Subtilase
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Las subtilasas son una familia de serina proteasas de tipo subtilisina. Parece que han desarrollado en forma independiente y convergente una tríada catalítica de Asp/Ser/His, como en las . La estructura de las proteínas en esta familia muestra que tienen un pliegue alfa/beta que contiene una hoja beta paralela de 7 hilos.La familia de la subtilisina es la segunda familia de serina proteasa más grande que se ha caracterizado hasta la actualidad. Actualmente se conocen más de 200 subtilasas, de las cuales más de 170 con su secuencia completa de aminoácidos. La subtilasa es generalizada, encontrándose en eubacterias, arqueobacterias, eucariotas y virus. La gran mayoría de la familia son endopeptidasas, aunque hay una exopeptidasa, . Se han determinado estructuras para varios miembros de l
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Subtilases are a family of subtilisin-like serine proteases. They appear to have independently and convergently evolved an Asp/Ser/His catalytic triad, like in the trypsin serine proteases. The structure of proteins in this family shows that they have an alpha/beta fold containing a 7-stranded parallel beta sheet.
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Subtilasa
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Subtilase
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Subtilase3 family
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Structure of the complex formed between subtilisin Carlsberg and eglin c, an elastase inhibitor from the leech Hirudo medicinalis.
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Peptidase_S8
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Las subtilasas son una familia de serina proteasas de tipo subtilisina. Parece que han desarrollado en forma independiente y convergente una tríada catalítica de Asp/Ser/His, como en las . La estructura de las proteínas en esta familia muestra que tienen un pliegue alfa/beta que contiene una hoja beta paralela de 7 hilos.La familia de la subtilisina es la segunda familia de serina proteasa más grande que se ha caracterizado hasta la actualidad. Actualmente se conocen más de 200 subtilasas, de las cuales más de 170 con su secuencia completa de aminoácidos. La subtilasa es generalizada, encontrándose en eubacterias, arqueobacterias, eucariotas y virus. La gran mayoría de la familia son endopeptidasas, aunque hay una exopeptidasa, . Se han determinado estructuras para varios miembros de la familia de la subtilisina, mostrando que las subtilisinas explotan la misma tríada catalítica que las quimotripsinas aunque los residuos se producen en un orden diferente (His/Asp/Ser en quimotripsina y Asp/His/Ser en subtilisina); de lo contrario las estructuras no muestran similitud con ninguna otra proteína.Algunas subtilisinas son proteínas de mosaico, mientras que otras contienen extensiones N y C-terminales que no muestran semejanza de secuencia con ninguna otra proteína conocida. Sobre la base de homología de secuencia, se ha propuesto una subdivisión en seis familias. Las endopeptidasas de procesamiento de proproteína , furina y enzimas relacionadas forman una subfamilia distinta conocida como la subfamilia kexina (S8B). Éstas escinden preferentemente C-terminal a los aminoácidos básicos pareados. Los miembros de esta subfamilia pueden ser identificados por motivos sutilmente diferentes alrededor del sitio activo. Los miembros de la familia de la kexina, junto con las endopeptidasas R, T y K de la levadura y la peptidasa degradante de la cutícula de , requieren la activación de tiol. Esto puede atribuirse a la presencia de Cys-173 cerca de la histidina activa. Sólo se conoce 1 miembro viral de la familia de la subtilisina, una proteasa de 56 kDa del virus del herpes 1, que infecta el bagre de canal. Las Sedolisinas (serina-carboxil peptidasas) son enzimas proteolíticas cuyo pliegue se asemeja al de la subtilisina; sin embargo, son considerablemente más grandes, con los dominios catalíticos maduros que contienen aproximadamente 375 aminoácidos. Las características definitorias de estas enzimas son una tríada catalítica única, Ser / Glu / Asp, así como la presencia de un residuo de ácido aspártico en el agujero de oxianión. Se han resuelto estructuras cristalinas de alta resolución para sedolisina de Pseudomonas sp. 101, así como para la de una bacteria termofílica, Bacillus novo sp. MN - 32. Las mutaciones en el gen humano conduce a una enfermedad neurodegenerativa fatal.
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Subtilases are a family of subtilisin-like serine proteases. They appear to have independently and convergently evolved an Asp/Ser/His catalytic triad, like in the trypsin serine proteases. The structure of proteins in this family shows that they have an alpha/beta fold containing a 7-stranded parallel beta sheet. The subtilisin family is the second largest serine protease family characterised to date. Over 200 subtilases are presently known, more than 170 of which with their complete amino acid sequence. Subtilase is widespread, being found in eubacteria, archaebacteria, eukaryotes and viruses. The vast majority of the family are endopeptidases, although there is an exopeptidase, tripeptidyl peptidase. Structures have been determined for several members of the subtilisin family showing that subtilisins exploit the same catalytic triad as the chymotrypsins although the residues occur in a different order (His/Asp/Ser in chymotrypsin and Asp/His/Ser in subtilisin); otherwise the structures show similarity to no other proteins. Some subtilisins are mosaic proteins, whereas others contain N- and C-terminal extensions that show no sequence similarity to any other known protein. Based on sequence homology, a subdivision into six families has been proposed. The proprotein-processing endopeptidases kexin, furin and related enzymes form a distinct subfamily known as the kexin subfamily (S8B). These preferentially cleave C-terminally to paired basic amino acids. Members of this subfamily can be identified by subtly different motifs around the active site. Members of the kexin family, along with endopeptidases R, T and K from the yeast Tritirachium and cuticle-degrading peptidase from Metarhizium, require thiol activation. This can be attributed to the presence of Cys-173 near to the active histidine. Only 1 viral member of the subtilisin family is known, a 56-kDa protease from herpes virus 1, which infects the channel catfish. Sedolisins (serine-carboxyl peptidases) are proteolytic enzymes whose fold resembles that of subtilisin; however, they are considerably larger, with the mature catalytic domains containing approximately 375 amino acids. The defining features of these enzymes are a unique catalytic triad, Ser/Glu/Asp, as well as the presence of an aspartic acid residue in the oxyanion hole. High-resolution crystal structures have now been solved for sedolisin from Pseudomonas sp. 101, as well as for kumamolisin from a thermophilic bacterium, Bacillus novo sp. MN-32. Mutations in the human gene leads to a fatal neurodegenerative disease.
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