Three-finger toxin

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Drei-Finger-Toxine (abgekürzt 3FTx) sind eine in Schlangengiften vorkommende Familie von nicht-enzymatischen Polypeptiden. Diese Toxine besitzen die Drei-Finger-Proteindomäne und gehören daher zu den , die zwar alle eine ähnliche Proteinfaltung aufweisen, aber nicht alle giftig sind. Drei-Finger-Toxine bestehen meist aus etwa 60 bis 74 Aminosäureresten und besitzen in ihrem Kernelement drei β-Faltblätter, welche an einem zentralen Kern verbunden sind, der vier konservierte Disulfidbindungen enthält. Trotz ihrer konservierten Struktur haben Drei-Finger-Toxin-Proteine eine große Bandbreite an pharmakologischen Wirkungen. Unter anderem haben sie neurotoxische, kardiotoxische und antikoagulative Eigenschaften. Die komplexe Beziehung zwischen dem biochemischen Aufbau und der Funktion der Drei-F rdf:langString
Three-finger toxins (abbreviated 3FTx) are a protein superfamily of small toxin proteins found in the venom of snakes. Three-finger toxins are in turn members of a larger superfamily of three-finger protein domains which includes non-toxic proteins that share a similar protein fold. The group is named for its common structure consisting of three beta strand loops connected to a central core containing four conserved disulfide bonds. The 3FP protein domain has no enzymatic activity and is typically between 60-74 amino acid residues long. Despite their conserved structure, three-finger toxin proteins have a wide range of pharmacological effects. Most members of the family are neurotoxins that act on cholinergic intercellular signaling; the alpha-neurotoxin family interacts with muscle nicoti rdf:langString
rdf:langString Drei-Finger-Toxine
rdf:langString Three-finger toxin
rdf:langString Snake toxin and toxin-like protein
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rdf:langString PS00272
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rdf:langString Erabutoxin A, a neurotoxin that is a member of the 3FTx superfamily. The three "fingers" are labeled I, II, and III, and the four conserved disulfide bonds are shown in yellow. Rendered from .
rdf:langString Kappa-bungarotoxin, a 3FTx protein whose functional state is a non-covalent homodimer
rdf:langString Irditoxin, whose functional state is a covalent heterodimer; the inter-subunit disulfide bond is shown with green spheres
rdf:langString vertical
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rdf:langString Irditoxin dimer 2h7z.png
rdf:langString IPR003571
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rdf:langString Drei-Finger-Toxine (abgekürzt 3FTx) sind eine in Schlangengiften vorkommende Familie von nicht-enzymatischen Polypeptiden. Diese Toxine besitzen die Drei-Finger-Proteindomäne und gehören daher zu den , die zwar alle eine ähnliche Proteinfaltung aufweisen, aber nicht alle giftig sind. Drei-Finger-Toxine bestehen meist aus etwa 60 bis 74 Aminosäureresten und besitzen in ihrem Kernelement drei β-Faltblätter, welche an einem zentralen Kern verbunden sind, der vier konservierte Disulfidbindungen enthält. Trotz ihrer konservierten Struktur haben Drei-Finger-Toxin-Proteine eine große Bandbreite an pharmakologischen Wirkungen. Unter anderem haben sie neurotoxische, kardiotoxische und antikoagulative Eigenschaften. Die komplexe Beziehung zwischen dem biochemischen Aufbau und der Funktion der Drei-Finger-Toxine ist zum großen Teil Gegenstand der Grundlagenforschung. Die meisten Mitglieder der Familie sind Neurotoxine, die auf die cholinerge interzelluläre Signalgebung wirken; die Alpha-Neurotoxine interagieren mit den nikotinischen Acetylcholinrezeptoren (nAChRs), die Kappa-Bungarotoxine mit neuronalen nAChRs und Muskarin-Toxine mit Muskarin-Acetylcholinrezeptoren (mAChRs).
rdf:langString Three-finger toxins (abbreviated 3FTx) are a protein superfamily of small toxin proteins found in the venom of snakes. Three-finger toxins are in turn members of a larger superfamily of three-finger protein domains which includes non-toxic proteins that share a similar protein fold. The group is named for its common structure consisting of three beta strand loops connected to a central core containing four conserved disulfide bonds. The 3FP protein domain has no enzymatic activity and is typically between 60-74 amino acid residues long. Despite their conserved structure, three-finger toxin proteins have a wide range of pharmacological effects. Most members of the family are neurotoxins that act on cholinergic intercellular signaling; the alpha-neurotoxin family interacts with muscle nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs), the kappa-bungarotoxin family with neuronal nAChRs, and muscarinic toxins with muscarinic acetylcholine receptors (mAChRs).
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