Ramachandran plot
http://dbpedia.org/resource/Ramachandran_plot an entity of type: WikicatBiochemistryMethods
Un diagrama de Ramachandran (o gràfic de Ramachandran o gràfic [φ,ψ]), desenvolupat el 1963 per , C. Ramakrishnan i , és una forma de visualitzar totes les combinacions possibles dels angles dièdrics φ contra ψ entre aminoàcids d'un polipèptid i que contribueixen al plegament de la proteïna.
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라마찬드란 조사구 (Ramachandran plot)는 라마찬드란 플롯 또는 [φ,ψ] 플롯으로도 알려져 있는데 G. N. 라마찬드란과 C. Ramakrishnan , V. Sasisekharan에 의해 1963년 처음 만들어졌다. 라마찬드란 조사구는 아미노산의 ψ 와 φ 의 이면각을 나타낸 것이다. 왼쪽에 있는 그림은 이면각을 잘 나타내준다. 펩티드 결합에서 ω 각도는 정상적으로 180°이다. 그 이유는 부분적인 이중결합으로 인해 O=C-N-H가 펩티드 평면을 이루기 때문이다. 오른쪽 위에 있는 그림은 가능한 φ,ψ 영역을 보여주는 것이다. 이면각 값은 0° 가 360° 와 같다. 그러므로 라마찬드란 조사구는 왼쪽-오른쪽, 위-아래가 연결된다.
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ラマチャンドランプロット (Ramachandran plot) は、1963年に、C. Ramakrishnan、V. Sasisekharanによって開発された、タンパク質構造中のアミノ酸残基の主鎖二面角φに対してエネルギー的に許容されるψの領域を可視化する手法である。ラマチャンドランダイアグラム (Ramachandran diagram)、[φ,ψ]プロットとしても知られる。左の図では、主鎖二面角φとψのの定義が示されている（ラマチャンドランはφとφ' と呼んでいた）。部分的二重結合性がペプチドを平面に保つため、ペプチド結合のω角は通常180° である。右上の図は、ラマチャンドランらによる1963年と1968年の剛体球計算に基づく、許容されるφとψの主鎖の立体配座の領域を示している。実線で囲まれた領域は標準的な剛体球半径の条件、破線は半径をより小さくした条件、点線はτ (N-Cα-C) 角を緩和した条件で許容される領域が示されている。二面角の値の0° と360° は同一なので、ラマチャンドランプロットの左右と上下の端は連続的である。例えば、プロットの左下に存在する小さな帯状の領域は左上の大きな領域から連続しているものである。
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Il grafico di Ramachandran, ideato da Gopalasamudram Narayana Iyer Ramachandran, è un metodo di visualizzazione delle combinazioni degli angoli diedri Ψ (psi) e Φ (phi) dei residui amminoacidici ammesse all'interno di una struttura polipeptidica e ne identifica quindi tutte le conformazioni assumibili. Nel grafico sono riportati in ordinata i valori di Ψ ed in ascissa i valori di Φ, che rappresentano rispettivamente l'angolo Cα-C' e l'angolo N-Cα di un legame peptidico Cα-C'-N-Cα fra due amminoacidi adiacenti. Utilizzando lo stesso tipo di grafico possono essere rappresentati in grafico gli angoli diedri dei polisaccaridi.
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Карта Рамачандрана — способ визуализации двугранных углов аминокислот полипептидной основы (ψ и φ) в белках.
