RNA recognition motif
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RNA recognition motif, RNP-1 is a putative RNA-binding domain of about 90 amino acids that are known to bind single-stranded RNAs. It was found in many eukaryotic proteins. The largest group of single strand RNA-binding protein is the eukaryotic RNA recognition motif (RRM) family that contains an eight amino acid RNP-1 consensus sequence.
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Le motif de reconnaissance de l'ARN ou RRM (de RNA recognition motif en anglais ) est un domaine protéique d'environ 90 acides aminés de long et qui est présent dans de nombreuses protéines eucaryotes connues pour fixer de l'ARN simple-brin. On le trouve en particulier dans plusieurs protéines participant aux petites ribonucléoprotéines nucléaires (snRNPp) du splicéosome et dans la Poly(A)-binding protein. Ces domaines contiennent un motif conservé de huit acides aminés appelé séquence consensus RNP-1.
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Motif de reconnaissance de l'ARN
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RNA recognition motif
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Le motif de reconnaissance de l'ARN ou RRM (de RNA recognition motif en anglais ) est un domaine protéique d'environ 90 acides aminés de long et qui est présent dans de nombreuses protéines eucaryotes connues pour fixer de l'ARN simple-brin. On le trouve en particulier dans plusieurs protéines participant aux petites ribonucléoprotéines nucléaires (snRNPp) du splicéosome et dans la Poly(A)-binding protein. Ces domaines contiennent un motif conservé de huit acides aminés appelé séquence consensus RNP-1. Les domaines RRM typiques se composent de quatre feuillets bêta antiparallèles et de deux hélices alpha disposés dans un motif en β-α-β-β-α-β avec des chaînes latérales qui s'empilent sur les bases de l'ARN. Une troisième hélice se forme parfois lors de l'interaction avec l'ARN.
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RNA recognition motif, RNP-1 is a putative RNA-binding domain of about 90 amino acids that are known to bind single-stranded RNAs. It was found in many eukaryotic proteins. The largest group of single strand RNA-binding protein is the eukaryotic RNA recognition motif (RRM) family that contains an eight amino acid RNP-1 consensus sequence. RRM proteins have a variety of RNA binding preferences and functions, and include heterogeneous nuclear ribonucleoproteins (hnRNPs), proteins implicated in regulation of alternative splicing (SR, U2AF2, ), protein components of small nuclear ribonucleoproteins (U1 and U2 snRNPs), and proteins that regulate RNA stability and translation (PABP, La, Hu). The RRM in heterodimeric splicing factor U2 snRNP auxiliary factor appears to have two RRM-like domains with specialised features for protein recognition. The motif also appears in a few single stranded DNA binding proteins. The typical RRM consists of four anti-parallel beta-strands and two alpha-helices arranged in a beta-alpha-beta-beta-alpha-beta fold with side chains that stack with RNA bases. A third helix is present during RNA binding in some cases. The RRM is reviewed in a number of publications.
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