Protein secondary structure
http://dbpedia.org/resource/Protein_secondary_structure an entity of type: Thing
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada. Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más frecuentes son la hélice alfa y la conformación beta o lámina plegada.
rdf:langString
La struttura secondaria di una proteina può essere di tre diversi tipi: α-elica, struttura β e tripla elica allungata. Tutte queste strutture posseggono delle topologie con geometrie ben definite e fisse nel tempo (nel senso che non variano e sono visibili ai raggi X). La struttura secondaria è determinata da collegamenti tra della catena peptidica.
rdf:langString
단백질의 2차 구조(Protein Secondary Structure)는 단백질의 국부 영역의 3차원 형태이다. 및 도 발생하지만 가장 일반적인 2차 구조의 요소는 알파 나선 구조와 베타 병풍 구조이다. 2차 구조 요소는 일반적으로 단백질이 3차원의 단백질의 3차 구조로 접히기 전에 중간체로 자발적으로 형성된다. 2차 구조는 펩타이드 골격에서 아미노 수소와 카복실 산소 원자 사이의 수소 결합 패턴에 의해 정의된다. 대안적으로 2차 구조는 정확한 수소 결합을 갖는지 여부에 관계없이 라마찬드란 조사구의 특정 영역에서 골격 다면각의 규칙적인 패턴에 기초하여 정의 될 수 있다. 2차 구조의 개념은 1952년 스탠퍼드 대학교에서 Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang에 의해 처음 소개되었다. 핵산과 같은 다른 유형의 생체고분자도 특징적인 2차 구조를 가지고 있다.
rdf:langString
二次構造（にじこうぞう、英: Secondary structure）は、タンパク質や核酸といった生体高分子の主鎖の部分的な立体構造のことである。本項ではタンパク質の二次構造を扱う。 タンパク質の二次構造は、タンパク質の「局所区分」の3次元構造である。最も一般的な2種類の二次構造要素はαヘリックスとβシートであるが、βターンやも見られる。二次構造要素は通常、タンパク質が三次構造へと折り畳まれる前の中間状態として自発的に形成される。 二次構造はペプチド主鎖中のアミド水素原子とカルボニル酸素原子との間の水素結合のパターンによって形式的に定義される。二次構造は別法として、正しい水素結合を持っているかどうかにかかわらず、ラマチャンドラン・プロットの特定の領域における主鎖の二面角の規則的なパターンに基づいて定義することもできる。 二次構造の概念は1952年にスタンフォード大学のによって初めて発表された。核酸といったその他の生体高分子も特徴的な二次構造を有する。
rdf:langString
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
rdf:langString
Sekundärstruktur (2°-struktur) i proteiner uppstår genom inter- eller intramolekylära vätebindningar mellan peptidbindningarnas atomer, mellan karboxylgruppens dubbelbundna syre och väteatomen som är bunden till peptidbindningens kväve. De vanligast förekommande sekundärstrukturerna är alfa-helix, betaflak och 310-helix ( finns i teorin men har ännu inte observerats). På grund av sina vätebindningar är huvudkedjan hydrofob och det är sidokedjorna som bestämmer proteinets vattenlöslighet.
rdf:langString
Вторинна структура — конформаційне розташування головного ланцюга (англ. backbone) макромолекули (наприклад, поліпептидного ланцюга білка або ланцюга нуклеїнових кислот), незалежно від конформації бічних ланцюгів або відношення до інших сегментів. В описі вторинної структури важливим є визначення водневих зв'язків, що стабілізують окремі фрагменти макромолекул.
rdf:langString
بروتين ثانوي البنية (بالإنجليزية: protein secondary structure ) في الكيمياء الحيوية والبيولوجيا البنائية هو البروتين في شكله العام الثلاثي الأبعاد المكون من قطاعات موضعية Local segments. وتعرف البنية الثانوية بأنها نسق من الروابط الهيدروجينية في بروتين، مثل لولب ألفا وصحيفة بيتا التي تشاهد في تشكيل ذري بنائي. بمعنى آخر البنية الثانوية تتمثل في نسق من الرابطات الهيدروجينية التي تربط بين ذرة هيدروجين في جزيء أمين وذرة أكسجين في جزيءكربونيل وتكون موجودة في رابطة ببتيدية لأحد البروتينات.
