Protein aggregation
http://dbpedia.org/resource/Protein_aggregation an entity of type: WikicatNeurodegenerativeDisorders
تكدس البروتين أو تجمع البروتين أو تكتل البروتين هو ظاهرة حيوية تكمن في خطأ تكويني للبروتين ينتج عنه تكتل بمعنى تجمع لكتلات من البروتين وذلك يكون داخل أو خارج الخلايا 2. تكتل هذه البروتينات ينتج عنه غالبا تاثير سميّ ضار أي ان تكتل هذه البروتينات قد يظهر في مجموعه كبيرة من الامراض معروفه باسم الداء النشواني ومنها امراض أخرى مثل التصلب الجانبي الضموري والزهايمر وباركنسون ومرض برايون 3
rdf:langString
In molecular biology, protein aggregation is a phenomenon in which intrinsically-disordered or mis-folded proteins aggregate (i.e., accumulate and clump together) either intra- or extracellularly. Protein aggregates have been implicated in a wide variety of diseases known as amyloidoses, including ALS, Alzheimer's, Parkinson's and prion disease.
rdf:langString
L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
rdf:langString
タンパク質の凝集（ぎょうしゅう、英: aggregation）は、天然変性タンパク質やミスフォールドタンパク質（誤ったフォールディングを行ったタンパク質）が細胞内や細胞外に蓄積して塊を形成する生物学的現象である。ミスフォールドタンパク質の凝集体は疾患と関係していることが多い。タンパク質の凝集はALS、アルツハイマー病、パーキンソン病、プリオン病を含む、アミロイドーシスとよばれる広範囲の疾患との関係が示唆されている。 タンパク質は合成後、最も熱力学的に有利な三次元コンフォメーションへとフォールディングし、その状態はネイティブ状態と呼ばれる。このフォールディング過程は疎水効果によって駆動される。タンパク質の疎水的部分は自身をタンパク質の内部に埋め込むことで細胞の親水的環境から自身を隠す傾向がある。そのため、一般的にはタンパク質の外部は親水的となり、内部は疎水的となる。
rdf:langString
Eiwitaggregatie is het biologische fenomeen waarbij verkeerd gevouwen eiwitten samenklonteren en schadelijke effecten teweegbrengen. Het ontstaan van eiwitaggregaten hangt samen met verschillende (hersen)ziekten, waaronder ALS, de ziekte van Alzheimer, ziekte van Parkinson en prionziekten.
rdf:langString
rdf:langString
تكدس البروتين
rdf:langString
Agrégation des protéines
rdf:langString
タンパク質凝集
rdf:langString
Eiwitaggregatie
rdf:langString
Protein aggregation
xsd:integer
18048149
xsd:integer
1108406918
rdf:langString
تكدس البروتين أو تجمع البروتين أو تكتل البروتين هو ظاهرة حيوية تكمن في خطأ تكويني للبروتين ينتج عنه تكتل بمعنى تجمع لكتلات من البروتين وذلك يكون داخل أو خارج الخلايا 2. تكتل هذه البروتينات ينتج عنه غالبا تاثير سميّ ضار أي ان تكتل هذه البروتينات قد يظهر في مجموعه كبيرة من الامراض معروفه باسم الداء النشواني ومنها امراض أخرى مثل التصلب الجانبي الضموري والزهايمر وباركنسون ومرض برايون 3
rdf:langString
L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions. Après leur synthèse, les protéines ont pour habitude de se replier en une conformation tri-dimensionnelle particulière qui leur est le plus thermodynamiquement favorable : leur état natif. Ce processus de repliement est entraîné par l'effet hydrophobe, qui est la tendance des parties hydrophobes de la protéine à essayer de se protéger de l'environnement hydrophile de la cellule en se terrant vers l'intérieur de la protéine. Ainsi, l'extérieur de la protéine est typiquement hydrophile, alors que son intérieur est typiquement hydrophobe. Les structures protéiques sont stabilisées par des liaisons non covalentes et des ponts disulfure liant deux résidus cystéine. Les interactions non covalentes comprennent les liaisons ioniques et les interactions faibles de van der Waals. Les interactions ioniques se forment entre un anion et un cation et constituent des ponts salins aidant à stabiliser la protéine. Les interactions de van der Waals incluent les interactions non polaires (forces de London) et les interactions polaires (liaisons hydrogène, forces intermoléculaires). Celles-ci jouent un rôle important dans la structure secondaire des protéines, comme en formant une hélice alpha ou un feuillet bêta, ainsi que dans leur structure tertiaire. Les interactions entre les résidus d'acides aminés dans une protéine donnée sont très importantes pour la structure finale de cette protéine. Lorsqu'il y a des changements au sein des interactions non covalentes, comme il peut en survenir à la faveur d'un changement dans la séquence en acides aminés, la protéine a des chances de mal se replier ou ne pas se replier du tout. Dans ce type de situation, si la cellule n'aide pas les protéines à corriger ce défaut de repliement ou ne les détruit pas, elles peuvent s'agglomérer, et dans ce processus les parties hydrophobes exposées des protéines peuvent interagir avec les parties hydrophobes exposées d'autres protéines non défectueuses. Il existe trois grands types d'agrégats protéiques qui peuvent se former : les agrégats amorphes, les oligomères et les fibrilles amyloïdes.
