Alpha helix
http://dbpedia.org/resource/Alpha_helix an entity of type: Thing
L'hèlix alfa, o hèlix α (alpha helix en anglès), és el motiu principal de l'estructura secundària de les proteïnes. És una estructura enrotllada en una espiral dextrogira, en què cada grup N-H d'un aminoàcid n pot establir un enllaç pont d'hidrogen amb el grup C=O de l'aminoàcid n+4 de la mateixa cadena peptídica. Sovint aquesta estructura també s'anomena hèlix alfa de Pauling-Corey-Branson. És important constatar que de tots els tipus d'estructures locals de les proteïnes, l'hèlix α és la més regular, a més de ser la més predominant, i la que té la seqüència més previsible.
rdf:langString
لولب ألفا في الكيمياء الحيوية (بالإنجليزية: alpha helix أو α-helix) هو بروتين ثانوي البنية في الخلايا الحية شكله لولبي ملتفا طبقا لقاعدة اليد اليمنى. منه تعطي كل مجموعة N-H في أمين رابطة هيدروجينية إلى مجموعة كربونيل C=O لحمض أميني. تلك البنية الثانوية تسمى أحيانا «لولب ألفا باولينغ- كوري-برانسون»؛ ويعرف أيضا ب: 3.613-helix _ حيث يعطي عدد البقايا في كل لفة من اللولب وتشمل 13 ذرة في الحلقة التي تكوّن الرابطة الهيدروجينية. من تلك البنيات الثانوية نجد البروتينات وفيها تتواجد اللوالب ألفا شائعة، ويمكن التعرف عليها من المتسلسلات.
rdf:langString
αヘリックス（Alpha helix）はタンパク質の二次構造の共通モチーフの1つで、ばねに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシ基と水素結合を形成している。
rdf:langString
알파 나선(영어: α-helix)이란 단백질의 2차 구조 중 하나로 나선형으로 생겼기에 이런 이름이 붙었다. α-헬릭스라고도 한다. 아미노산 잔기 3.6개가 1회전을 하는 나선이 수소 결합으로 안정성을 유지한다.
rdf:langString
Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.
rdf:langString
α螺旋（alpha helix (α-helix)；Pauling–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。 α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，H－O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α螺旋结构的形成。 α螺旋中，氨基酸的R基团指向外和向下。这样以来就避免了与多肽链的主干部分之间的的。螺旋的核心部分紧密结合，原子之间以范德华力联系在一起。 因为其特殊的环状R基团，脯氨酸一般不出现在α螺旋中，而经常出现在α螺旋的开始处。
rdf:langString
Альфа-спіраль (α-спіраль) — типовий елемент вторинної структури білків, що має форму правозакрученої гвинтової лінії, і якій кожна аміногрупа (-NH2) в каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільною групою (-C=0) амінокислоти, що знаходиться на чотири амінокислоти раніше (водневий зв'язок ). Цей елемент вторинної структури інколи також називається класичною альфа-спіраллю Полінга-Корі-Бренсона.
rdf:langString
Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále). Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, glutamát, leucin, lysin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.
rdf:langString
The alpha helix (α-helix) is a common motif in the secondary structure of proteins and is a right hand-helix conformation in which every backbone N−H group hydrogen bonds to the backbone C=O group of the amino acid located four residues earlier along the protein sequence. The alpha helix is also called a classic Pauling–Corey–Branson α-helix. The name 3.613-helix is also used for this type of helix, denoting the average number of residues per helical turn, with 13 atoms being involved in the ring formed by the hydrogen bond.
rdf:langString
Με την ονομασία άλφα έλικα (αγγλ. Alpha helix), ή έλικα άλφα, ή α-έλικα, (alpha helix, ή a-helix), φέρεται στη Βιολογία μια σπειροειδής αλυσίδα πολυπεπτιδίων η οποία και δημιουργεί μια ελικοειδή δομή σε πολλές πρωτεΐνες με 3,6 κατάλοιπα αμινοξέων ανά στροφή της έλικας. Οι διαδοχικές αυτές στροφές της άλφα έλικας συνδέονται με ασθενείς ενδομοριακούς δεσμούς υδρογόνου, με συνέπεια η δομή να είναι περισσότερο σταθερή από μια απλή, μη σπειροειδή αλυσίδα πολυπεπτιδίων.
rdf:langString
Als α-Helix wird in der Biochemie eine häufige Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet. Sie gehört zu den stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig.
rdf:langString
La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco \ / N-H:O=C / \ povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvaraminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo). Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo. Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º.