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拉氏图（又名 Ramachandran 图、[φ,ψ]图、α-碳与酰胺平面交角图，英語：Ramachandran plot, Rama plot），起初是于1963年由 G. N. Ramachandran，C. Ramakrishnan 和 V. Sasisekharan 提出的，是一种使蛋白质结构中，主链氨基酸残基的二面角 ψ 和 φ 可视化的方法。 左侧的图形说明了主链二面角φ 和 ψ 的定义（当时被Ramachandran叫做 φ 和 φ'）。肽键处的 ω 角通常是 180°，因为肽键的部分双键性质使它保持平面结构。右上方的图，则展示了由 Ramachandran 等人于 1963年 至 1968年根据刚性球面模型计算得到的主链 φ,ψ 二面角允许的构象区域：完全允许的以实线表示，部分允许的则是虚线，点线则表示松弛的τ(N-Cα-C)角。由于二面角的值 0° 和 360° 是等效的，拉氏图的边缘可以从左到右和从上到下“卷”起来。比如说，左下角的允许区的小条就可以与左上方的大的构象允许区域连接起来。
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Ramachandranův diagram zobrazuje všechny kombinace torzních úhlů (úhel mezi dvěma rovinami) phí a psi, které jsou v peptidovém řetězci možné. Úhel φ (phí) reprezentuje rotaci kolem vazby atomů N1 a Cα, úhel ψ (psi) reprezentuje rotaci kolem vazby Cα a C1. Dalším důležitým úhlem je úhel ω, který reprezentuje rotaci kolem vazby C0 a N1, tedy samotné peptidické vazby. Vzhledem k charakteru této vazby, který je podobný vazbě dvojné, však nedochází k její rotaci. Kombinace vazebných úhlů φ a ψ, můžeme rozdělit podle zvoleného dělení do několika skupin:
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Ein Ramachandran-Plot (auch Ramachandran-Diagramm) ist ein Diagramm, das die statistische Verteilung von Kombinationen von jeweils zwei Diederwinkeln (φ und ψ) eines bestimmten Protein-Backbones darstellt. Es ist nach dem indischen Wissenschaftler G. N. Ramachandran benannt. Mathematisch gesehen ist der Ramachandran-Plot also eine Darstellung einer Funktion .
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El gráfico (o diagrama) de Ramachandran fue creado por el bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto con Viswanathan Sasisekharan. En él se pueden visualizar todas las combinaciones posibles de ángulos diédricos Ψ (psi) contra Φ (phi) en los aminoácidos de un polipéptido, y que contribuyen a la conformación de la estructura de las proteínas. Este gráfico permite, por lo tanto, aproximar a priori cuál será la estructura secundaria del péptido, ya que existen combinaciones de ángulos típicas para cada estructura (α- hélice y hojaβ). La conformación de los péptidos se define mediante la asignación de valores para cada par de esquinas Φi, Ψi para cada aminoácido.En el segundo cuadrante se hallan las combinaciones de la hojaβ, en el tercer cuadrante se hallan la hélice α derec
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In biochemistry, a Ramachandran plot (also known as a Rama plot, a Ramachandran diagram or a [φ,ψ] plot), originally developed in 1963 by G. N. Ramachandran, C. Ramakrishnan, and V. Sasisekharan, is a way to visualize energetically allowed regions for backbone dihedral angles ψ against φ of amino acid residues in protein structure. The figure on the left illustrates the definition of the φ and ψ backbone dihedral angles (called φ and φ' by Ramachandran). The ω angle at the peptide bond is normally 180°, since the partial-double-bond character keeps the peptide planar. The figure in the top right shows the allowed φ,ψ backbone conformational regions from the Ramachandran et al. 1963 and 1968 hard-sphere calculations: full radius in solid outline, reduced radius in dashed, and relaxed tau (N
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Le diagramme de Ramachandran est une représentation graphique permettant d'analyser la conformation du squelette polypeptidique des protéines. Pour chaque acide aminé de la protéine, on porte la valeur de l'angle diédral φ en abscisse et celle de l'angle diédral ψ en ordonnée, pour des valeurs de -180 à +180 degrés. En raison de la périodicité aux limites du diagramme, la représentation de Ramachandran est formellement équivalente à un tore déplié.
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Wykres Ramachandrana – wykres wartości międzycząsteczkowych kątów torsyjnych φ (fi) względem wartości kątów ψ (psi), obrazujący dozwolone i niedozwolone rotacje w łańcuchu peptydowym. Wykres ten zaproponował . Matematycznie jest to wykres funkcji Dziedziną funkcji jest torus; ponieważ standardowy dwuwymiarowy wykres Ramachandrana jest odwzorowaniem torusa na płaszczyźnie, skutkuje to jego pewnym zniekształceniem i nieciągłościami.
