Amino acid

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Aminokyselina (často zkráceně jako AK nebo AMK) je v chemii obecně jakákoliv molekula obsahující karboxylovou (-COOH) a aminovou (-NH2) funkční skupinu.V biochemii se většinou tímto termínem rozumějí pouze alfa-aminokyseliny, tj. takové, ve kterých jsou obě skupiny navázány na stejném uhlíkovém atomu. V ještě užším smyslu (například v molekulární biologii) se tímto pojmem většinou rozumí proteinogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 (až 23) základních stavebních složek všech proteinů (bílkovin), které jsou připojovány při syntéze na ribozomu. rdf:langString
Αμινοξέα ονομάζονται οι χημικές ενώσεις που περιέχουν: μία τουλάχιστον αμινο- ομάδα, (αμινομάδα, -NH2), και μία τουλάχιστον οξύ- ομάδα, δηλ. καρβονική ομάδα από τα καρβονικά οξέα, RCOOH. Μερικά αμινοξέα, τα λεγόμενα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα, αποτελούν τα βασικά δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών και καθορίζουν και τις χαρακτηριστικές ιδιότητές τους. rdf:langString
아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성 단위로, 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 함께 생성된다. 화학적으로 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭하며 화학식은 NH2CHRnCOOH(n=1~20)이다. 생화학에서는 흔히 α(알파)-아미노산을 간단히 아미노산이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카복시기가 하나의 탄소(알파 탄소라고 부른다)에 붙어있다. 아미노산의 일종인 프롤린(proline)은 실제로는 아미노기 대신 이차 아미노기를 포함한 2차 아민인데 생화학적으로 보통의 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에 2차 아미노기를 가진 프롤린도 아미노산으로 분류한다. rdf:langString
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы. rdf:langString
胺基酸是生物學上重要的有機化合物,由胺基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團,以及连到每一個胺基酸的側鏈組成。胺基酸是構成蛋白質的基本單位,賦予蛋白質特定的分子結構形態,使其分子具有(biochemical activity)。蛋白質是生物体重要的(bioactive molecule),包括催化新陳代謝的酶(又称“酵素”)。 在人工合成胺基酸成功以前,胺基酸主要来源于蛋白质水解,而天然蛋白质水解所得的胺基酸大多为α-胺基酸,所以在生化领域“胺基酸”默认指α-胺基酸。至于β、γ、δ……ω等的胺基酸在生化研究中用途较少,大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽(peptide),其缩合产生的。肽虽然和蛋白质在化学本质上除了聚合的长度外没什么不同,但是往往不像蛋白质有多级构造与特异功能。 rdf:langString
الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد. فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة من مجموعة أمين (–NH2) على الأقل مشتبكة مع مجموعة كربوكسيل (–COOH). ينتج التمثيل الغذائي في جسم الإنسان عدداً كبيراً من الاحماض الأمينية المختلفة - وجميعها يتبع التقسيم المذكور أعلاه من جهة تكوينها من طرف أميني وطرف كربوكسيلي. ولكن توجد 9 أحماض أمينية لا يستطيع جسم الإنسان تصنيعها ولابد من أن يتناولها الشخص من غذائه؛ تلك العشرة احماض أمينية الأساسية تسمى الأحماض الأمينية الضرورية. rdf:langString
Els aminoàcids són compostos orgànics que contenen els grups funcionals amino (-NH₂) i carboxil (-COOH), així com una cadena lateral diferent en cada aminoàcid. Els elements presents en tots els aminoàcids són el carboni (C), l'hidrogen (H), l'oxigen (O) i el nitrogen (N), mentre que el sofre (S) forma part de les cadenes laterals de la cisteïna i la metionina i el seleni (Se) es troba en la selenocisteïna, un aminoàcid més rar. Es coneixen uns 500 aminoàcids, els quals podem classificar per la situació del grup amino com a alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoàcids; també es poden classificar per polaritat, pH, i tipus de cadena lateral (alifàtica, , aromàtica, amb hidroxils o sofres, etc.). Formant proteïnes, els aminoàcids són el segon component més abundant (l'aigua rdf:langString
Amino acids are organic compounds that contain both amino and carboxylic acid functional groups. Although hundreds of amino acids exist in nature, by far the most important are the alpha-amino acids, which comprise proteins. Only 22 alpha amino acids appear in the genetic code. rdf:langString
Aminoacidoj estas organikaj molekuloj kiuj entenas du funkciajn grupojn, karboksilon (-COOH) kaj aminogrupon (-NH2). Oni identigis proksimume 30 diversajn aminoacidojn kiel konsistigantojnde proteinoj; 20 el ili estas relative oftaj kaj gravegaj. Aminoacidoj en proteinoj estas alfa(α)-L-aminoacidoj. La aminogrupo troviĝas sur la karbono α, la karbono tuj apud la karboksilo. Nomoj de la plej oftaj aminoacidoj: Du aminoacidoj povas kunligiĝi per reakcio inter la karboksilo de unu aminoacido kaj la aminogrupo de la alia apuda aminoacido, kun formiĝo de peptido el 2 aminoacidoj (dupeptido). rdf:langString
Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe. Aminosäuren kommen in allen bekannten Lebewesen vor. Sie sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß) und werden frei bei der Zerlegung von Proteinen (Proteolyse). Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selber herstellen, sie müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden. rdf:langString
Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en un extremo.​ Son la base de las proteínas; sin embargo, tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.​ Los aminoácidos juegan un papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos. rdf:langString
Aminoazidoa amino taldeaz (NH2) eta karboxilo taldeaz (-COOH) osaturiko gai elkartua da eta proteinak osatzen dituzten monomeroei deritze. Inguru zelularrean, pH=7 egoeran, aminoazidoek ionizazio dipolarra dute Egoera ioniko hori aldatu egiten da pH-aren arabera. Gluzidoak bezalaxe L (cis) eta D (trans) motakoak daude NH2 taldearen kokapenaren araberakoa, eskuinean egonez gero D eta ezkerrean L. Naturan aurki daitezkeen 20 aminoazidoak L motakoak dira. rdf:langString
Sa cheimic, is móilín é an t-aimínaigéad ina bhfuil feidhmghrúpaí aimíní agus carbocsailí le chéile ann. Sa bhithcheimic, tagraíonn an téarma seo d'alfa-aimínaigéid leis an fhoirmle ghinearálta H2NCHRCOOH, arb ionann R agus malartaí orgánach. Sna h, tá na grúpaí agus greamaithe chuig an carbón céanna, glaoite an ''. Bíonn an bunstruchtúr céanna ag na haimínaigéid ar fad. Tá adamh carbóin (C) acu ar fad sa lár, agus ag dul amach uaidh sin mar gha, - aimínghrúpa NH2 (acailceach), grúpa carbocsaile - COOH (aigéad) agus adamh hidrigine atá i gcoiteann ag an haimínaigéid ar fad. Chomh maith leis sin, bíonn adamh/grúpa eile ag na haimínaigéid ar fad. Athraíonn sé seo ag braith ar an aimínaigéad. Tá difríocht idir na halfa-aiminaigéid de réir an cineál taobhshlabhra (R-ghrúp) atá ceangailte chu rdf:langString