*
*
*
*
rdf:langString
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua.
rdf:langString
L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène.
rdf:langString
L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. Le α eliche possono essere destrorse o sinistrorse anche se le seconde rappresentano rare eccezioni.
rdf:langString
Bij eiwitten is de α-helix een belangrijke element van de secundaire structuur. De α-helix werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, Robert Corey, en Herman Branson in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Paulings voorspelling van de vlakke peptidebinding. In een schematische voorstelling van eiwitten wordt een α-helix voorgesteld door een gekleurde pijl draaiend rond een centrale as.
rdf:langString
Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídeo está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal.
rdf:langString
En alfahelix är en mycket vanlig typ av sekundärstruktur delar av ett protein kan anta. I denna struktur är proteinkedjan formad som en symmetrisk spiral - en helix. Att proteinkedjor kan vecka sig i en alfa-helix-struktur föreslogs 1951 av Linus Pauling och Robert Corey, 6 år före första observerationen, då i myoglobins struktur. Varje varv i helixen innehåller 3,6 aminosyror och avståndet emellan varje aminosyra i höjdled är 1,5 ångström. Enskilda alfa-helixar brukar inte vara längre än 45 Å.
rdf:langString
Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — — по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году. Параметры идеальной α-спирали:
rdf:langString
rdf:langString
لولب ألفا
rdf:langString
Hèlix alfa
rdf:langString
Alfa-helix
rdf:langString
Α-Helix
rdf:langString
Άλφα έλικα
rdf:langString
Alfa-helico
rdf:langString
Alpha helix
rdf:langString
Hélice alfa
rdf:langString
Alfa elica
rdf:langString
Hélice alpha
rdf:langString
Αヘリックス
rdf:langString
알파 나선
rdf:langString
Alfa-helix
rdf:langString
Alfa-hélice
rdf:langString
Helisa alfa
rdf:langString
Альфа-спираль
rdf:langString
Alfahelix
rdf:langString
Α螺旋
rdf:langString
Альфа-спіраль
xsd:integer
3054
xsd:integer
1088337503
rdf:langString
Top view of the same helix shown above. Four carbonyl groups are pointing upwards toward the viewer, spaced roughly 100° apart on the circle, corresponding to 3.6 amino-acid residues per turn of the helix.
rdf:langString
Side view of an α-helix of alanine residues in atomic detail. Two hydrogen bonds for the same peptide group are highlighted in magenta; the H to O distance is about . The protein chain runs upward here; that is, its N-terminus is at the bottom and its C-terminus at the top. Note that the sidechains angle slightly downward, toward the N-terminus, while the peptide oxygens point up and the peptide NHs point down.
rdf:langString
vertical
rdf:langString
alpha helix neg60 neg45 sideview.png
rdf:langString
alpha helix neg60 neg45 topview.png
xsd:integer
180
rdf:langString
L'hèlix alfa, o hèlix α (alpha helix en anglès), és el motiu principal de l'estructura secundària de les proteïnes. És una estructura enrotllada en una espiral dextrogira, en què cada grup N-H d'un aminoàcid n pot establir un enllaç pont d'hidrogen amb el grup C=O de l'aminoàcid n+4 de la mateixa cadena peptídica. Sovint aquesta estructura també s'anomena hèlix alfa de Pauling-Corey-Branson. És important constatar que de tots els tipus d'estructures locals de les proteïnes, l'hèlix α és la més regular, a més de ser la més predominant, i la que té la seqüència més previsible.
rdf:langString
لولب ألفا في الكيمياء الحيوية (بالإنجليزية: alpha helix أو α-helix) هو بروتين ثانوي البنية في الخلايا الحية شكله لولبي ملتفا طبقا لقاعدة اليد اليمنى. منه تعطي كل مجموعة N-H في أمين رابطة هيدروجينية إلى مجموعة كربونيل C=O لحمض أميني. تلك البنية الثانوية تسمى أحيانا «لولب ألفا باولينغ- كوري-برانسون»؛ ويعرف أيضا ب: 3.613-helix _ حيث يعطي عدد البقايا في كل لفة من اللولب وتشمل 13 ذرة في الحلقة التي تكوّن الرابطة الهيدروجينية. من تلك البنيات الثانوية نجد البروتينات وفيها تتواجد اللوالب ألفا شائعة، ويمكن التعرف عليها من المتسلسلات.
