B, α/β-неоэндорфин. Деполяризация нейрона, содержащего продинорфин, стимулирует процессинг PC2-конвертазой, который происходит внутри синаптических везикул в пресинаптических окончаниях. Иногда продинорфин обрабатывается не полностью, что приводит к образованию т. н. «большого динорфина» (англ. big dynorphin), который состоит из 32 аминокислотных остатков и включает как динорфин A, так и динорфин B. Динорфин A, динорфин B и большой динорфин включают большое количество оснóвных аминокислотных остатков (29,4 %, 23,1 % и 31,2 % соответственно), в частности лизина и аргинина, а также множество гидрофобных остатков (41,2 %, 30,8 % и 34,4 %). Динорфины широко распространены во всей ЦНС, однако наибольшая их концентрация обнаруживается в гипоталамусе, продолговатом мозге, варолиевом мосту, среднем мозге и спинном мозге. Динорфины хранятся в больших (80—120 нм) , которые отличаются от маленьких синаптических везикул тем, что в случае первых требуется более сильный и продолжительный импульс для высвобождения трансмиттеров в синаптическую щель. Электронно-плотные везикулы являются характерными для опиоидных пептидов. Первыми результатами по функционированию динорфинов стали работы группы Гольдштейна и др. по изучению опиоидных пептидов. Группа учёных обнаружила в гипофизе свиньи эндогенный опиоидный пептид, который было трудно выделить. На основе секвенирования первых 13 аминокислот пептида они синтезировали искусственную версию пептида со схожей с оригиналом силой. Группа применила пептид синтетический пептид к продольной мышце подвздошной кишки морской свинки и обнаружила, что открытое вещество является чрезвычайно сильным опиоидным пептидом. Оно было названо динорфином (от греч. δύνᾰμις — «сила»). Основное действие динорфинов связано с активацией (KOR), рецепторов, сопряжённых с G-белком (GPCR). Идентифицированы два типа κ-рецепторов: Κ1 и Κ2. Хотя KOR является первичным рецептором для всех динорфинов, эти пептиды обладают также некоторым сродством к (MOR), (DOR) и N-метил-D-аспартатным (NMDA) рецепторам глутамата. Различные динорфины показывают различную селективность и силу на рецепторах. Большой динорфин и динорфин A обладают одинаковой селективностью к человеческим κ-рецепторам, но последний показывает бо́льшую селективность в отношении KOR по сравнению с MOR и DOR, чем большой динорфин. Большой динорфин обладает большей силой на κ-рецепторах, чем динорфин A. И большой динорфин, и динорфин A показывают бо́льшую селективность и силу, чем динорфин B.

rdf:langString Динорфіни — клас опіоїдних пептидів, що утворюються з білка-попередника продинорфіну. Коли продінорфін розщеплюється під впливом пропротеїнової конвертази 2 (РС2), виділяються велика кількість активних пептидів: динорфін А, динорфін В та α / β-нео-ендорфін. Деполяризація нейрона, що містить продинорфін, стимулює процесинг PC2, яка відбувається в синаптичних пухирцях у пресинаптичному кінці. Іноді продинорфін переробляється не повністю, що призводить до вивільнення «великого динорфіну». «Великим динорфіном» є 32-амінокислотна молекула, що складається як з динорфіну А, так і з динорфіну В. Динорфін А, динорфін В та великий динорфін містять значну частку основних залишків амінокислот, зокрема лізину та аргініну (відповідно 29,4%, 23,1% та 31,2% залишків), а також гідрофобні залишки (41,2% , 30,8% та 34,4% відповідно). Хоча динорфіни поширені в ЦНС, найвищі концентрації були виявлені в нейрогіпофізі, гіпоталамусі, довгастому мозку, мості, середньому мозку та спинному. Динорфіни зберігаються у велитенських (діаметром 80-120 нм) щільних везикулах, які значно більші за нейромедіаторні. Ці великі пухирці відрізняються від синаптичних тим, що для їхнього вивільнення у синаптичну щілину необхідний більш інтенсивний та тривалий подразник. Перші ідеї про функції динорфінів сформували у 1979 Гольдштейн та ін. у роботі з опіоїдними пептидами. Група виявила ендогенний опіоїдний пептид у гіпофізі свині, який було складно виділити. Після секвенування перших 13 амінокислот пептиду, вони створили синтетичну речовину зі схожими властивостями. Гольдштейн та ін. нанесли синтетичний пептид на поздовжній м’яз клубової кишки та виявили надзвичайно потужну опіоїдну дію. Таким чином, для опису дії пептиду, його назвали динорфіном (від грецького dynamis = сила). Динорфіни здійснюють ефект в основному за допомогою к-опіоїдного рецептора (КОР), зв'язаного з G-білками. Визначено два підтипи КОР: К1 та К2. Хоча КОР є основним рецептором всіх динорфінів, ці пептиди також мають певну спорідненість [Архівовано 16 січня 2021 у Wayback Machine.] до μ-опіоїдного рецептора (МОР), δ-опіоїдного рецептора (ДОР) та NMDA-рецептора. Різні динорфіни демонструють неоднакову рецепторну селективність та силу зв’язування. Великий динорфін та динорфін А мають однакову селективність до КОР людини, але до МОР та ДОК саме великий динорфін має більшу селективність. Він також краще зв’язується із КОР, ніж динорфін А. Проте великий динорфін та динорфін А мають вищу селективність та силу зв’язування (визначається фактично значенням константи дисоціації комплекса агоніст-рецептор), ніж динорфін В.

rdf:langString 强啡肽（Dynorphins，Dyn）,是内源性的一种，由其前體转化形成。當前强啡肽被（PC2）處理進行分解時，會釋出許多活性肽，例如、及/。

dbpprop:arm

rdf:langString p

dbpprop:band

rdf:langString ter

dbpprop:chromosome

xsd:integer 20

dbpprop:entrezgene

xsd:integer 5173

dbpprop:hgncid

xsd:integer 8820

dbpprop:locussupplementarydata