Polyproline helix
http://dbpedia.org/resource/Polyproline_helix an entity of type: Artifact100021939
ポリプロリンヘリックス (Polyproline helix) とは、タンパク質の二次構造の1つで、ポリプロリンIIヘリックスとポリプロリンIヘリックスの総称である。ポリプロリンIIヘリックスは左巻きで、二面角 (φ,ψ) は (-75°,150°) となり、ペプチド結合はトランス型である。よりコンパクトなポリプロリンIヘリックスは右巻きで、二面角 (φ,ψ) の値は (-75°,160°)、ポリペプチド結合はシス型である。プロリンだけが20個ほど繋がったポリペプチドはポリプロリンIヘリックスの構造を取る。
rdf:langString
En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medid
rdf:langString
Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines
rdf:langString
A polyproline helix is a type of protein secondary structure which occurs in proteins comprising repeating proline residues. A left-handed polyproline II helix (PPII, poly-Pro II) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 150°) and have trans isomers of their peptide bonds. This PPII conformation is also common in proteins and polypeptides with other amino acids apart from proline. Similarly, a more compact right-handed polyproline I helix (PPI, poly-Pro I) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 160°) and have cis isomers of their peptide bonds. Of the twenty common naturally occurring amino acids, only proline is likely to adopt the cis isomer of the peptide bond, specifically the X-
rdf:langString
Полипролиновая спираль — это тип вторичной структуры белка, который встречается в последовательностях аминокислот, содержащих повторяющиеся остатки пролина. Левозакрученная спираль полипролина II (PPII, поли-Про II) образуется, когда все последовательные аминокислотные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 150°) и имеют транс- изомеры своих пептидных связей. Эта конформация PPII также характерна для белков и полипептидов с другими аминокислотами, кроме пролина. Аналогичным образом, более компактная правозакрученная спираль полипролина I (PPI, поли-Про I) образуется, когда все последовательные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 160°) и имеют цис- изомеры своих пептидных связей. Из двадцати обычных встречающихся в природе а
rdf:langString
rdf:langString
Hélice de poliprolina
rdf:langString
Hélice polyproline
rdf:langString
ポリプロリンヘリックス
rdf:langString
Polyproline helix
rdf:langString
Полипролиновая спираль
xsd:integer
5176951
xsd:integer
962445582
rdf:langString
En proteínas, la hélice de poliprolina habitualmente en sentido antihorario, llamada hélice poliprolina II (PPII o poli-Pro II) la cual se forma cuando todos los residuos secuenciales adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) en su columna de aproximadamente (-75 °, 150 °) y poseen isómeros trans en sus enlaces peptídicos. Del mismo modo se forma una hélice más compacta y de sentido horario llamada hélice de poliprolina I (PPI, poli Pro-I) cuando todos los residuos adoptan los ángulos diedros (φ, ψ) de aproximadamente (-75 °, 160 °) y posee isómeros cis en sus enlaces peptídicos. De los veinte aminoácidos naturales, solo la prolina es la que con mayor probabilidad forme isómeros cis en el enlace peptídico, en particular en el enlace X-Pro; factores estéricos y electrónicos favorecen en gran medida el isómero trans en la mayoría de los enlaces peptídicos. Sin embargo, los enlaces peptídicos que sustituyen la prolina con otro N-aminoácido sustituto (como la sarcosina) son también susceptibles de adoptar el isómero cis.
rdf:langString
A polyproline helix is a type of protein secondary structure which occurs in proteins comprising repeating proline residues. A left-handed polyproline II helix (PPII, poly-Pro II) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 150°) and have trans isomers of their peptide bonds. This PPII conformation is also common in proteins and polypeptides with other amino acids apart from proline. Similarly, a more compact right-handed polyproline I helix (PPI, poly-Pro I) is formed when sequential residues all adopt (φ,ψ) backbone dihedral angles of roughly (-75°, 160°) and have cis isomers of their peptide bonds. Of the twenty common naturally occurring amino acids, only proline is likely to adopt the cis isomer of the peptide bond, specifically the X-Pro peptide bond; steric and electronic factors heavily favor the trans isomer in most other peptide bonds. However, peptide bonds that replace proline with another N-substituted amino acid (such as sarcosine) are also likely to adopt the cis isomer.
rdf:langString
Une hélice polyproline est un type de structure secondaire de certaines protéines présentant une répétition de résidus de proline. Il se forme une hélice polyproline gauche dite de type II, notée PPII, lorsque l'ossature de la suite de résidus présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 150°) et des liaisons peptidiques en configuration trans. Cette conformation PPII se rencontre également dans des polypeptides et des protéines en dehors des hélices polyproline. Il existe également une hélice polyproline droite plus compacte dite de type I, notée PPI, dans laquelle l'ossature de la suite de résidus de proline présente des angles dièdres (φ, ψ) d'environ (–75°, 160°) et des liaisons peptidiques en configuration cis. Parmi les 20 acides aminés rencontrés couramment dans les protéines, seule la proline est susceptible d'avoir une liaison peptidique en configuration cis, notamment la liaison X–Pro ; des effets stériques et effets électroniques favorisent nettement la configuration trans de la plupart des liaisons peptidiques. Cependant, les liaisons peptidiques qui remplacent la proline avec un autre acide aminé N-substitué comme la sarcosine sont également susceptibles d'adopter une configuration cis.
* Vue axiale d'une hélice PPII de 20 résidus de proline illustrant sa symétrie d'ordre 3.
* Vue axiale d'une hélice PPI de 20 résidus de proline illustrant le nombre non entier de résidus par tour d'hélice.
rdf:langString
ポリプロリンヘリックス (Polyproline helix) とは、タンパク質の二次構造の1つで、ポリプロリンIIヘリックスとポリプロリンIヘリックスの総称である。ポリプロリンIIヘリックスは左巻きで、二面角 (φ,ψ) は (-75°,150°) となり、ペプチド結合はトランス型である。よりコンパクトなポリプロリンIヘリックスは右巻きで、二面角 (φ,ψ) の値は (-75°,160°)、ポリペプチド結合はシス型である。プロリンだけが20個ほど繋がったポリペプチドはポリプロリンIヘリックスの構造を取る。
rdf:langString
Полипролиновая спираль — это тип вторичной структуры белка, который встречается в последовательностях аминокислот, содержащих повторяющиеся остатки пролина. Левозакрученная спираль полипролина II (PPII, поли-Про II) образуется, когда все последовательные аминокислотные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 150°) и имеют транс- изомеры своих пептидных связей. Эта конформация PPII также характерна для белков и полипептидов с другими аминокислотами, кроме пролина. Аналогичным образом, более компактная правозакрученная спираль полипролина I (PPI, поли-Про I) образуется, когда все последовательные остатки принимают двугранные углы (φ, ψ) основной цепи примерно (-75°, 160°) и имеют цис- изомеры своих пептидных связей. Из двадцати обычных встречающихся в природе аминокислот только пролин, вероятно, принимает цис- изомер пептидной связи, особенно пептидную связь X-Про; стерические и электронные факторы в значительной степени благоприятствуют транс- изомеру в большинстве других пептидных связей. Однако пептидные связи, которые заменяют пролин другой N- замещенной аминокислотой (такой как саркозин), также могут принимать цис- изомер.
xsd:nonNegativeInteger
10204