rdf:langString
Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury). Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále). Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, glutamát, leucin, lysin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice. Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, alfa-helix by tedy ve vakuu byl relativně silný elektrický dipól. Ve vodném rozpouštědle je ovšem většina náboje odstíněna a dipólový moment alfa-helixů zřejmě nepřispívá ke stabilizaci proteinové struktury. Výjimkou mohou být některé alfa-helixy, jejichž aspoň jeden konec je uvnitř proteinové struktury, například řada .
rdf:langString
Als α-Helix wird in der Biochemie eine häufige Ausprägung der Sekundärstruktur eines Proteins bezeichnet. Sie gehört zu den stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig. Unter der Sekundärstruktur eines Proteins wird die räumliche Struktur der Aminosäurekette ohne Berücksichtigung der Seitengruppen verstanden. Die Sekundärstruktur eines Proteins geht aus dessen Primärstruktur (Aminosäuresequenz) hervor. Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. Die dreidimensionale Struktur eines Proteins ist entscheidend für dessen selektive Funktion (siehe Proteinstruktur).
rdf:langString
The alpha helix (α-helix) is a common motif in the secondary structure of proteins and is a right hand-helix conformation in which every backbone N−H group hydrogen bonds to the backbone C=O group of the amino acid located four residues earlier along the protein sequence. The alpha helix is also called a classic Pauling–Corey–Branson α-helix. The name 3.613-helix is also used for this type of helix, denoting the average number of residues per helical turn, with 13 atoms being involved in the ring formed by the hydrogen bond. Among types of local structure in proteins, the α-helix is the most extreme and the most predictable from sequence, as well as the most prevalent.
rdf:langString
Με την ονομασία άλφα έλικα (αγγλ. Alpha helix), ή έλικα άλφα, ή α-έλικα, (alpha helix, ή a-helix), φέρεται στη Βιολογία μια σπειροειδής αλυσίδα πολυπεπτιδίων η οποία και δημιουργεί μια ελικοειδή δομή σε πολλές πρωτεΐνες με 3,6 κατάλοιπα αμινοξέων ανά στροφή της έλικας. Οι διαδοχικές αυτές στροφές της άλφα έλικας συνδέονται με ασθενείς ενδομοριακούς δεσμούς υδρογόνου, με συνέπεια η δομή να είναι περισσότερο σταθερή από μια απλή, μη σπειροειδή αλυσίδα πολυπεπτιδίων. Στη διεθνή ορολογία, ονομάζεται και Pauling–Corey–Branson α-helix, λόγω της επιστημονικής συνεισφοράς των εν λόγω βιοχημικών - ερευνητών, το 1951, τόσο στην ανακάλυψη της δομής της όσο και στη σκιαγράφηση της λειτουργίας της. Η εν λόγω δομή της μακράς αλυσίδας "έλικας άλφα" είναι η χαρακτηριστική εκείνη που απαντάται στις "ινώδεις πρωτεΐνες" οι οποίες και βρίσκονται στα μαλλιά, στις τρίχες (τρίχωμα), στα πούπουλα, στα νύχια και στα κέρατα. Όλες οι πρωτεΐνες που βρίσκονται μεταξύ των κυττάρων είναι συνηθέστερα "σφαιρικού τύπου" με πολύ μικρά τμήματα ελίκων άλφα.