rdf:langString
In molecular biology, protein aggregation is a phenomenon in which intrinsically-disordered or mis-folded proteins aggregate (i.e., accumulate and clump together) either intra- or extracellularly. Protein aggregates have been implicated in a wide variety of diseases known as amyloidoses, including ALS, Alzheimer's, Parkinson's and prion disease. After synthesis, proteins typically fold into a particular three-dimensional conformation that is the most thermodynamically favorable: their native state. This folding process is driven by the hydrophobic effect: a tendency for hydrophobic (water-fearing) portions of the protein to shield themselves from the hydrophilic (water-loving) environment of the cell by burying into the interior of the protein. Thus, the exterior of a protein is typically hydrophilic, whereas the interior is typically hydrophobic. Protein structures are stabilized by non-covalent interactions and disulfide bonds between two cysteine residues. The non-covalent interactions include ionic interactions and weak van der Waals interactions. Ionic interactions form between an anion and a cation and form salt bridges that help stabilize the protein. Van der Waals interactions include nonpolar interactions (i.e. London dispersion force) and polar interactions (i.e. hydrogen bonds, dipole-dipole bond). These play an important role in a protein's secondary structure, such as forming an alpha helix or a beta sheet, and tertiary structure. Interactions between amino acid residues in a specific protein are very important in that protein's final structure. When there are changes in the non-covalent interactions, as may happen with a change in the amino acid sequence, the protein is susceptible to misfolding or unfolding. In these cases, if the cell does not assist the protein in re-folding, or degrade the unfolded protein, the unfolded/misfolded protein may aggregate, in which the exposed hydrophobic portions of the protein may interact with the exposed hydrophobic patches of other proteins. There are three main types of protein aggregates that may form: amorphous aggregates, oligomers, and amyloid fibrils.
rdf:langString
Eiwitaggregatie is het biologische fenomeen waarbij verkeerd gevouwen eiwitten samenklonteren en schadelijke effecten teweegbrengen. Het ontstaan van eiwitaggregaten hangt samen met verschillende (hersen)ziekten, waaronder ALS, de ziekte van Alzheimer, ziekte van Parkinson en prionziekten. Nadat eiwitten in een cel aangemaakt zijn, vouwen ze zich in een specifieke driedimensionale structuur: hun natieve conformatie. Dit vouwingsproces wordt aangedreven door verschillende niet-covalente interacties: de aminozuren in het polypeptide trekken elkaar aan of stoten elkaar af. Ook de cellulaire omgeving heeft invloed: zo hebben zullen hydrofiele aminozuren meer aan de buitenkant van de conformatie voorkomen, en hydrofobe aminozuren meer aan de binnenkant. Alle interacties zorgen ervoor dat het eiwit een specifieke secundaire en een tertiaire structuur gaat aannemen. Wanneer er veranderingen optreden in de aminozuursequentie door een genetische mutatie, kan het voorkomen dat het eiwit verkeerd vouwt. Wanneer dergelijke verkeerd gevouwen eiwitten niet worden hersteld of afgebroken, kunnen ze gaan aggregeren; de hydrofobe delen van het eiwit (die normaal niet aan de buitenkant van het eiwit voorkomen) gaan interacties aan met de hydrofobe delen van andere eiwitten. De eiwitaggregaten kunnen het functioneren van de cel negatief beïnvloeden en uiteindelijk de gezondheid van het getroffen individu schaden.
rdf:langString
タンパク質の凝集（ぎょうしゅう、英: aggregation）は、天然変性タンパク質やミスフォールドタンパク質（誤ったフォールディングを行ったタンパク質）が細胞内や細胞外に蓄積して塊を形成する生物学的現象である。ミスフォールドタンパク質の凝集体は疾患と関係していることが多い。タンパク質の凝集はALS、アルツハイマー病、パーキンソン病、プリオン病を含む、アミロイドーシスとよばれる広範囲の疾患との関係が示唆されている。 タンパク質は合成後、最も熱力学的に有利な三次元コンフォメーションへとフォールディングし、その状態はネイティブ状態と呼ばれる。このフォールディング過程は疎水効果によって駆動される。タンパク質の疎水的部分は自身をタンパク質の内部に埋め込むことで細胞の親水的環境から自身を隠す傾向がある。そのため、一般的にはタンパク質の外部は親水的となり、内部は疎水的となる。 タンパク質の構造は非共有結合的相互作用や、2つのシステイン残基の間のジスルフィド結合によって安定化される。非共有結合的相互作用には、イオン性相互作用や弱いファンデルワールス相互作用が含まれる。イオン性相互作用はアニオンとカチオンの間で形成され、タンパク質の安定化を助ける塩橋を形成する。ファンデルワールス相互作用には非極性相互作用（ロンドン分散力など）と極性相互作用（水素結合や双極子間相互作用など）が含まれる。これらはタンパク質の二次構造（αヘリックスやβシートなど）や三次構造の形成に重要な役割を果たしている。タンパク質内のアミノ酸残基間の相互作用はタンパク質の最終的な構造に非常に重要である。 アミノ酸配列の変化などによって非共有結合的相互作用が変化した場合には、タンパク質はミスフォールディングやアンフォールディング（フォールディングの解消）を起こしやすくなる。こうした場合、細胞がタンパク質のリフォールディング（再フォールディング）の補助やアンフォールドタンパク質の分解を行わなければ、アンフォールド/ミスフォールドタンパク質は露出した疎水的部分を介して他のタンパク質の露出した疎水的部分と相互作用して凝集する可能性がある。タンパク質凝集体には、アモルファス凝集体（不定形凝集体、amorphous aggregates）、オリゴマー、アミロイド線維という3つの主要なタイプが存在する。
xsd:nonNegativeInteger
23215