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsi karboksil (–COOH) dan amina (biasanya –NH2), serta rantai samping (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino. Dalam biokimia sering kali pengertiannya dipersempit: gugus karboksil dan amina terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut karbon alfa atau karbon-α). Dalam kasus ini, mereka dikenal sebagai asam amino-2 atau asam amino-alfa (rumus umumnya H2NCHRCOOH, kecuali pada prolina). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi ion zwitter. rdf:langString
Un acide aminé est un acide carboxylique qui possède également un groupe fonctionnel amine. De tels composés organiques ont donc à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine, par exemple une amine primaire –NH2 ou une amine secondaire –NH–. Dans le monde vivant, on connaît environ 500 acides aminés, dont environ 149 sont présents dans les protéines. Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes : on les classe ainsi souvent en fonction de la position du groupe amine par rapport au groupe carboxyle en distinguant par exemple les acides α-aminés, β-aminés, γ-aminés ou δ-aminés ; on peut également les classer en fonction de leur polarité, de leur point isoélectrique ou de leur nature aliphatique, aromatique, cyclique ou à chaîne ouverte, voire de la prése rdf:langString
Gli amminoacidi sono una vasta categoria di molecole organiche che hanno sia il gruppo funzionale amminico, sia quello carbossilico. La parola amminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali. Siccome presentano contemporaneamente un gruppo acido (quello carbossilico) e un gruppo basico (quello amminico), sono definite molecole anfotere. In funzione del valore del pH dell'ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi possono essere neutri o ionizzati. In condizioni fisiologiche, gli amminoacidi presentano il gruppo acido carico negativamente e quello basico carico positivamente: se l'amminoacido non ha altre cariche, allora prende il nome di zwitterione, in quanto la sua carica globale sarà neutra; se globalmente è carico positivamente sarà u rdf:langString
アミノ酸(アミノさん、英: amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシ基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっているが、宇宙由来のものとしても1969年に見つかったマーチソン隕石からグリシン、アラニン、グルタミン酸、β-アラニンが確認されている。全アミノ酸のうち22種がタンパク質の構成要素であり、真核生物では21種から、ヒトでは20種から構成される。動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼び、動物種によって異なるが、ヒトでは9種類のアミノ酸は食事により摂取しなければならない。 有毒なアミノ酸もあり、例えば毒キノコに含まれることが有る。 必須アミノ酸とタンパク質が密接に関わっているため、便宜的に(必須)アミノ酸を三大栄養素のタンパク質の代わりとすることもある。 rdf:langString
Aminokwasy, kwasy aminowe (skrót aa lub AA, od ang. amino acids) – grupa organicznych związków chemicznych zawierających zasadową grupę aminową oraz grupę karboksylową −COOH lub, w ogólniejszym ujęciu, dowolną grupę kwasową. Przykładem aminokwasu z grupą sulfonową −SO3H jest tauryna (kwas 2-aminoetanosulfonowy), a zawierającego −C−PO3H2 jest (kwas 2-aminoetanofosfonowy). rdf:langString
Aminoácidos são compostos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal - e alguns contêm enxofre (S), como a metionina e a cisteína. A estrutura geral dos aminoácidos apresenta um grupo amina e um grupo carboxilo. As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base. rdf:langString
Een aminozuur is een organische verbinding die zowel een carboxygroep (-COOH) als een aminegroep (-NH2) bezit. Meestal worden in de biochemie met aminozuren specifiek α-aminozuren bedoeld. Bij dit soort verbindingen staan de carboxygroep en de aminogroep op hetzelfde (meestal chirale) koolstofatoom. α-Aminozuren, ook wel proteïnogene aminozuren genoemd, zijn de bouwstenen van peptiden. Peptide-moleculen onderscheiden zich van polypeptiden of eiwitten door het geringe aantal aminozuren, maar kunnen zelf dienen als bouwsteen voor polypeptiden of eiwitten. Daarnaast dienen sommige aminozuren als precursor in de biosynthese van andere aminen, zoals de verschillende catecholaminen die uit tyrosine gevormd worden. rdf:langString
En aminosyra är en kemisk förening som innehåller både en aminogrupp och en karboxylgrupp. Inom biokemin syftar ordet oftast på de 20 aminosyror som proteiner bildas av hos däggdjur (det totala antalet kända naturliga aminosyror överstiger 300). Proteiner är polymerer av alfa-aminosyror, som hålls ihop av peptidbindningar mellan kolet i en karboxylgrupp och kvävet i aminogruppen på nästa aminosyra. I alfa-aminosyrorna, som även utanför proteiner är de vanligaste aminosyrorna, är amingruppen bunden till den första kolatomen, alfa-kolet, efter karboxylgruppen. Alfa-kolet är också bundet till en väteatom och till en sidokedja, som är speciell för respektive aminosyra. Aminosyrorna som bildar proteiner har primära amingrupper med undantag för prolin, som har en sekundär amingrupp och ibland rä rdf:langString
Амі́нокисло́ти — органічні сполуки, які одночасно містять у своєму складі аміно- (- NH2) та карбоксильну (- СООН) групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імідокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції. rdf:langString
rdf:langString Amino acid
rdf:langString حمض أميني
rdf:langString Aminoàcid
rdf:langString Aminokyselina
rdf:langString Aminosäuren
rdf:langString Αμινοξέα
rdf:langString Aminoacido
rdf:langString Aminoácido
rdf:langString Aminoazido
rdf:langString Aimínaigéad
rdf:langString Acide aminé
rdf:langString Asam amino
rdf:langString Amminoacido
rdf:langString アミノ酸
rdf:langString 아미노산
rdf:langString Aminokwasy
rdf:langString Aminozuur
rdf:langString Аминокислоты
rdf:langString Aminoácido
rdf:langString Амінокислоти
rdf:langString Aminosyror
rdf:langString 氨基酸
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rdf:langString center
rdf:langString right
rdf:langString A diagram showing the structure of selenocysteine
rdf:langString A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids
rdf:langString Graph of muscle protein synthesis vs time
rdf:langString Signaling cascade diagram
rdf:langString Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine
<second> 172800.0
rdf:langString Diagram of the molecular signaling cascades that are involved in myofibrillar muscle protein synthesis and mitochondrial biogenesis in response to physical exercise and specific amino acids or their derivatives . Many amino acids derived from food protein promote the activation of mTORC1 and increase protein synthesis by signaling through Rag GTPases.