rdf:langString
L'estructura secundària de les proteïnes la disposició espacial que adopta la seqüència d'aminoàcids o estructura primària a fi de ser estable, i és una conseqüència directa de la capacitat de gir que tenen els carbonis α dels aminoàcids. Els models més freqüents són l'α-hèlix i la conformació β o làmina plegada.
rdf:langString
Δευτεροταγής δομή πρωτεΐνης είναι η τρισδιάστατη μορφή των τοπικών τμημάτων της πρωτεΐνης. Τα δύο πιο συνηθισμένα δευτεροταγή δομικά στοιχεία είναι οι άλφα έλικες και τα φύλλα βήτα, αν και εμφανίζονται επίσης στροφές βήτα και βρόχοι ωμέγα. Τα στοιχεία δευτεροταγούς δομής τυπικά σχηματίζονται αυθόρμητα ως ενδιάμεσα πριν από τις πτυχώσεις της πρωτεΐνης στην τρισδιάστατη τριτοταγής δομή.
rdf:langString
La sekundara strukturo estas la tridimensia aranĝo de lokaj partoj de grandaj molekuloj (kutime proteino aŭ nuklea acido). Oni emfazas, ke temas pri lokaj partoj, pro tio ke la preciza pozicio de ĉiuj atomoj de molekulo en la tri-dimensia spaco ne estus la sekundara, sed la terciara strukturo.
rdf:langString
Als Sekundärstrukturen werden in der Biochemie regelmäßige lokale Strukturelemente von Makromolekülen bezeichnet. Der Fokus liegt dabei auf dem Polymerrückgrat, auch Backbone genannt. Die Konformation der Seitenketten und ihr Verhältnis zu anderen Elementen werden außer Acht gelassen. Die Darstellung der Sekundärstruktur eines Polymers bietet einen besseren Überblick als die Darstellung seiner vollständigen Molekülstruktur und gibt zugleich einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsächliche Struktur als die Darstellung in der Pauling-Schreibweise oder der Fischer-Projektion.
rdf:langString
Protein secondary structure is the three dimensional form of local segments of proteins. The two most common secondary structural elements are alpha helices and beta sheets, though beta turns and omega loops occur as well. Secondary structure elements typically spontaneously form as an intermediate before the protein folds into its three dimensional tertiary structure. The concept of secondary structure was first introduced by Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang at Stanford in 1952. Other types of biopolymers such as nucleic acids also possess characteristic secondary structures.
rdf:langString
En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)). On parlera ensuite de structure tertiaire pour décrire la position relative (dans l'espace) de ces différents éléments de structure secondaire les uns par rapport aux autres.
rdf:langString
De secundaire eiwitstructuur is de lokale vouwing van een polypeptide in ruimtelijke structuurelementen. De twee meest voorkomende secundaire structuren zijn de α-helix en β-plaatstructuur. Het aandeel van elke structuur varieert sterk tussen eiwitten. Secundaire structuurelementen vormen zich meestal spontaan bij de synthese van de polypeptideketen. Nadat de secundaire structuur is aangenomen, kan het eiwit zich in zijn geheel opvouwen tot zijn driedimensionale tertiaire structuur.
rdf:langString
Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup peptydowych i atomami wodoru innych grup peptydowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:
* helisy – helisy alfa (na jeden zwój heliksu przypada 3,6 aminokwasów, co odpowiada 0,54 nm), helisy pi,
* pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta
* beta zakrętu
rdf:langString
二級結構（英語：Secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。
rdf:langString
rdf:langString
بنية ثانوية للبروتين
rdf:langString
Estructura secundària de les proteïnes
rdf:langString
Sekundärstruktur
rdf:langString
Δευτεροταγής δομή πρωτεΐνης
rdf:langString
Sekundara strukturo
rdf:langString
Estructura secundaria de las proteínas
rdf:langString
Structure secondaire
rdf:langString
Struttura secondaria
rdf:langString
단백질의 2차 구조
rdf:langString
二次構造
rdf:langString
Secundaire structuur (eiwitten)
rdf:langString
Protein secondary structure
rdf:langString
Struktura drugorzędowa białka
rdf:langString
Вторичная структура
rdf:langString
Sekundärstruktur
rdf:langString
Вторинна структура
rdf:langString
二級結構
xsd:integer
28691
xsd:integer
1123027244
rdf:langString
The word “form” can mean a lot of different things. It’s not a proper way of clarifying that this is a conformational isomer.