rdf:langString
La ĉefa trajto de la alfa-helico estas la volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon, tiel ke hidrogen-ligoj de la speco \ / N-H:O=C / \ povas formiĝi inter grupoj N-H kaj C=O, kiuj estas tri aŭ kvaraminoacidajn unuojn disaj (averaĝe 3,6 restaĵojn/volviĝo de spiralo). Plejparto da proteinoj havas helicajn regionojn de diversaj longoj, intermiksitaj kun regionoj de hazarda volvaĵo. Alfa-helicoj en proteinoj troviĝas kiam sekvo de reziduoj havas la paro de anguloj fi/psi kiu pli malpli egalas -60º/-50º. En globecaj proteinoj alfa-helicoj konsistas de 4 aŭ 5 ĝis ĉirkaŭ 40 reziduoj, sed la averaĝa longo estas 10 reziduoj (3 volviĝoj).Malkiel DNA kies bazoj direktas H-ligojn al la kerno/interno de la duobla helico kaj fosfat-grupoj ekstere, alfa-helicoj en proteinoj havas H-ligojn direktitaj al la reziduo en la sama pozicio de alia volviĝo (unuope supren kaj malsupren) kaj la direktitaj al la ekstero de la helico. Pro tiu direkto de la flank-grupoj al la ekstero de alfa-helicoj, kiam alfa-helico havas sian surfacon direktita al akvaĵaj solvaĵoj, la reziduoj estas averaĝe hidrofilaj kaj kiam la surfaco direktigas al ne-akvaĵaj solvaĵoj (ekz-e membranoj), la aminoacidoj estas averaĝe hidrofobaj. Ĝenerale, alanino (Ala, A), glutamato (Glu, G), leŭcino (Leu, L), kaj metionino (Met, M) estas bonaj stabiligaj aminoacidoj por alfa-helicoj, malkiel prolino (Pro, P), glicino (Gly, G), tirozino (Tyr, T), kaj serino (Ser, S), kiuj estas malbonaj.
*
*
*
*
rdf:langString
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua. En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura secundaria. Fue postulada primero por Linus Pauling, , y en 1953 basándose en las estructuras cristalográficas entonces conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de Pauling de la forma planar de los enlaces peptídicos.
rdf:langString
L|hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson. Le nom d’hélice 3,613 est également utilisé, la valeur de 3,6 correspondant au nombre d'acides aminés dans le pas de l'hélice et 13 est le nombre d'atomes dans le cycle fermé par la liaison hydrogène. Parmi les types de structures locales présents dans les protéines, l'hélice α est la structure secondaire la plus prévisible par l'analyse de la séquence primaire, ainsi que la plus répandue.
rdf:langString
αヘリックス（Alpha helix）はタンパク質の二次構造の共通モチーフの1つで、ばねに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシ基と水素結合を形成している。
rdf:langString
알파 나선(영어: α-helix)이란 단백질의 2차 구조 중 하나로 나선형으로 생겼기에 이런 이름이 붙었다. α-헬릭스라고도 한다. 아미노산 잔기 3.6개가 1회전을 하는 나선이 수소 결합으로 안정성을 유지한다.
rdf:langString
Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.
rdf:langString
Bij eiwitten is de α-helix een belangrijke element van de secundaire structuur. De α-helix werd voor het eerst gepostuleerd door Linus Pauling, Robert Corey, en Herman Branson in 1951. Hiervoor baseerden zij zich op de bekende kristalstructuren van de aminozuren en op Paulings voorspelling van de vlakke peptidebinding. De aminozuren komen voor in een helixvorm van ongeveer 5 Å (0,5 nm) breed. Elk aminozuur is verantwoordelijk voor een draaiing van 100° rond de as van de helix, met andere woorden er komen 3,6 aminozuren per draai rond de as voor. Dit komt overeen met een vooruitgang van 1,5 Å (0,15 nm) langs de helixas. De dicht opeengepakte α-helix is een zeer stabiel structureel motief omdat er haast geen vrije ruimte is. Bovendien komen er stabiliserende waterstofbruggen voor tussen de N-H groep van het nde aminozuur en de C=O van het (n+4)de aminozuur. Een helix is normaal gezien geladen: de N-terminus is positief, terwijl de C-terminus negatief geladen is. Deze ladingsopbouw werkt destabiliserend. Aan de N-terminus van de helix komen daarom vaak negatief geladen aminozuren (zoals glutaminezuur) voor. Positief geladen aminozuren, zoals lysine, komen echter minder vaak voor aan de N-terminus. In een schematische voorstelling van eiwitten wordt een α-helix voorgesteld door een gekleurde pijl draaiend rond een centrale as.