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O Gráfico de Ramachandran, ou Diagrama de Ramachandran ou [φ,ψ] plot, é um gráfico da bioquímica que representa todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, as combinações mais estáveis de ângulos C alfa-N e C alfa-C, permitindo determinar a possível estrutura secundária da biomolécula peptídeo (formada pela ligação de dois ou mais aminoácidos) e a forma final (conformação) das estruturas das proteínas. Este gráfico foi criado pela equipe de bioquímicos Indianos formado por: G.N. Ramachandran, Chandrasekaran Ramakrishnan e .
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Diagrama de Ramachandran
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Ramachandranův diagram
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Ramachandran-Plot
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Gráfico de Ramachandran
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Diagramme de Ramachandran
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Grafico di Ramachandran
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라마찬드란 조사구
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ラマチャンドランプロット
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Ramachandran plot
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Wykres Ramachandrana
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Карта Рамачандрана
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Gráfico de Ramachandran
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拉氏图
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April 2018
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Un diagrama de Ramachandran (o gràfic de Ramachandran o gràfic [φ,ψ]), desenvolupat el 1963 per , C. Ramakrishnan i , és una forma de visualitzar totes les combinacions possibles dels angles dièdrics φ contra ψ entre aminoàcids d'un polipèptid i que contribueixen al plegament de la proteïna.
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Ramachandranův diagram zobrazuje všechny kombinace torzních úhlů (úhel mezi dvěma rovinami) phí a psi, které jsou v peptidovém řetězci možné. Úhel φ (phí) reprezentuje rotaci kolem vazby atomů N1 a Cα, úhel ψ (psi) reprezentuje rotaci kolem vazby Cα a C1. Dalším důležitým úhlem je úhel ω, který reprezentuje rotaci kolem vazby C0 a N1, tedy samotné peptidické vazby. Vzhledem k charakteru této vazby, který je podobný vazbě dvojné, však nedochází k její rotaci. Ze všech teoreticky možných kombinací vazebných úhlů φ a ψ jich však ve skutečných proteinech pozorujeme pouze zlomek. To je dáno van der Waalsovskými vzdálenosti (poloměry) atomů, které udávají nejbližší možnou vzdálenost, na kterou se mohou atomy přiblížit. Řada teoreticky možných kombinací vazebných úhlů φ a ψ by v reálu vedla k tomu, že by se k sobě atomy peptidu (nejčastěji jeho postranního řetězce) přibližovaly více, než umožňují jejich van der Waalsovské vzdálenosti a docházelo by ke srážkám. Struktura by byla nestabilní, je zde sterická zábrana. Kombinace vazebných úhlů φ a ψ, můžeme rozdělit podle zvoleného dělení do několika skupin:
* přednostně zaujímané
* povolené
* výjimečně povolené
* zakázané Rozložení těchto skupin je pro většinu peptidů stejné, výjimky tvoří glycin a prolin. Pro glycin se, tím že má postranní skupinu nahrazenu atomem vodíku, značně zvyšuje plocha povolených skupin v grafu a tím i jeho flexibilita. Pro prolin se kvůli přítomnosti cyklické postranní skupiny napojené na hlavní řetězec značně snižuje počet povolených kombinací úhlů φ a ψ, které by nevedly ke srážce atomů, tím se jeho flexibilita naopak silně zmenšuje. U ostatních aminokyselin nejde ani tak o složení a délku postranního řetězce, ale spíš o přítomnost Cβ, který u nich nejvíce ovlivňuje počet povolených kombinací úhlů φ a ψ.Přednostně zaujímané kombinace vazebných úhlů odpovídají hodnotám reálným tvarů tvořeným aminokyselinami v peptidovém řetězci – tj. pravotočivým helixům a beta listům. Ramachandranův diagram je využíván pro ověření kvality strukturních modelů ať už získaných rentgenovou difrakcí krystalů proteinu, nebo například na základě homologního modelování. Žádná z aminokyselin v modelovaném řetězci by neměla mít zakázané kombinace vazebných úhlů. Jsou-li takové kombinace přítomny, model není v daném úseku zcela věrohodný. Spolehlivé on-line a free dostupné možnosti pro zobrazení a tvorbu Ramachandrova diagramu představují např. tyto stránky a software:
* Swiss-PdbViewer
* PROCHECK
* Ramachandran plot 2.0 Archivováno 15. 11. 2013 na Wayback Machine.