rdf:langString
بروتين ثانوي البنية (بالإنجليزية: protein secondary structure ) في الكيمياء الحيوية والبيولوجيا البنائية هو البروتين في شكله العام الثلاثي الأبعاد المكون من قطاعات موضعية Local segments. وتعرف البنية الثانوية بأنها نسق من الروابط الهيدروجينية في بروتين، مثل لولب ألفا وصحيفة بيتا التي تشاهد في تشكيل ذري بنائي. بمعنى آخر البنية الثانوية تتمثل في نسق من الرابطات الهيدروجينية التي تربط بين ذرة هيدروجين في جزيء أمين وذرة أكسجين في جزيءكربونيل وتكون موجودة في رابطة ببتيدية لأحد البروتينات. يمكن لأخصائيي النظم البلورية تعيين البنية الثانوية للمواد وتسجيلها في بنك بيانات البروتين. العنصران الثانويان الأكثر شيوعا هما لوالب ألفا وصفائح بيتا، على الرغم من أن دوران بيتا وحلقات أوميغا تحدث أيضا. وعادة ما تشكل عناصر الهيكل الثانوي بشكل عفوي كوسيط قبل طي البروتين في هيكله ثلاثي الأبعاد ثلاثي الأبعاد. ويعرف الهيكل الثانوي رسميا بنمط الروابط الهيدروجينية بين ذرات الهيدروجين الأميني وأكسجين الكربوكسيل في العمود الفقري للببتيد. ويمكن بدلا من ذلك تحديد الهيكل الثانوي على أساس النمط العادي من زوايا ثنائي السطوح العمود الفقري في منطقة معينة من مؤامرة راماشاندران بغض النظر عما إذا كان له روابط الهيدروجين الصحيحة. وقدم مفهوم الهيكل الثانوي لأول مرة من قبل كاج ألريك ليندرستروم لانج في ستانفورد في عام 1952. وهناك أنواع أخرى من البوليمرات الحيوية مثل الأحماض النووية تمتلك أيضا هياكل ثانوية مميزة.
rdf:langString
L'estructura secundària de les proteïnes la disposició espacial que adopta la seqüència d'aminoàcids o estructura primària a fi de ser estable, i és una conseqüència directa de la capacitat de gir que tenen els carbonis α dels aminoàcids. Els models més freqüents són l'α-hèlix i la conformació β o làmina plegada.
* Hèlix alfa o α-hèlix: en aquest tipus d'estructura, la cadena polipeptídica s'enrotlla en espiral sobre si mateixa a causa dels girs que es produeixen entorn al carboni α de cada aminoàcid. Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d'hidrogen intracatenaris formats entre el grup –NH de l'enllaç peptídic i el grup –C=O del quart aminoàcid que el segueix. Quan es forma l'α-hèlix, tots els grups –C=O queden orientats en la mateixa direcció, mentre que els –NH s'orienten en direcció contrària i els radicals dels aminoàcids queden dirigits cap a l'exterior de l'α-hèlix. La rotació té lloc cap a la dreta, de manera que cada aminoàcid fira 100º respecte a d'anterior. Això explica la presència de 3,6 residus aminoàcids per cada volta completa.