rdf:langString The amino acid selenocysteine
rdf:langString β-Alanine and its α-alanine isomer
rdf:langString A polypeptide is an unbranched chain of amino acids
rdf:langString Catecholamines and trace amines are synthesized from phenylalanine and tyrosine in humans.
rdf:langString horizontal
rdf:langString vertical
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rdf:langString Beta alanine comparison.svg
rdf:langString Muscle protein synthesis signaling cascades.jpg
rdf:langString Protein primary structure.svg
rdf:langString Selenocysteine skeletal 3D.svg
rdf:langString Resistance exercise-induced muscle protein synthesis.jpg
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rdf:langString الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد. فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة من مجموعة أمين (–NH2) على الأقل مشتبكة مع مجموعة كربوكسيل (–COOH). ينتج التمثيل الغذائي في جسم الإنسان عدداً كبيراً من الاحماض الأمينية المختلفة - وجميعها يتبع التقسيم المذكور أعلاه من جهة تكوينها من طرف أميني وطرف كربوكسيلي. ولكن توجد 9 أحماض أمينية لا يستطيع جسم الإنسان تصنيعها ولابد من أن يتناولها الشخص من غذائه؛ تلك العشرة احماض أمينية الأساسية تسمى الأحماض الأمينية الضرورية. لكي يقوم الجسم بإنتاج ما يحتاجه من أحماض أمينية فهو يقوم بهضم الغذاء - وهنا على الأخص هضم البروتينات - فيحلل البروتين إلى أجزائه الصغرى وهي أحماض أمينية. عشرة أحماض أمينية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن الجسم صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة). على الرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض الأمينية غير الأساسية، إلا أنه يحتاج الأحماض الأمينية الضرورية لكي يكون سليما معافيا. توجد ال 10 أحماض أمينية الضرورية في العديد من المواد الغذائية: في اللحوم والأسماك والبيض والحليب والبقوليات. وعادة لا يحدث خلل في الناس لأن غذاء الأنسان متنوع ويحمل في مجموعه الأحماض الأمينية الضرورية، وهي متنوعة وفي المتناول. كما يمكن الحصول على الأحماض الأمينية الضرورية إذا تم اتباع نظام نباتي كامل بشكل مناسب. تُرقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين (بالإنجليزية: β-Alanine)‏ وأخرى من فئة غاما مثل حمض الغاما-أمينوبيوتيريك (بالإنجليزية: γ-Aminobutyric acid)‏ أو (بالإنجليزية: GABA)‏. ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعاً منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية ومواد أولية لبعض الهرمونات، كما تتكون جزيئات المناعة منها أو كمصدر للطاقة في حالات قصوى. وتتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المصطنعة كيميائيا ولها عدة استعمالات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية. إذا تنوع غذاء الإنسان من لحوم واسماك وبيض وحليب وخضروات وفاكهة يضمن حصوله على كل المواد الغذائية الضرورية لجسمه وسلامة صحته.
rdf:langString Els aminoàcids són compostos orgànics que contenen els grups funcionals amino (-NH₂) i carboxil (-COOH), així com una cadena lateral diferent en cada aminoàcid. Els elements presents en tots els aminoàcids són el carboni (C), l'hidrogen (H), l'oxigen (O) i el nitrogen (N), mentre que el sofre (S) forma part de les cadenes laterals de la cisteïna i la metionina i el seleni (Se) es troba en la selenocisteïna, un aminoàcid més rar. Es coneixen uns 500 aminoàcids, els quals podem classificar per la situació del grup amino com a alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) o delta- (δ-) aminoàcids; també es poden classificar per polaritat, pH, i tipus de cadena lateral (alifàtica, , aromàtica, amb hidroxils o sofres, etc.). Formant proteïnes, els aminoàcids són el segon component més abundant (l'aigua n'és el primer) en els músculs i altres teixits. Un alfa aminoàcid té la fórmula química genèrica: H₂NCHRCOOH, on R és un substituent orgànic. El grup amino està enllaçat a l'àtom de carboni immediatament adjacent al grup carboxil (α-carboni). Existeixen altres tipus d'aminoàcids on el grup amino està enllaçat a un àtom de carboni diferent; per exemple, en els gamma- aminoàcids (com l'àcid gamma-aminobutíric) el carboni a què està enllaçat el grup amino està separat del grup carboxil per dos àtoms de carboni. Els alfa-aminoàcids es diferencien per la cadena lateral (grup R) enllaçada al α-carboni, que pot variar de pes des d'un sol àtom d'hidrogen en la glicina fins a un grup heterocíclic gran en el triptòfan. Els aminoàcids són crítics per a la vida i tenen moltes funcions en el metabolisme. Una funció molt important és que serveixen com a blocs de construcció de les proteïnes, que són llargues cadenes lineals d'aminoàcids. Els aminoàcids poden estar units en diferents seqüències per formar una àmplia varietat de proteïnes. Hi ha 22 aminoàcids que són incorporats de manera natural a polipèptids i són anomenats proteïnògens o aminoàcids estàndards. D'aquests, 20 són codificats pel codi genètic universal. Hi ha nou aminoàcids que s'anomenen «essencials» per als humans, ja que no poden ser sintetitzats a partir d'altres compostos pel cos humà, i per tant s'han d'incorporar a partir de la ingesta. Hi ha aminoàcids que no es consideren proteics perquè no són transcripcionals, tot i que apareixen en algunes proteïnes. Aquests tipus d'aminoàcids són derivats d'altres aminoàcids (s'incorporen a la proteïna com a aminoàcids proteics) que, un cop formada la proteïna, es modifiquen químicament. Per exemple, la hidroxiprolina és una prolina a la qual s'hi ha afegit un grup hidroxil de forma post-transcripcional. Els aminoàcids no proteics s'utilitzen com a neurotransmissors, vitamines, etc. Per exemple la beta-alanina. Pel seu rol central en la bioquímica, els aminoàcids són importants en la nutrició i són utilitzats comunament en suplements nutricionals, en fertilitzants, en la tecnologia dels aliments i en la indústria. En la indústria les seves aplicacions inclouen la producció de plàstics biodegradables, drogues i catalitzadors quirals.