rdf:langString
L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere. Le α eliche si formano quando un certo numero di residui amminoacidici consecutivi adottano coppie di angoli di legame (φ, ψ) compresi fra -60° e -45°, che si collocano nel quadrante inferiore sinistro di un grafico di Ramachandran.Lo scheletro del polipeptide (ossia la sequenza di legami Cα–C-N-Cα dei residui) risulta strettamente arrotolato attorno ad un asse centrale immaginario, mentre i gruppi laterali -R dei residui amminoacidici sporgono radialmente all'esterno dell'elica.Ogni giro completo dell'elica corrisponde ad una distanza di 5,4 Å lungo l'asse immaginario, il che implica che vengano coinvolti 3,6 amminoacidi ogni giro. Le α eliche possono essere destrorse o sinistrorse anche se le seconde rappresentano rare eccezioni. Le α eliche sono predominanti nell'α-cheratina e rappresentano circa un quarto della struttura secondaria di tutte le proteine.All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto successivo. Dunque ogni giro d'elica è unito a quelli adiacenti da tre o quattro legami idrogeno, il che rende particolarmente stabile la struttura.
rdf:langString
Alfa-hélice ou α-hélice está presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. Se assemelha a uma escada em espiral. Nesta estrutura o esqueleto de polipeptídeo está estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto helicoidal. A estabilização se dá pela presença das ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na sequência linear, sendo que todos os grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa). As α-hélices encontradas em proteínas são dextrorsas.
rdf:langString
En alfahelix är en mycket vanlig typ av sekundärstruktur delar av ett protein kan anta. I denna struktur är proteinkedjan formad som en symmetrisk spiral - en helix. Att proteinkedjor kan vecka sig i en alfa-helix-struktur föreslogs 1951 av Linus Pauling och Robert Corey, 6 år före första observerationen, då i myoglobins struktur. Proteiner byggs essentiellt upp av upprepade aminosyror som sitter ihop i en lång kedja. Varje aminosyra har en amingrupp och en karboxylgrupp samt en sidokedja. Kedjan aminosyror är i en alfa-helix-struktur hårt snurrad runt sin egen axel med sidokedjorna stickande utåt. Helixen hålls samman genom vätebindningar mellan de aminosyrors amingrupper och karboxylgrupper som ligger nära varandra i rummet. De viktigaste vätebindningarna är de mellan amingruppen och den karboxylgrupp som ligger fyra aminosyror bort i proteinkedjan då dessa är lokaliserade fördelaktigt nära varandra. Varje varv i helixen innehåller 3,6 aminosyror och avståndet emellan varje aminosyra i höjdled är 1,5 ångström. Enskilda alfa-helixar brukar inte vara längre än 45 Å. Alfa-helixar kan vara både höger- och vänstervridna, men högervridna helix är energetiskt mer fördelaktiga till följd av inte lika steriskt hindrade sidokedjor, och förekommer därför i mycket högre grad. Förekomsten av alfa-helix-struktur inom ett protein varierar kraftigt, från inga till nästan 100%.
rdf:langString
Альфа-спираль (α-спираль) — элемент вторичной структуры белков, имеющий форму правозакрученной винтовой линии, в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называют классической альфа-спиралью Полинга — — по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году. Параметры идеальной α-спирали:
* число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6—3,7;
* диаметр спирали — 1,5 нм;
* шаг спирали — 0,54 нм;
* на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
rdf:langString
α螺旋（alpha helix (α-helix)；Pauling–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（Cα-N夹角和Cα-C夹角）。 α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，H－O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α螺旋结构的形成。 α螺旋中，氨基酸的R基团指向外和向下。这样以来就避免了与多肽链的主干部分之间的的。螺旋的核心部分紧密结合，原子之间以范德华力联系在一起。 因为其特殊的环状R基团，脯氨酸一般不出现在α螺旋中，而经常出现在α螺旋的开始处。
rdf:langString
Альфа-спіраль (α-спіраль) — типовий елемент вторинної структури білків, що має форму правозакрученої гвинтової лінії, і якій кожна аміногрупа (-NH2) в каркасі утворює водневий зв'язок з карбонільною групою (-C=0) амінокислоти, що знаходиться на чотири амінокислоти раніше (водневий зв'язок ). Цей елемент вторинної структури інколи також називається класичною альфа-спіраллю Полінга-Корі-Бренсона.
xsd:nonNegativeInteger
46369