* Làmina β o conformació β o làmina [beta] plegada: a diferència de l'α-hèlix, aquí no interaccionen segments continus d'una única cadena polipeptídica, sinó diferents combinacions de seccions que no necessàriament van seguides una després de l'altra i que pertanyen a una o més cadenes polipetídiques. Els fragments de cadenes β estan ordenats un al costat de l'altre de manera que es formen ponts d'hidrogen entre els grups CO i NH de cadenes veïnes. Les cadenes que interaccionen poden ésser paral·leles (les cadenes polipeptídiques es disposen en el mateix sentit N-C) o antiparal·leles (les cadenes polipeptídiques s'alternen en les direccions N-C i C-N). En ambdós casos, els radicals dels aminoàcids s'orienten envers ambdues bandes de la fulla, de manera alterna. Ocasionalment es formen làmines plegades β mixtes amb orientació paral·lela a un costat de la cadena i antiparal·lela a l'altre. Empíricament es demostra que la isoleucina, la valina, la treonina, la fenilalanina i la tirosina afavoreixen la formació d'estructures de làmina plegada; això no obstant, és estrany trobar restes de prolina en les β làmina plegades.
* Hèlix de col·lagen: en les molècules de col·lagen, tres cadenes polipeptídiques distintes riques en l'aminoàcid prolina, estan enrotllades entre si generant una triple hèlix regular. Aquestes molècules de col·lagen estan, al seu torn, empaquetades formant fibril·les en les quals les molècules de col·lagen adjacents estan unides per enllaços covalents donant a les fibril·les una enorme resistència la tensió.
* Elastina: les cadenes polipeptídiques de l'elastina, relativament lliures i desestructurades, estan unides per enllaços covalents creuats, generant una trama elàstica semblant al cautxú que permet que teixits tals com els de les artèries i dels pulmons es deformin i dilatin sense sofrir cap dany. L'elasticitat és deguda a la capacitat de les diferents molècules proteiques per a desenrotllar-se de manera reversible cada vegada que se'ls apliqui una força de tensió.
rdf:langString
Δευτεροταγής δομή πρωτεΐνης είναι η τρισδιάστατη μορφή των τοπικών τμημάτων της πρωτεΐνης. Τα δύο πιο συνηθισμένα δευτεροταγή δομικά στοιχεία είναι οι άλφα έλικες και τα φύλλα βήτα, αν και εμφανίζονται επίσης στροφές βήτα και βρόχοι ωμέγα. Τα στοιχεία δευτεροταγούς δομής τυπικά σχηματίζονται αυθόρμητα ως ενδιάμεσα πριν από τις πτυχώσεις της πρωτεΐνης στην τρισδιάστατη τριτοταγής δομή. Η δευτεροταγής δομή ορίζεται επίσημα από το σχήμα των δεσμών υδρογόνου μεταξύ των ατόμων υδρογόνου της αμίνης και του καρβοξυλικού οξυγόνου στο πεπτίδιο σκελετού. Η δευτεροταγής δομή μπορεί εναλλακτικά να οριστεί με βάση το κανονικό μοτίβο των διεδρικών γωνιών του κορμού σε μια συγκεκριμένη περιοχή του σχεδίου Ramachandran ανεξάρτητα από το αν έχει τους σωστούς δεσμούς υδρογόνου. Η έννοια της δευτεροταγούς δομής παρουσιάστηκε για πρώτη φορά από τον Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang στο Stanford το 1952. . Άλλοι τύποι βιοπολυμερών όπως τα νουκλεϊκά οξέα διαθέτουν επίσης χαρακτηριστικές δευτεροταγείς δομές.
rdf:langString
Als Sekundärstrukturen werden in der Biochemie regelmäßige lokale Strukturelemente von Makromolekülen bezeichnet. Der Fokus liegt dabei auf dem Polymerrückgrat, auch Backbone genannt. Die Konformation der Seitenketten und ihr Verhältnis zu anderen Elementen werden außer Acht gelassen. Die Darstellung der Sekundärstruktur eines Polymers bietet einen besseren Überblick als die Darstellung seiner vollständigen Molekülstruktur und gibt zugleich einen wesentlich genaueren Einblick in die tatsächliche Struktur als die Darstellung in der Pauling-Schreibweise oder der Fischer-Projektion. Eine Sekundärstruktur geht aus der jeweiligen Primärstruktur hervor. Die topologische Anordnung der Atome im Raum wird durch die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Atomen festgelegt. Auch die Form der Polymerisierung kann, etwa bei Polysacchariden, Einfluss auf die Sekundärstruktur nehmen. Übergeordnete Strukturebenen sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur, mit denen die Konformation des gesamten Makromoleküls beziehungsweise dessen Assoziation in einem makromolekularen Komplex beschrieben wird. Die Unterscheidung hierarchisch geordneter Strukturebenen und ihre Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen.