rdf:langString Aminokyselina (často zkráceně jako AK nebo AMK) je v chemii obecně jakákoliv molekula obsahující karboxylovou (-COOH) a aminovou (-NH2) funkční skupinu.V biochemii se většinou tímto termínem rozumějí pouze alfa-aminokyseliny, tj. takové, ve kterých jsou obě skupiny navázány na stejném uhlíkovém atomu. V ještě užším smyslu (například v molekulární biologii) se tímto pojmem většinou rozumí proteinogenní alfa-L-aminokyseliny – 20 (až 23) základních stavebních složek všech proteinů (bílkovin), které jsou připojovány při syntéze na ribozomu.
rdf:langString Aminosäuren (AS), unüblich aber genauer auch Aminocarbonsäuren, veraltet Amidosäuren genannt, sind chemische Verbindungen mit einer Stickstoff (N) enthaltenden Aminogruppe und einer Kohlenstoff (C) und Sauerstoff (O) enthaltenden Carbonsäuregruppe. Aminosäuren kommen in allen bekannten Lebewesen vor. Sie sind die Bausteine von Proteinen (Eiweiß) und werden frei bei der Zerlegung von Proteinen (Proteolyse). Essentielle Aminosäuren kann ein Organismus nicht selber herstellen, sie müssen daher mit der Nahrung aufgenommen werden. Zur Klasse der Aminosäuren zählen organische Verbindungen, die zumindest eine Aminogruppe (–NH2 bzw. substituiert –NR2) und eine Carboxygruppe (–COOH) als funktionelle Gruppen enthalten, also Strukturmerkmale der Amine und der Carbonsäuren aufweisen. Chemisch lassen sie sich nach der Stellung ihrer Aminogruppe zur Carboxylgruppe unterscheiden – steht die Aminogruppe am Cα-Atom unmittelbar benachbart zur endständigen Carboxygruppe, nennt man dies α-ständig und spricht von α-Aminosäuren. Ausgewählte α-Aminosäuren sind die natürlichen Bausteine von Proteinen. Sie werden miteinander zu Ketten verknüpft, indem die Carboxygruppe der einen Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten eine Peptidbindung eingeht. Die auf diese Weise zu einem Polymer verketteten Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten und bestimmen zusammen die Form, mit der das Polypeptid im wässrigen Milieu dann zum nativen Protein auffaltet. Diese Biosynthese von Proteinen findet in allen Zellen an den Ribosomen nach Vorgabe genetischer Information statt, die in Form von mRNA vorliegt. Die Basensequenz der mRNA codiert in Tripletts die Aminosäurensequenz, wobei jeweils ein Basentriplett ein Codon darstellt, das für eine bestimmte proteinogene Aminosäure steht. Die hiermit als Bausteine für die Bildung von Proteinen in einer bestimmten Reihenfolge angegebenen Aminosäuren formen die Proteine. Beim Menschen sind es 21 verschiedene proteinogene Aminosäuren, neben den standardmäßig 20 Aminosäuren auch Selenocystein. Nach der Translation können die Seitenketten einiger im Protein eingebauter Aminosäuren noch modifiziert werden. Das Spektrum der Aminosäuren geht allerdings über diese rund zwanzig proteinogenen weit hinaus. So sind bisher über 400 nichtproteinogene natürlich vorkommende Aminosäuren bekannt, die biologische Funktionen haben. Die vergleichsweise seltenen D-Aminosäuren stellen hierbei eine spezielle Gruppe dar. Die Vielfalt der synthetisch erzeugten und die der theoretisch möglichen Aminosäuren ist noch erheblich größer. Einige Aminosäuren spielen als Neurotransmitter eine besondere Rolle, ebenso verschiedene Abbauprodukte von Aminosäuren; biogene Amine treten nicht nur als Botenstoffe im Nervensystem auf, sondern entfalten auch als Hormone und Gewebsmediatoren vielfältige physiologische Wirkungen im Organismus. Die einfachste Aminosäure, Glycin, konnte nicht nur auf der Erde, sondern auch auf Kometen, Meteoriten und in Gaswolken im interstellaren Raum nachgewiesen werden.
rdf:langString Αμινοξέα ονομάζονται οι χημικές ενώσεις που περιέχουν: μία τουλάχιστον αμινο- ομάδα, (αμινομάδα, -NH2), και μία τουλάχιστον οξύ- ομάδα, δηλ. καρβονική ομάδα από τα καρβονικά οξέα, RCOOH. Μερικά αμινοξέα, τα λεγόμενα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα, αποτελούν τα βασικά δομικά στοιχεία των πρωτεϊνών και καθορίζουν και τις χαρακτηριστικές ιδιότητές τους.
rdf:langString Amino acids are organic compounds that contain both amino and carboxylic acid functional groups. Although hundreds of amino acids exist in nature, by far the most important are the alpha-amino acids, which comprise proteins. Only 22 alpha amino acids appear in the genetic code. Amino acids can be classified according to the locations of the core structural functional groups, as alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) or delta- (δ-) amino acids; other categories relate to polarity, ionization, and side chain group type (aliphatic, acyclic, aromatic, containing hydroxyl or sulfur, etc.). In the form of proteins, amino acid residues form the second-largest component (water being the largest) of human muscles and other tissues. Beyond their role as residues in proteins, amino acids participate in a number of processes such as neurotransmitter transport and biosynthesis. It is thought that they played a key role in enabling life on Earth and its emergence. Amino acids are formally named by the IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature in terms of the fictitious "neutral" structure shown in the illustration. For example, the systematic name of alanine is 2-aminopropanoic acid, based on the formula CH3−CH(NH2)−COOH. The Commission justified this approach as follows: The systematic names and formulas given refer to hypothetical forms in which amino groups are unprotonated and carboxyl groups are undissociated. This convention is useful to avoid various nomenclatural problems but should not be taken to imply that these structures represent an appreciable fraction of the amino-acid molecules.