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Ein Ramachandran-Plot (auch Ramachandran-Diagramm) ist ein Diagramm, das die statistische Verteilung von Kombinationen von jeweils zwei Diederwinkeln (φ und ψ) eines bestimmten Protein-Backbones darstellt. Es ist nach dem indischen Wissenschaftler G. N. Ramachandran benannt. Mathematisch gesehen ist der Ramachandran-Plot also eine Darstellung einer Funktion . Ramachandran-Plots sind für jeweilige bestimmten Typen von Protein-Molekülen charakteristisch. Man kann anhand eines Ramachandran-Plots auch die Häufigkeit von α-Helices, β-Faltblättern und anderer Protein-Sekundärstrukturen im Molekül abschätzen. Der Ramachandran-Plot ist ein wichtiges Modul in Computerprogrammen, die automatisch die Qualität von Strukturbestimmungen (Kristallstrukturanalysen, Kernspinresonanzspektroskopie usw.) bei Proteinen überprüfen, zum Beispiel in WHATIF, PROCHECK oder USF. Alternativ kann ein Janin-Plot verwendet werden.
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Le diagramme de Ramachandran est une représentation graphique permettant d'analyser la conformation du squelette polypeptidique des protéines. Pour chaque acide aminé de la protéine, on porte la valeur de l'angle diédral φ en abscisse et celle de l'angle diédral ψ en ordonnée, pour des valeurs de -180 à +180 degrés. En raison de la périodicité aux limites du diagramme, la représentation de Ramachandran est formellement équivalente à un tore déplié. Toutes les valeurs des angles φ et ψ ne sont pas possibles car certaines conduisent à des contacts trop proches entre atomes qui sont énergétiquement très défavorables. Une étude systématique des combinaisons admissibles d'angles φ et ψ a été réalisé par le biologiste et physicien indien Gopalasamudram Narayana Ramachandran en 1963. Le diagramme comporte trois zones favorables, colorées sur l'exemple représenté à droite. Lorsqu'on analyse une structure de protéine, on observe que la majeure partie des acides aminés ont des combinaisons d'angles (φ ,ψ) qui s'inscrivent à l'intérieur de ces trois zones. Les deux principales régions correspondent aux structures secondaires régulières qui sont principalement observées dans les protéines : la région des hélices α et celle des feuillets β. La troisième région, plus petite, correspond à une conformation en hélice gauche (φ>0). Les glycines, qui ne comportent pas de chaîne latérale, ont une plus grande liberté conformationnelle. Elles échappent donc à cette règle et peuvent se trouver en dehors des régions favorables du diagramme.
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El gráfico (o diagrama) de Ramachandran fue creado por el bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto con Viswanathan Sasisekharan. En él se pueden visualizar todas las combinaciones posibles de ángulos diédricos Ψ (psi) contra Φ (phi) en los aminoácidos de un polipéptido, y que contribuyen a la conformación de la estructura de las proteínas. Este gráfico permite, por lo tanto, aproximar a priori cuál será la estructura secundaria del péptido, ya que existen combinaciones de ángulos típicas para cada estructura (α- hélice y hojaβ). La conformación de los péptidos se define mediante la asignación de valores para cada par de esquinas Φi, Ψi para cada aminoácido.En el segundo cuadrante se hallan las combinaciones de la hojaβ, en el tercer cuadrante se hallan la hélice α derecha y los giros o bucles (loops); en el primer cuadrante las combinaciones de la hélice α izquierda. Matemáticamente, un gráfico de Ramachandran es la visualización de una función . El dominio de esta función es el toro, por lo que el gráfico convencional de Ramachandran corresponde a una proyección del toro sobre el plano, resultando en una vista distorsionada y en la presencia de discontinuidades. El gráfico de Ramachandran se diseñó justo antes de que se determinaran las primeras estructuras proteicas a resolución atómica. Cuarenta años después había decenas de miles de estructuras de proteínas de alta resolución, determinadas por cristalografía de rayos X, depositadas en el Protein Data Bank (PDB). De un millar de diferentes cadenas proteicas, se obtuvieron gráficos de Ramachandran de alrededor de 200 000 aminoácidos, obteniéndose diferencias significativas especialmente para la glicina (Hovmöller et al. 2002). Se encontró que la región superior izquierda podía dividirse en dos: una a la izquierda conteniendo aminoácidos en hojas beta, y la otra a la derecha con aminoácidos en conformaciones de ovillos aleatorios.