rdf:langString
La sekundara strukturo estas la tridimensia aranĝo de lokaj partoj de grandaj molekuloj (kutime proteino aŭ nuklea acido). Oni emfazas, ke temas pri lokaj partoj, pro tio ke la preciza pozicio de ĉiuj atomoj de molekulo en la tri-dimensia spaco ne estus la sekundara, sed la terciara strukturo. Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la aminoacida sinsekvo (primara strukturo), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn. Eksperimentoj montras ke ne estas tiel. En la medio, proteinoj faldiĝas spontane, kun sinsekvoj de hidrofobaj aminoacidoj turniĝintaj interne kaj vicoj de hidrofilaj aminoacidoj turniĝintaj ekstere. La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam hidrofila - hidrofoba kerno kaj hidrofila surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj. Membran-proteinoj (proteinoj kiuj lokiĝas en biologiaj membranoj) havas prefere hidrofobajn aminoacidoj apud la membran-surfaco, ĉar membranoj esence konstituiĝas de gras-acidoj (do la hidrofobaj regionoj alproksimiĝas).
rdf:langString
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada. Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más frecuentes son la hélice alfa y la conformación beta o lámina plegada.
rdf:langString
Protein secondary structure is the three dimensional form of local segments of proteins. The two most common secondary structural elements are alpha helices and beta sheets, though beta turns and omega loops occur as well. Secondary structure elements typically spontaneously form as an intermediate before the protein folds into its three dimensional tertiary structure. Secondary structure is formally defined by the pattern of hydrogen bonds between the amino hydrogen and carboxyl oxygen atoms in the peptide backbone. Secondary structure may alternatively be defined based on the regular pattern of backbone dihedral angles in a particular region of the Ramachandran plot regardless of whether it has the correct hydrogen bonds. The concept of secondary structure was first introduced by Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang at Stanford in 1952. Other types of biopolymers such as nucleic acids also possess characteristic secondary structures.
rdf:langString
En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)). On parlera ensuite de structure tertiaire pour décrire la position relative (dans l'espace) de ces différents éléments de structure secondaire les uns par rapport aux autres. La structure secondaire n'est définie que par les liaisons hydrogène à l'intérieur du biopolymère, telle qu'on peut les observer sur des structures à la résolution atomique. Dans les protéines, la structure secondaire est définie par des arrangements de liaisons hydrogène entre les groupements amide et carbonyle du squelette peptidique (les liaisons hydrogène impliquant les chaînes latérales des acides aminés ne sont pas prises en considération dans la structure secondaire). Dans les acides nucléiques, la structure secondaire est définie par les liaisons hydrogène entre les bases nucléiques. L'arrangement des liaisons hydrogène est cependant corrélé à d'autres paramètres structuraux, ce qui a conduit à des définitions moins strictes de la structure secondaire. Par exemple, dans les hélices de protéines, le squelette peptidique adopte des angles dièdres qui sont localisés dans une zone spécifique du diagramme de Ramachandran. En conséquence, un segment d'acides aminés dont la conformation correspond à de tels angles dièdres est souvent qualifié d'hélice, qu'il présente ou non l'arrangement canonique de liaisons hydrogène. Plusieurs autres définitions moins formelles ont été proposées, souvent en s'inspirant de concepts issus de géométrie différentielle, comme la courbure ou la torsion. Enfin, les biologistes structuraux, lorsqu'ils résolvent une nouvelle structure, déterminent parfois la structure secondaire « à l'œil », de manière qualitative, et font figurer cette information dans le ficher de structure déposé à la protein data bank (PDB). Le contenu brut en structures secondaires d'un biopolymère (par exemple, « cette protéine est composée à 40 % d'hélice α et à 20 % de feuillet β ») peut souvent être estimé de manière spectroscopique. Pour les protéines, la méthode la plus courante est le dichroïsme circulaire dans l'UV lointain (170-250 nm). Un double minima prononcé à 208 nm et 222 nm indique une structure en hélices α, tandis qu'un minimum simple à 204 nm ou 217 nm indique respectivement une structure en pelote aléatoire ou en feuillets β. La spectroscopie infrarouge, moins utilisée, permet de détecter des différences de paramètres vibrationnels dans les liaisons amides, qui résultent de la formation des liaisons hydrogène. Enfin, le contenu en structures secondaires peut être estimé de manière précise en utilisant la valeur des déplacements chimiques (fréquences) sur des spectres RMN, même en l'absence d'attribution spectrale. Le concept de structure secondaire a été introduit par (en), lors des conférences médicales Lane en 1952 à Stanford.