rdf:langString Aminoacidoj estas organikaj molekuloj kiuj entenas du funkciajn grupojn, karboksilon (-COOH) kaj aminogrupon (-NH2). Oni identigis proksimume 30 diversajn aminoacidojn kiel konsistigantojnde proteinoj; 20 el ili estas relative oftaj kaj gravegaj. Aminoacidoj en proteinoj estas alfa(α)-L-aminoacidoj. La aminogrupo troviĝas sur la karbono α, la karbono tuj apud la karboksilo. Ĉiu aminoacido havas karakterizan flankan ĉenon, aŭ R-grupon, kiu donas kemian individuecon al la molekulo. Ĉi tiuj flankaj ĉenoj povas enhavi nombron da malsamaj strukturaj trajtoj, kiel nepolusajn grupojn (hidrokarbonojn), polusajn grupojn (-OH kaj -SH), polusajn acidajn grupojn (-COOH), kaj polusajn bazajn grupojn (-NH2). La tipo de aminoacidoj en la proteina strukturo plejparte determinas la ecojn de specifaj proteinoj. Ekzemple, tiaj nesolveblaj, strukturaj proteinoj (kiel tiuj en haroj, lano, kaj tendenoj) entenas altajn procentojn de aminoacidoj kun nepolusaj flankaj ĉenoj. La pli solveblaj proteinoj (kiel enzimoj, albumino, kaj hemoglobino) entenas grandajn kvantojn da aminoacidoj kun polusaj, acidaj, aŭ bazaj flankaj ĉenoj. Kvankam oni povus nomi la aminoacidojn troveblajn en proteinoj uzante IUPAK-nomenklaturon, oni kutime uzas nesistemajn nomojn. Oni uzas la tri-literajn mallongigojn kiam oni citas la sinsekvon de aminoacidoj en proteina strukturo. Rimarku, ke kelkaj mallongigoj ne estas deriveblaj de la esperantaj nomoj por tiuj ĉi aminoacidoj. La klarigo por tio estas la sama kiel ĉe la simboloj por la kemiaj elementoj. Nomoj de la plej oftaj aminoacidoj: Glicino (Gly, G), Alanino (Ala, A), Valino (Val, V), Leŭcino (Leu, L), Izoleŭcino (Ile, I), Fenilalanino (Phe, F), Tirozino (Tyr, Y), Triptofano (Trp, W), Serino (Ser, S), Treonino (Thr, T), Prolino (Pro), Asparagino (Asn, N), Cisteino (Cys, C), Glutamino (Gln, Q), Aspartato (Asp, D), Glutama acido/ Glutamato (Glu, E), Lizino (Lys, K), Arginino (Arg, R), Histidino (His, H), kaj Metionino (Met, M). Aminoacidoj estas blankaj, kristalaj solidaĵoj, la plejparto el kiuj estas tre solvebla en akvo. Tiu solvebleco kaj iliaj relative altaj fandopunktoj supozigas al ni, ke aminoacidoj ekzistas en jona formo. Esploroj de aminoacidoj en solvaĵoj konfirmas ke ili estas ŝargitaj molekuloj. La ĉeesto de karboksilo kaj baza aminogrupo en la sama molekulo ebligas transdoni hidrogenan jonon en ia acid-baza reakcio. La produkto de ĉi tiu reakcio estas tiel nomata "ambaŭ-jono", aŭ Zwitter-jono (leg. "Cviter-jono"). Du aminoacidoj povas kunligiĝi per reakcio inter la karboksilo de unu aminoacido kaj la aminogrupo de la alia apuda aminoacido, kun formiĝo de peptido el 2 aminoacidoj (dupeptido).
rdf:langString Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en un extremo.​ Son la base de las proteínas; sin embargo, tanto estos como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.​ Los aminoácidos juegan un papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua (deshidratación) y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción se genera de manera natural dentro de las células, más precisamente en los ribosomas.​En el código genético están codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos moleculares, se denominan proteínas.​​ Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales pero solo 20 son los que conforman a las proteínas. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
rdf:langString Aminoazidoa amino taldeaz (NH2) eta karboxilo taldeaz (-COOH) osaturiko gai elkartua da eta proteinak osatzen dituzten monomeroei deritze. Inguru zelularrean, pH=7 egoeran, aminoazidoek ionizazio dipolarra dute Egoera ioniko hori aldatu egiten da pH-aren arabera. Gluzidoak bezalaxe L (cis) eta D (trans) motakoak daude NH2 taldearen kokapenaren araberakoa, eskuinean egonez gero D eta ezkerrean L. Naturan aurki daitezkeen 20 aminoazidoak L motakoak dira. Gai elkartu hauek solido, kristalino eta hidrosolugarriak dira. Aktibitate optikoa ere badute, hau da, argi polarizatua desbideratzeko gai dira (estereoisomeria) . Propietate kimiko bereziak dituzte, adibidez, disoluzio basikoetan azidoak bailira jokatzen dute, eta azidoetan alderantziz.