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In biochemistry, a Ramachandran plot (also known as a Rama plot, a Ramachandran diagram or a [φ,ψ] plot), originally developed in 1963 by G. N. Ramachandran, C. Ramakrishnan, and V. Sasisekharan, is a way to visualize energetically allowed regions for backbone dihedral angles ψ against φ of amino acid residues in protein structure. The figure on the left illustrates the definition of the φ and ψ backbone dihedral angles (called φ and φ' by Ramachandran). The ω angle at the peptide bond is normally 180°, since the partial-double-bond character keeps the peptide planar. The figure in the top right shows the allowed φ,ψ backbone conformational regions from the Ramachandran et al. 1963 and 1968 hard-sphere calculations: full radius in solid outline, reduced radius in dashed, and relaxed tau (N-Cα-C) angle in dotted lines. Because dihedral angle values are circular and 0° is the same as 360°, the edges of the Ramachandran plot "wrap" right-to-left and bottom-to-top. For instance, the small strip of allowed values along the lower-left edge of the plot are a continuation of the large, extended-chain region at upper left.
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라마찬드란 조사구 (Ramachandran plot)는 라마찬드란 플롯 또는 [φ,ψ] 플롯으로도 알려져 있는데 G. N. 라마찬드란과 C. Ramakrishnan , V. Sasisekharan에 의해 1963년 처음 만들어졌다. 라마찬드란 조사구는 아미노산의 ψ 와 φ 의 이면각을 나타낸 것이다. 왼쪽에 있는 그림은 이면각을 잘 나타내준다. 펩티드 결합에서 ω 각도는 정상적으로 180°이다. 그 이유는 부분적인 이중결합으로 인해 O=C-N-H가 펩티드 평면을 이루기 때문이다. 오른쪽 위에 있는 그림은 가능한 φ,ψ 영역을 보여주는 것이다. 이면각 값은 0° 가 360° 와 같다. 그러므로 라마찬드란 조사구는 왼쪽-오른쪽, 위-아래가 연결된다.
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ラマチャンドランプロット (Ramachandran plot) は、1963年に、C. Ramakrishnan、V. Sasisekharanによって開発された、タンパク質構造中のアミノ酸残基の主鎖二面角φに対してエネルギー的に許容されるψの領域を可視化する手法である。ラマチャンドランダイアグラム (Ramachandran diagram)、[φ,ψ]プロットとしても知られる。左の図では、主鎖二面角φとψのの定義が示されている（ラマチャンドランはφとφ' と呼んでいた）。部分的二重結合性がペプチドを平面に保つため、ペプチド結合のω角は通常180° である。右上の図は、ラマチャンドランらによる1963年と1968年の剛体球計算に基づく、許容されるφとψの主鎖の立体配座の領域を示している。実線で囲まれた領域は標準的な剛体球半径の条件、破線は半径をより小さくした条件、点線はτ (N-Cα-C) 角を緩和した条件で許容される領域が示されている。二面角の値の0° と360° は同一なので、ラマチャンドランプロットの左右と上下の端は連続的である。例えば、プロットの左下に存在する小さな帯状の領域は左上の大きな領域から連続しているものである。
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Il grafico di Ramachandran, ideato da Gopalasamudram Narayana Iyer Ramachandran, è un metodo di visualizzazione delle combinazioni degli angoli diedri Ψ (psi) e Φ (phi) dei residui amminoacidici ammesse all'interno di una struttura polipeptidica e ne identifica quindi tutte le conformazioni assumibili. Nel grafico sono riportati in ordinata i valori di Ψ ed in ascissa i valori di Φ, che rappresentano rispettivamente l'angolo Cα-C' e l'angolo N-Cα di un legame peptidico Cα-C'-N-Cα fra due amminoacidi adiacenti. Utilizzando lo stesso tipo di grafico possono essere rappresentati in grafico gli angoli diedri dei polisaccaridi.
