Rop protein
http://dbpedia.org/resource/Rop_protein an entity of type: Abstraction100002137
Rop Proteine (englisch Rho of plants ‚Rho-Protein der Pflanzen‘) gehören zu den monomeren (kleinen) G-Proteinen und kommen nur in Pflanzen vor. Sie haben wichtige Funktion in der pflanzlichen Signalübertragung innerhalb der Zelle. Bei Prozessen wie z. B. der pflanzlichen Immunantwort, dem Wachstum des Pollenschlauchs oder der Bestimmung der verschiedenen Pflanzenzellformen sind Rop-Proteine unentbehrlich. Wie alle G-Proteine haben Rops eine intrinsische GTPase-Aktivität. Der Nukleotidaustausch wird wie bei anderen G-Proteinen von GTP-Austauschfaktoren (auch als RopGEF bezeichnet) katalysiert.
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ROP (del inglés Rho of plants) o RAC son proteínas G monoméricas propias de plantas y similares a . Poseen funciones como interruptores moleculares en multitud de vías de señalización celular, en la regulación del citoesqueleto de actina y microtúbulos así como en el y en respuesta a fitohormonas, estrés y fotoperiodo. Como GTPasas relacionadas con Ras, unen GTP y GDP, el primero de los cuales hidrolizan con baja afinidad. Su actividad está modulada mediante (GEFs), (GAPs) e (RhoGDIs). La capacidad de las GTPasas tipo Rho de interactuar con membranas les permiten regular el tráfico de vesículas y la polimerización localizada de actina en zonas concretas de la capa interna de la membrana plasmática, así como en otras membranas biológicas; tanto es así, que estas proteínas son esenciale
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Rop (also known as repressor of primer, or as RNA one modulator (ROM)) is a small dimeric protein responsible for keeping the copy number of ColE1 family and related bacterial plasmids low in E. coli by increasing the speed of pairing between the preprimer RNA, RNA II, and its antisense RNA, RNA I. Structurally, Rop is a homodimeric four-helix bundle protein formed by the antiparallel interaction of two helix-turn-helix monomers. The Rop protein's structure has been solved to high resolution. Due to its small size and known structure, Rop has been used in protein design work to rearrange its helical topology and reengineer its loop regions. In general, the four-helix bundle has been extensively used in de novo protein design work as a simple model to understand the relationship between ami
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G-Protein Rop
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ROP
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Rop protein
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Regulatory protein rop
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6208069
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Escherichia coli
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Rop
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P03051
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Rop Proteine (englisch Rho of plants ‚Rho-Protein der Pflanzen‘) gehören zu den monomeren (kleinen) G-Proteinen und kommen nur in Pflanzen vor. Sie haben wichtige Funktion in der pflanzlichen Signalübertragung innerhalb der Zelle. Bei Prozessen wie z. B. der pflanzlichen Immunantwort, dem Wachstum des Pollenschlauchs oder der Bestimmung der verschiedenen Pflanzenzellformen sind Rop-Proteine unentbehrlich. Wie alle G-Proteine haben Rops eine intrinsische GTPase-Aktivität. Der Nukleotidaustausch wird wie bei anderen G-Proteinen von GTP-Austauschfaktoren (auch als RopGEF bezeichnet) katalysiert.
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ROP (del inglés Rho of plants) o RAC son proteínas G monoméricas propias de plantas y similares a . Poseen funciones como interruptores moleculares en multitud de vías de señalización celular, en la regulación del citoesqueleto de actina y microtúbulos así como en el y en respuesta a fitohormonas, estrés y fotoperiodo. Como GTPasas relacionadas con Ras, unen GTP y GDP, el primero de los cuales hidrolizan con baja afinidad. Su actividad está modulada mediante (GEFs), (GAPs) e (RhoGDIs). La capacidad de las GTPasas tipo Rho de interactuar con membranas les permiten regular el tráfico de vesículas y la polimerización localizada de actina en zonas concretas de la capa interna de la membrana plasmática, así como en otras membranas biológicas; tanto es así, que estas proteínas son esenciales en el control de la polaridad celular.
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Rop (also known as repressor of primer, or as RNA one modulator (ROM)) is a small dimeric protein responsible for keeping the copy number of ColE1 family and related bacterial plasmids low in E. coli by increasing the speed of pairing between the preprimer RNA, RNA II, and its antisense RNA, RNA I. Structurally, Rop is a homodimeric four-helix bundle protein formed by the antiparallel interaction of two helix-turn-helix monomers. The Rop protein's structure has been solved to high resolution. Due to its small size and known structure, Rop has been used in protein design work to rearrange its helical topology and reengineer its loop regions. In general, the four-helix bundle has been extensively used in de novo protein design work as a simple model to understand the relationship between amino acid sequence and structure.
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2730