rdf:langString Un acide aminé est un acide carboxylique qui possède également un groupe fonctionnel amine. De tels composés organiques ont donc à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine, par exemple une amine primaire –NH2 ou une amine secondaire –NH–. Dans le monde vivant, on connaît environ 500 acides aminés, dont environ 149 sont présents dans les protéines. Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes : on les classe ainsi souvent en fonction de la position du groupe amine par rapport au groupe carboxyle en distinguant par exemple les acides α-aminés, β-aminés, γ-aminés ou δ-aminés ; on peut également les classer en fonction de leur polarité, de leur point isoélectrique ou de leur nature aliphatique, aromatique, cyclique ou à chaîne ouverte, voire de la présence de groupes fonctionnels autres que le carboxyle et l'amine qui définissent cette classe de composés. En biochimie, les acides α-aminés jouent un rôle crucial dans la structure, le métabolisme et la physiologie des cellules de tous les êtres vivants connus, en tant que constituants des peptides et des protéines. Ils constituent à ce titre l'essentiel de la masse du corps humain après l'eau. Ils présentent, à de rares exceptions près, une structure générique du type H2N–HCR–COOH, où R est la chaîne latérale identifiant l'acide α-aminé. Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées — à quelques exceptions près — que de 22 acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits acides aminés protéinogènes. Parmi ceux-ci, 19 acides aminés ne contiennent que quatre éléments chimiques : le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote ; deux acides aminés contiennent en plus un atome de soufre, et un acide aminé assez rare contient un atome de sélénium. Ces acides aminés forment de longs biopolymères linéaires, appelés polypeptides, dans lesquels les monomères sont unis entre eux par des liaisons peptidiques. Un acide aminé engagé dans une ou deux liaisons peptidiques au sein d'un polypeptide est un résidu d'acide aminé. L'ordre dans lequel ces résidus se succèdent dans les polypeptides est la séquence peptidique et est déterminé par les gènes à travers le code génétique, qui établit une relation entre les codons de trois bases nucléiques et chacun de ces résidus. Les acides aminés sont quasiment tous des molécules chirales, dont les représentants naturels sont essentiellement les énantiomères L ; il existe également des acides aminés D dans les parois bactériennes et certains antibiotiques, comme la gramicidine, qui est un peptide non ribosomique. Outre leur rôle dans les protéines, les acides aminés protéinogènes peuvent également être précurseurs de biosynthèses importantes. C'est par exemple le cas de la glycine, précurseur de la porphyrine, laquelle donne l'hème des globules rouges, ainsi que de l'acide inosinique, qui donne les bases puriques des acides nucléiques. En outre, plusieurs acides aminés, protéinogènes ou non, jouent également un rôle central dans la physiologie de l'organisme, indépendamment de leur contribution aux protéines. Ainsi, la carnitine, un acide aminé non protéinogène, intervient dans le transport des lipides. Le glutamate (protéinogène) et l'acide γ-aminobutyrique (GABA, non protéinogène) sont, dans le cerveau, respectivement le principal neurotransmetteur excitateur et le principal inhibiteur du système nerveux central. Il existe par ailleurs de très nombreux autres acides α-aminés biologiques non protéinogènes, dont certains dérivent des acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle sur les protéines — par exemple la citrulline, qui dérive de l'arginine, et l'acide pyroglutamique, par lactamisation de l'acide glutamique — ou n'entrent pas dans la constitution des protéines — par exemple la DOPA et l'ornithine. Certains acides α-aminés naturels peuvent également être toxiques, comme l'acide domoïque, qui est une phycotoxine. Neuf des 22 acides aminés protéinogènes sont dits essentiels pour l'homme car ils ne peuvent pas être produits par le métabolisme humain et doivent par conséquent être apportés directement par l'alimentation. D'autres acides aminés peuvent également être essentiels selon l'âge ou l'état de santé. La liste des acides aminés essentiels diffère selon les espèces : les ruminants, par exemple, obtiennent plusieurs acides aminés, qu'ils ne synthétisent pas eux-mêmes, à partir des produits de digestion par les microorganismes dans leur réticulorumen. En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont des éléments importants en nutrition et sont couramment utilisés dans les compléments alimentaires. Diverses technologies font également appel aux acides aminés, par exemple comme engrais, en technologie alimentaire dans l'industrie agroalimentaire, en pharmacie, en chimie fine et en synthèse organique (synthèse asymétrique par exemple).
rdf:langString Sa cheimic, is móilín é an t-aimínaigéad ina bhfuil feidhmghrúpaí aimíní agus carbocsailí le chéile ann. Sa bhithcheimic, tagraíonn an téarma seo d'alfa-aimínaigéid leis an fhoirmle ghinearálta H2NCHRCOOH, arb ionann R agus malartaí orgánach. Sna h, tá na grúpaí agus greamaithe chuig an carbón céanna, glaoite an ''. Bíonn an bunstruchtúr céanna ag na haimínaigéid ar fad. Tá adamh carbóin (C) acu ar fad sa lár, agus ag dul amach uaidh sin mar gha, - aimínghrúpa NH2 (acailceach), grúpa carbocsaile - COOH (aigéad) agus adamh hidrigine atá i gcoiteann ag an haimínaigéid ar fad. Chomh maith leis sin, bíonn adamh/grúpa eile ag na haimínaigéid ar fad. Athraíonn sé seo ag braith ar an aimínaigéad. Tá difríocht idir na halfa-aiminaigéid de réir an cineál taobhshlabhra (R-ghrúp) atá ceangailte chuig a gcarbón-alfa. Tá éagsúlacht mhór iontu ó thaobh toise, níl ach hidrigin amháin ag glicín , grúpa ag agus grúpa mór heitreafháinneac ag . Ar leith ó na haimínaigéid atá faighte i ngach beathachruth, tá ról ríthábhachtacha ag aimínaigéid neamh-nádúrtha san earnáil tionsclaíochta agus teicneolaíochta, mar shampla, Is alfa-aimínaigéid iad an t-oibreáin chrágtha EDTA agus an t-aigéad nítríl trí-aicéiteach atá tábhachtach i dtionscal na gceimiceán.
rdf:langString Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsi karboksil (–COOH) dan amina (biasanya –NH2), serta rantai samping (gugus R) yang spesifik untuk setiap jenis asam amino. Dalam biokimia sering kali pengertiannya dipersempit: gugus karboksil dan amina terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut karbon alfa atau karbon-α). Dalam kasus ini, mereka dikenal sebagai asam amino-2 atau asam amino-alfa (rumus umumnya H2NCHRCOOH, kecuali pada prolina). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi ion zwitter. Ada sekitar 500 asam amino yang telah diketahui, meskipun hanya 20 yang dihasilkan oleh kode genetik. Dua puluh asam amino standar ini, ditambah dengan dua asam amino lainnya, merupakan asam amino yang menjadi komponen penyusun protein sehingga disebut . Asam amino-asam amino ini bergabung melalui ikatan peptida membentuk molekul besar yang disebut peptida, polipeptida, hingga protein. Selain berperan sebagai residu dalam protein, asam amino (baik proteinogenik maupun nonproteinogenik) juga berpartisipasi dalam sejumlah proses biologis misalnya glutamat (asam glutamat standar) dan asam gamma-aminobutirat (GABA) yang berperan sebagai neurotransmiter. Sembilan asam amino proteinogenik disebut "esensial" bagi manusia karena tidak bisa diproduksi oleh tubuh manusia dari senyawa lain sehingga harus diperoleh dari makanan. Asam amino lainnya mungkin bersifat esensial dalam kondisi tertentu, misalnya untuk usia atau kondisi medis tertentu. Asam amino esensial juga dapat berbeda-beda di antara spesies. Karena signifikansi biologisnya, asam amino penting dalam nutrisi dan biasanya digunakan dalam suplemen nutrisi, pupuk, pakan, dan teknologi makanan. Penggunaan asam amino dalam industri misalnya produksi obat-obatan, , dan .
