Threonine ammonia-lyase
http://dbpedia.org/resource/Threonine_ammonia-lyase an entity of type: Thing
La thréonine ammonia-lyase, appelée aussi thréonine déhydratase est une enzyme impliquée dans la voie de biosynthèse de l'isoleucine. Elle catalyse la réaction suivante : L-thréonine 2-oxobutanoate + NH3 Une forme modifiée est aujourd'hui utilisée afin de produire la L-isoleucine en grande quantité, grâce à la modification d'un site allostérique.
rdf:langString
Треониндезаминаза, или треониндегидратаза, — фермент, катализирующий реакцию дезаминирования L-формы треонина (с образованием и аммиака). α-Кетобутират затем может быть трансформирован в L-изолейцин. Для работы треониндезаминазы необходим витамин В6 (пиридоксальфосфат). Регулируется аллостерически. Треониндезаминаза обнаружена у бактерий, дрожжей и растений, но отсутствует у животных. Именно из-за отсутствия треониндезаминазы изолейцин является незаменимой аминокислотой для человека и других животных.
rdf:langString
Threonine ammonia-lyase (EC 4.3.1.19, systematic name L-threonine ammonia-lyase (2-oxobutanoate-forming), also commonly referred to as threonine deaminase or threonine dehydratase, is an enzyme responsible for catalyzing the conversion of L-threonine into α-ketobutyrate and ammonia: L-threonine = 2-oxobutanoate + NH3 (overall reaction)(1a) L-threonine = 2-aminobut-2-enoate + H2O(1b) 2-aminobut-2-enoate = 2-iminobutanoate (spontaneous)(1c) 2-iminobutanoate + H2O = 2-oxobutanoate + NH3 (spontaneous)
rdf:langString
rdf:langString
Thréonine ammonia-lyase
rdf:langString
Threonine ammonia-lyase
rdf:langString
Треониндезаминаза
rdf:langString
(L)-threonine ammonia-lyase
rdf:langString
(L)-threonine ammonia-lyase
xsd:integer
14246882
xsd:integer
1116472469
<second>
259200.0
xsd:double
4.3
xsd:integer
4794
xsd:integer
4
rdf:langString
La thréonine ammonia-lyase, appelée aussi thréonine déhydratase est une enzyme impliquée dans la voie de biosynthèse de l'isoleucine. Elle catalyse la réaction suivante : L-thréonine 2-oxobutanoate + NH3 Une forme modifiée est aujourd'hui utilisée afin de produire la L-isoleucine en grande quantité, grâce à la modification d'un site allostérique.
rdf:langString
Threonine ammonia-lyase (EC 4.3.1.19, systematic name L-threonine ammonia-lyase (2-oxobutanoate-forming), also commonly referred to as threonine deaminase or threonine dehydratase, is an enzyme responsible for catalyzing the conversion of L-threonine into α-ketobutyrate and ammonia: L-threonine = 2-oxobutanoate + NH3 (overall reaction)(1a) L-threonine = 2-aminobut-2-enoate + H2O(1b) 2-aminobut-2-enoate = 2-iminobutanoate (spontaneous)(1c) 2-iminobutanoate + H2O = 2-oxobutanoate + NH3 (spontaneous) α-Ketobutyrate can be converted into L-isoleucine, so threonine ammonia-lyase functions as a key enzyme in BCAA synthesis. It employs a pyridoxal-5'-phosphate cofactor, similar to many enzymes involved in amino acid metabolism. It is found in bacteria, yeast, and plants, though most research to date has focused on forms of the enzyme in bacteria. This enzyme was one of the first in which negative feedback inhibition by the end product of a metabolic pathway was directly observed and studied. The enzyme serves as an excellent example of the regulatory strategies used in amino acid homeostasis.
rdf:langString
Треониндезаминаза, или треониндегидратаза, — фермент, катализирующий реакцию дезаминирования L-формы треонина (с образованием и аммиака). α-Кетобутират затем может быть трансформирован в L-изолейцин. Для работы треониндезаминазы необходим витамин В6 (пиридоксальфосфат). Регулируется аллостерически. Треониндезаминаза обнаружена у бактерий, дрожжей и растений, но отсутствует у животных. Именно из-за отсутствия треониндезаминазы изолейцин является незаменимой аминокислотой для человека и других животных.
xsd:nonNegativeInteger
15462
xsd:string
4.3.1.19