rdf:langString
De secundaire eiwitstructuur is de lokale vouwing van een polypeptide in ruimtelijke structuurelementen. De twee meest voorkomende secundaire structuren zijn de α-helix en β-plaatstructuur. Het aandeel van elke structuur varieert sterk tussen eiwitten. Secundaire structuurelementen vormen zich meestal spontaan bij de synthese van de polypeptideketen. Nadat de secundaire structuur is aangenomen, kan het eiwit zich in zijn geheel opvouwen tot zijn driedimensionale tertiaire structuur. De secundaire structuur van eiwitten komt tot stand door de vorming van waterstofbruggen tussen de CO-groep en NH-groep in de ruggengraat van het polypeptide. De zijketens van de aminozuren spelen hier geen rol in; ze staan loodrecht op de lengte-as en wijzen naar buiten. Dit is de reden dat bij vrijwel alle eiwitten, ongeacht de aminozuursamenstelling, zich secundaire structuurelementen kunnen vormen. Het concept van de secundaire structuur werd geïntroduceerd door de Deense eiwitchemicus Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang aan de Stanford-universiteit in 1952. De α-helix en β-sheet werden voor het eerst beschreven door Pauling en Corey een jaar daarvoor. Ook bij andere biopolymeren, zoals nucleïnezuren, komen karakteristieke secundaire structuren voor.
rdf:langString
La struttura secondaria di una proteina può essere di tre diversi tipi: α-elica, struttura β e tripla elica allungata. Tutte queste strutture posseggono delle topologie con geometrie ben definite e fisse nel tempo (nel senso che non variano e sono visibili ai raggi X). La struttura secondaria è determinata da collegamenti tra della catena peptidica.
rdf:langString
단백질의 2차 구조(Protein Secondary Structure)는 단백질의 국부 영역의 3차원 형태이다. 및 도 발생하지만 가장 일반적인 2차 구조의 요소는 알파 나선 구조와 베타 병풍 구조이다. 2차 구조 요소는 일반적으로 단백질이 3차원의 단백질의 3차 구조로 접히기 전에 중간체로 자발적으로 형성된다. 2차 구조는 펩타이드 골격에서 아미노 수소와 카복실 산소 원자 사이의 수소 결합 패턴에 의해 정의된다. 대안적으로 2차 구조는 정확한 수소 결합을 갖는지 여부에 관계없이 라마찬드란 조사구의 특정 영역에서 골격 다면각의 규칙적인 패턴에 기초하여 정의 될 수 있다. 2차 구조의 개념은 1952년 스탠퍼드 대학교에서 Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang에 의해 처음 소개되었다. 핵산과 같은 다른 유형의 생체고분자도 특징적인 2차 구조를 가지고 있다.