rdf:langString Gli amminoacidi sono una vasta categoria di molecole organiche che hanno sia il gruppo funzionale amminico, sia quello carbossilico. La parola amminoacido deriva dall'unione dei nomi di questi due gruppi funzionali. Siccome presentano contemporaneamente un gruppo acido (quello carbossilico) e un gruppo basico (quello amminico), sono definite molecole anfotere. In funzione del valore del pH dell'ambiente chimico in cui si trova la molecola, i due gruppi possono essere neutri o ionizzati. In condizioni fisiologiche, gli amminoacidi presentano il gruppo acido carico negativamente e quello basico carico positivamente: se l'amminoacido non ha altre cariche, allora prende il nome di zwitterione, in quanto la sua carica globale sarà neutra; se globalmente è carico positivamente sarà un catione, altrimenti un anione. In biochimica, con il termine amminoacido ci si riferisce generalmente ad un piccolo sottogruppo di questi: gli L-α-amminoacidi, cioè amminoacidi i cui gruppi amminico e carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato α, e la cui configurazione è L (ovvero il gruppo amminico si trova a sinistra del carbonio α nella proiezione di Fischer della molecola). Gli L-α-amminoacidi che costituiscono la struttura primaria delle proteine sono 22; per questo motivo vengono definiti amminoacidi proteinogenici. Il legame covalente che unisce il gruppo di un amminoacido con quello di un altro amminoacido è definito legame peptidico o giunto peptidico. Le catene di amminoacidi sono indicate col termine di peptidi e possono contenere un numero molto variabile di unità: catene molto corte vengono chiamate dipeptidi o tripeptidi (se composti rispettivamente da 2 o 3 amminoacidi), catene di medie dimensioni vengono definite , catene molto lunghe polipeptidi. Gli amminoacidi non proteinogenici invece, sono tutti gli amminoacidi non coinvolti nella struttura delle proteine. Questi rappresentano il gruppo più numeroso di amminoacidi e se ne possono identificare migliaia.
rdf:langString 아미노산(영어: amino acid)은 생물의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성 단위로, 단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 함께 생성된다. 화학적으로 아미노기와 카복시기를 포함한 모든 분자를 지칭하며 화학식은 NH2CHRnCOOH(n=1~20)이다. 생화학에서는 흔히 α(알파)-아미노산을 간단히 아미노산이라 부른다. α-아미노산은 아미노기와 카복시기가 하나의 탄소(알파 탄소라고 부른다)에 붙어있다. 아미노산의 일종인 프롤린(proline)은 실제로는 아미노기 대신 이차 아미노기를 포함한 2차 아민인데 생화학적으로 보통의 아미노산과 비슷한 기능을 수행하기 때문에 2차 아미노기를 가진 프롤린도 아미노산으로 분류한다.
rdf:langString アミノ酸(アミノさん、英: amino acid)とは、広義には(特に化学の分野では)、アミノ基とカルボキシ基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には(特に生化学の分野やその他より一般的な場合には)、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン(イミノ酸に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。 天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっているが、宇宙由来のものとしても1969年に見つかったマーチソン隕石からグリシン、アラニン、グルタミン酸、β-アラニンが確認されている。全アミノ酸のうち22種がタンパク質の構成要素であり、真核生物では21種から、ヒトでは20種から構成される。動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼び、動物種によって異なるが、ヒトでは9種類のアミノ酸は食事により摂取しなければならない。 必須でないアミノ酸(可欠アミノ酸)も、摂取バランスによっては代謝異常や欠乏を起こすことがある。非天然のアミノ酸はキラルビルディングブロック(光学活性化合物から有用な生化合物を合成する手法)、複雑な分子の構造解析、分子スキャフォールド(細胞培養における基質のことで「足場」の意味)、さらには人工タンパク質の合成などにも利用されている。 有毒なアミノ酸もあり、例えば毒キノコに含まれることが有る。 必須アミノ酸とタンパク質が密接に関わっているため、便宜的に(必須)アミノ酸を三大栄養素のタンパク質の代わりとすることもある。
rdf:langString Een aminozuur is een organische verbinding die zowel een carboxygroep (-COOH) als een aminegroep (-NH2) bezit. Meestal worden in de biochemie met aminozuren specifiek α-aminozuren bedoeld. Bij dit soort verbindingen staan de carboxygroep en de aminogroep op hetzelfde (meestal chirale) koolstofatoom. α-Aminozuren, ook wel proteïnogene aminozuren genoemd, zijn de bouwstenen van peptiden. Peptide-moleculen onderscheiden zich van polypeptiden of eiwitten door het geringe aantal aminozuren, maar kunnen zelf dienen als bouwsteen voor polypeptiden of eiwitten. Daarnaast dienen sommige aminozuren als precursor in de biosynthese van andere aminen, zoals de verschillende catecholaminen die uit tyrosine gevormd worden. In de natuur zijn ongeveer 500 verschillende aminozuren geïdentificeerd, twintig daarvan komen in menselijke eiwitten voor, de zogeheten fundamentele aminozuren. Tijdens de spijsvertering worden aminozuren, onder invloed van enzymen, uit in de voeding aanwezige eiwitten vrijgemaakt (hydrolyse). Uit de vrijgekomen aminozuren kan het organisme zijn eigen specifieke eiwitten weer opbouwen. Het organisme kan een aantal fundamentele aminozuren zelf synthetiseren, andere echter niet. Deze laatste moeten in het voedsel aanwezig zijn, men noemt ze de noodzakelijke of essentiële aminozuren. Volwassen mensen hebben negen essentiële aminozuren nodig: lysine, tryptofaan, fenylalanine, leucine, isoleucine, threonine, methionine, histidine en valine. Via enzymreacties (protease) in het spijsverteringskanaal worden eiwitten opgesplitst in aminozuren (proteolyse). De aminozuren worden vervolgens door het bloed via de darmhaarvaten en de poortader naar de lever gevoerd. Omdat eiwitsynthese uit aminozuren vooral in de lichaamscellen plaatsvindt, zal een groot deel van de aminozuren de lever onveranderd verlaten. Toch worden ook in de lever (niet-essentiële) aminozuren aangemaakt. Dit wordt transaminering genoemd.