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Wykres Ramachandrana – wykres wartości międzycząsteczkowych kątów torsyjnych φ (fi) względem wartości kątów ψ (psi), obrazujący dozwolone i niedozwolone rotacje w łańcuchu peptydowym. Wykres ten zaproponował . Matematycznie jest to wykres funkcji Dziedziną funkcji jest torus; ponieważ standardowy dwuwymiarowy wykres Ramachandrana jest odwzorowaniem torusa na płaszczyźnie, skutkuje to jego pewnym zniekształceniem i nieciągłościami. Kąt φ określa wielkość rotacji w głównym łańcuchu peptydowym przy wiązaniu peptydowym między atomem azotu a węglem α. Kąt ψ jest natomiast mierzony między węglem α i węglem karbonylowym. Niedozwolone są te wartości kątów φ-ψ, które powodują przestrzenną zawadę między niezwiązanymi z nimi atomami. Dozwolone kombinacje zaznacza się na wykresie kropkami. Dla wszystkich L-aminokwasów oprócz proliny i glicyny układają się one w trzy obszary – dozwolone kombinacje charakteryzują helisę α, strukturę β i cząsteczki kolagenu. Jasne obszary na wykresie odpowiadają takim konformacjom, w których atomy polipeptydu zbliżyłyby się bardziej, niż wynosiłaby suma ich promieni van der Waalsa. Są one przestrzennie niedozwolone dla wszystkich aminokwasów oprócz glicyny, nieposiadającej bocznego łańcucha. Ponadto w niektórych obszarach wykresu suma odległości między atomami jest tylko nieco mniejsza niż suma promieni van der Waalsa; w takiej sytuacji polipeptyd może utworzyć lewoskrętną α-helisę. L-aminokwasy nie mogą tworzyć lewoskrętnej helisy, ale obecność reszty glicyny bądź asparaginianu lub asparaginy tworzących wiązanie wodorowe bocznym łańcuchem z głównym łańcuchem polipeptydowym stabilizuje tę niepreferowaną konformację. Helisa 3,0 jest na krawędzi dozwolonego regionu α-helisy: wskazuje to na jej niższą stabilność.Glicyna nie ma bocznego łańcucha i może adaptować kąty ψ i φ do wszystkich kwadrantów wykresu Ramachandrana. Dlatego też reszta glicynylowa występuje w miejscach zgięć łańcucha polipeptydowego tak często.
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O Gráfico de Ramachandran, ou Diagrama de Ramachandran ou [φ,ψ] plot, é um gráfico da bioquímica que representa todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, as combinações mais estáveis de ângulos C alfa-N e C alfa-C, permitindo determinar a possível estrutura secundária da biomolécula peptídeo (formada pela ligação de dois ou mais aminoácidos) e a forma final (conformação) das estruturas das proteínas. Este gráfico foi criado pela equipe de bioquímicos Indianos formado por: G.N. Ramachandran, Chandrasekaran Ramakrishnan e . Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. Onde: o ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, Cα e C do resíduo r1; o ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, Cα, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação Cα-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação Cα-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (loops); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda. Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma função . O domínio desta função é o toro, por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades. O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por cristalografia de raios X, depositadas no Protein Data Bank (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.
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Карта Рамачандрана — способ визуализации двугранных углов аминокислот полипептидной основы (ψ и φ) в белках.
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拉氏图（又名 Ramachandran 图、[φ,ψ]图、α-碳与酰胺平面交角图，英語：Ramachandran plot, Rama plot），起初是于1963年由 G. N. Ramachandran，C. Ramakrishnan 和 V. Sasisekharan 提出的，是一种使蛋白质结构中，主链氨基酸残基的二面角 ψ 和 φ 可视化的方法。 左侧的图形说明了主链二面角φ 和 ψ 的定义（当时被Ramachandran叫做 φ 和 φ'）。肽键处的 ω 角通常是 180°，因为肽键的部分双键性质使它保持平面结构。右上方的图，则展示了由 Ramachandran 等人于 1963年 至 1968年根据刚性球面模型计算得到的主链 φ,ψ 二面角允许的构象区域：完全允许的以实线表示，部分允许的则是虚线，点线则表示松弛的τ(N-Cα-C)角。由于二面角的值 0° 和 360° 是等效的，拉氏图的边缘可以从左到右和从上到下“卷”起来。比如说，左下角的允许区的小条就可以与左上方的大的构象允许区域连接起来。
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