rdf:langString
二次構造（にじこうぞう、英: Secondary structure）は、タンパク質や核酸といった生体高分子の主鎖の部分的な立体構造のことである。本項ではタンパク質の二次構造を扱う。 タンパク質の二次構造は、タンパク質の「局所区分」の3次元構造である。最も一般的な2種類の二次構造要素はαヘリックスとβシートであるが、βターンやも見られる。二次構造要素は通常、タンパク質が三次構造へと折り畳まれる前の中間状態として自発的に形成される。 二次構造はペプチド主鎖中のアミド水素原子とカルボニル酸素原子との間の水素結合のパターンによって形式的に定義される。二次構造は別法として、正しい水素結合を持っているかどうかにかかわらず、ラマチャンドラン・プロットの特定の領域における主鎖の二面角の規則的なパターンに基づいて定義することもできる。 二次構造の概念は1952年にスタンフォード大学のによって初めて発表された。核酸といったその他の生体高分子も特徴的な二次構造を有する。
rdf:langString
Struktura drugorzędowa białka – jeden z poziomów organizacji cząsteczki białka, który opisuje jej budowę. Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup peptydowych i atomami wodoru innych grup peptydowych. Łańcuchy polipeptydowe białek mogą układać się w kształt:
* helisy – helisy alfa (na jeden zwój heliksu przypada 3,6 aminokwasów, co odpowiada 0,54 nm), helisy pi,
* pofałdowanej płaszczyzny – harmonijka beta
* beta zakrętu Do zobrazowania struktury drugorzędowej używa się w modelu wstęgowym charakterystycznych strzałek (dla harmonijki beta) oraz helis (dla helisy alfa).
rdf:langString
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
rdf:langString
Sekundärstruktur (2°-struktur) i proteiner uppstår genom inter- eller intramolekylära vätebindningar mellan peptidbindningarnas atomer, mellan karboxylgruppens dubbelbundna syre och väteatomen som är bunden till peptidbindningens kväve. De vanligast förekommande sekundärstrukturerna är alfa-helix, betaflak och 310-helix ( finns i teorin men har ännu inte observerats). På grund av sina vätebindningar är huvudkedjan hydrofob och det är sidokedjorna som bestämmer proteinets vattenlöslighet.
rdf:langString
Вторинна структура — конформаційне розташування головного ланцюга (англ. backbone) макромолекули (наприклад, поліпептидного ланцюга білка або ланцюга нуклеїнових кислот), незалежно від конформації бічних ланцюгів або відношення до інших сегментів. В описі вторинної структури важливим є визначення водневих зв'язків, що стабілізують окремі фрагменти макромолекул.
rdf:langString
二級結構（英語：Secondary structure）在生物化學及結構生物學中，是指一個生物大分子，如蛋白質及核酸（DNA或RNA），局部區段的三維通式。然而它並不描述任何特定的原子位置（在三級結構中描述）。 二級結構是由生物大分子在原子分辨率結構中所观察到的氫鍵來定義的。蛋白質的二級結構通常是以中氨基之間的氫鍵模式來定義〈与主链－侧链间以及侧链－侧链间的氢键无关〉，亦即的定義。而核酸的二級結構是以鹼基之間的氫鍵來定義。 在二级结构中，特定的氫鍵模式往往伴随着其他一些結構特徵；但如果只考虑这些结构特征而忽略氢键本身，则会导致所定義的二級結構不准确。例如，蛋白質的螺旋中的残基都分布在拉氏图（以主鏈二面角为坐标）的特定區域，因此二面角位于这一区域的残基都會被认为参与形成「螺旋」，而不論它是否真正的存在对应氫鍵。其他稍微不准确的定義多是應用曲線微分幾何的觀念，如曲率及扭量。也有一些結構生物學家以肉眼观察通过软件显示的蛋白质结构來決定其二級結構。 對生物大分子的二級結構含量可以以光譜來初步估計。對於蛋白質，最常用的方法是圓二色性(Circular dichroism), （利用長紫外線，波長范围170-250nm）。在获得的光谱吸收曲线上，α螺旋結構会在208nm及222nm两处同时出现极小值，而204nm和207nm处出现单个极小值則分別表示存在和β折疊結構。另一個較常用的方法是紅外光譜，它可以偵測因氫鍵所造成胺基的震盪。而光譜中，测定二級結構最準確的方法是利用核磁共振光谱所纪录的化學位移，由于仪器和样品制备上的原因，这一方法较为少用。
xsd:nonNegativeInteger
28205