rdf:langString Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде).Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.
rdf:langString Aminokwasy, kwasy aminowe (skrót aa lub AA, od ang. amino acids) – grupa organicznych związków chemicznych zawierających zasadową grupę aminową oraz grupę karboksylową −COOH lub, w ogólniejszym ujęciu, dowolną grupę kwasową. Przykładem aminokwasu z grupą sulfonową −SO3H jest tauryna (kwas 2-aminoetanosulfonowy), a zawierającego −C−PO3H2 jest (kwas 2-aminoetanofosfonowy). Grupa aminowa może być pierwszorzędowa (−NH2), drugorzędowa (−NHR), trzeciorzędowa (−NR2) lub czwartorzędowa amoniowa (−NH+3). Aminokwasy z czwartorzędową grupą amoniową to związki z grupy betain, a ich przedstawicielem jest N,N,N-trimetyloglicyna (betaina), (CH3)3N+CH2COO−. Ponieważ aminokwasy zawierają zarówno grupę kwasową, jak i zasadową, zachodzi w nich wewnątrzcząsteczkowa reakcja kwas–zasada i związki te istnieją głównie w formie jonów obojnaczych. Jony obojnacze aminokwasów są rodzajem soli wewnętrznych (amfolitami), dlatego mają wiele właściwości typowych dla soli: są substancjami krystalicznymi o wysokich temperaturach topnienia, wykazują duże momenty dipolowe, są rozpuszczalne w wodzie, ale nierozpuszczalne w węglowodorach.
rdf:langString Aminoácidos são compostos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal - e alguns contêm enxofre (S), como a metionina e a cisteína. A estrutura geral dos aminoácidos apresenta um grupo amina e um grupo carboxilo. Os α-aminoácidos têm a carboxila (COOH) e a amina (NH2) ligados ao mesmo carbono. São conhecidos aminoácidos com os grupos em posições diferentes, como a β-alanina ou o ácido-γ-aminobutírico (GABA). Os outros ligantes do carbono são um hidrogênio (exceção: prolina) e a cadeia lateral, representada pela letra R no desenho ao lado. A glicina tem dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono α, enquanto os outros aminoácidos apresentam uma cadeia carbônica, que determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral. Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos proteinogênicos ou padrão. Outros aminoácidos como a selenocisteína são encontrados em proteínas específicas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina e histidina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", esta pode possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos, ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando há entre centenas e milhares de aminoácidos na composição do polipeptídeo. As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água. Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base.
rdf:langString En aminosyra är en kemisk förening som innehåller både en aminogrupp och en karboxylgrupp. Inom biokemin syftar ordet oftast på de 20 aminosyror som proteiner bildas av hos däggdjur (det totala antalet kända naturliga aminosyror överstiger 300). Proteiner är polymerer av alfa-aminosyror, som hålls ihop av peptidbindningar mellan kolet i en karboxylgrupp och kvävet i aminogruppen på nästa aminosyra. I alfa-aminosyrorna, som även utanför proteiner är de vanligaste aminosyrorna, är amingruppen bunden till den första kolatomen, alfa-kolet, efter karboxylgruppen. Alfa-kolet är också bundet till en väteatom och till en sidokedja, som är speciell för respektive aminosyra. Aminosyrorna som bildar proteiner har primära amingrupper med undantag för prolin, som har en sekundär amingrupp och ibland räknas som en iminosyra. Aminosyror brukar vanligen delas in i grupper efter sidokedjornas egenskaper: sura, basiska, hydrofila (eller polära) och hydrofoba (eller opolära). Alla aminosyror är amfolyter, då de både kan ta upp och avge protoner. Karboxylgruppen kan avge en proton till amingruppen, då aminosyran bildar en amfojon, även kallat zwitterjon. Zwitterjonen är amfolyt och dipolär. Vid den isoelektriska punkten föreligger alltså nettoladdning noll. Essentiella aminosyror är aminosyror som kroppen inte kan tillverka genom att bygga om andra aminosyror och som därför måste tillföras via kosten. Grenade aminosyror (BCAA) är en grupp essentiella aminosyror vars struktur inkluderar en med en kolatom och tre väteatomer.
rdf:langString Амі́нокисло́ти — органічні сполуки, які одночасно містять у своєму складі аміно- (- NH2) та карбоксильну (- СООН) групи. Амінокислоти є мономерними одиницями білків, у складі яких залишки амінокислот з'єднані пептидними зв'язками. Більшість білків побудовані із комбінації дев'ятнадцяти «первинних» амінокислот, тобто таких, що містять первинну аміногрупу, і однієї «вторинної» амінокислоти або імідокислоти (містить вторинну аміногрупу) проліну, що кодуються генетичним кодом. Їх називають стандартними або протеїногенними амінокислотами. Крім стандартних в живих організмах зустрічаються інші амінокислоти, які можуть входити до складу білків або виконувати інші функції. У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде β-амінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами.
rdf:langString 胺基酸是生物學上重要的有機化合物,由胺基(-NH2)和羧基(-COOH)的官能團,以及连到每一個胺基酸的側鏈組成。胺基酸是構成蛋白質的基本單位,賦予蛋白質特定的分子結構形態,使其分子具有(biochemical activity)。蛋白質是生物体重要的(bioactive molecule),包括催化新陳代謝的酶(又称“酵素”)。 在人工合成胺基酸成功以前,胺基酸主要来源于蛋白质水解,而天然蛋白质水解所得的胺基酸大多为α-胺基酸,所以在生化领域“胺基酸”默认指α-胺基酸。至于β、γ、δ……ω等的胺基酸在生化研究中用途较少,大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。 不同的胺基酸脱水缩合形成肽(peptide),其缩合产生的。肽虽然和蛋白质在化学本质上除了聚合的长度外没什么不同,但是往往不像蛋白质有多级构造与特异功能。
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