Phosphofructokinase 2
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포스포프럭토키네이스-2(영어: phosphofructokinase-2, PFK-2) (EC 2.7.1.2) 또는 과당 2,6-비스포스파테이스(영어: fructose 2,6-bisphosphatase, FBPase-2) (EC 3.1.3.46)는 세포에서 해당과정과 포도당신생합성의 속도를 조절하는 데 간접적인 역할을 하는 효소이다. 포스포프럭토키네이스-2는 기질인 과당 6-인산으로부터 생성되는 중요한 알로스테릭 조절 인자인 과당 2,6-이중인산의 형성과 분해를 촉매한다. 과당 2,6-이중인산은 해당과정에서 포스포프럭토키네이스-1을 활성화하고, 포도당신생합성에서 과당 1,6-비스포스파테이스를 억제함으로써 해당과정의 속도 결정 단계를 조절하는데 관여한다. 과당 2,6-이중인산은 해당과정과 포도당신생합성을 차별적으로 조절하기 때문에 서로 반대되는 경로들 사이를 전환시키는 핵심적인 신호로 작용할 수 있다.
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La fosfofruttochinasi 2 (anche detta fosfofruttocinasi 2 o PFK-2 o Enzima Tandem) è un enzima bifunzionale deputato alla regolazione della quantità di fruttosio 2,6-bifosfato e fruttosio 6-fosfato nell'epatocita.
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Fosfofrutoquinase 2 (PFK2, do inglês phosphofructokinase 2) é uma atividade de uma enzima bifuncional (Número EC 2.7.1.105), a outra das quais é a (FBPase2). A enzima bifuncional está presente principalmente em células que tem responsabilidade na regulação de concentrações de glucose na corrente sanguínea, por exemplo, algumas células do fígado.
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Фосфофруктокиназа-2 (ФФК-2) или фруктозо-2,6-бисфосфатаза (ФБФ-2) — бифункциональный фермент, регулирующий процессы гликолиза и глюконеогенеза в теле человека. Этот белок является димером, в котором каждый мономер, в зависимости от внешних условий, может действовать как киназа или фосфатаза. Регулируется глюкагоном и инсулином.
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磷酸果糖激酶2（英語：Phosphofructokinase-2；PFK2；EC 2.7.1.105）是一種生物體內雙重功能酶，在某些細胞作用，扮演調節血液葡萄糖濃度的角色。磷酸果糖激酶-2与果糖二磷酸酶-2（FBPase2）两者是存在于一条多肽链上的两个酶，这个蛋白质被磷酸化后，磷酸果糖激酶-2的催化水平下降而果糖二磷酸酶-2的催化水平上升，于是在细胞中的水平下降。
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Phosphofructokinase-2 oder Fructose-2,6-bisphosphatase (auch PFKFB, PFK-2/FBPase-2) steht für Proteine, die eine doppelte Enzymfunktion besitzen, und von denen es im Menschen vier Isoformen gibt, mit den entsprechenden Genen PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3 und PFKFB4. Je nachdem, ob das Protein phosphoryliert wurde, katalysiert es die Synthese (EC 2.7.1.105) oder die Hydrolyse (EC 3.1.3.46) von Fructose-2,6-bisphosphat, das seinerseits die Glycolyse aktiviert und die Gluconeogenese inhibiert. Es handelt sich also um einen molekularen Schalter. PFKFB1 wird hauptsächlich in der Leber gebildet, tritt aber auch in Skelettmuskelzellen auf. Die 1980 entdeckte PFKFB2 hingegen findet sich in Herzmuskelzellen, wobei es dort bei Phosphorylierung des bifunktionellen Enzyms zu einer verstärkten Kinaseaktivität
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La fosfofructocinasa-2 (PFK2) o 6-fosfofructo-2-cinasa (EC 2.7.1.105) es una enzima responsable de la regulación de la velocidad de la glicólisis y la gluconeogénesis en el cuerpo humano. También tiene actividad fosfatasa correspondiente a la fructosa-2,6-bisfosfato 2-fosfatasa (número EC 3.1.3.46). Las reacciones catalizadas son: Actividad cinasa: fructosa-6-fosfato + ATP fructosa-2,6-bisfosfato + ADPActividad fosfatasa: fructosa-2,6-bisfosfato + H2O fructosa-6-fosfato + fosfato
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Phosphofructokinase-2 (6-phosphofructo-2-kinase, PFK-2) or fructose bisphosphatase-2 (FBPase-2), is an enzyme indirectly responsible for regulating the rates of glycolysis and gluconeogenesis in cells. It catalyzes formation and degradation of a significant allosteric regulator, fructose-2,6-bisphosphate (Fru-2,6-P2) from substrate fructose-6-phosphate. Fru-2,6-P2 contributes to the rate-determining step of glycolysis as it activates enzyme phosphofructokinase 1 in the glycolysis pathway, and inhibits fructose-1,6-bisphosphatase 1 in gluconeogenesis. Since Fru-2,6-P2 differentially regulates glycolysis and gluconeogenesis, it can act as a key signal to switch between the opposing pathways. Because PFK-2 produces Fru-2,6-P2 in response to hormonal signaling, metabolism can be more sensitive
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La phosphofructokinase-2 (PFK-2) ou fructose-bisphosphatase-2 (FBPase-2) est une enzyme bifonctionnelle, dotée à la fois d'une activité kinase et d'une activité phosphatase, qui catalyse les réactions : Chez l'homme, il en existe plusieurs isoformes, dont une codée par le gène PFKFB3, situé sur le chromosome 10. Elle participe à la régulation de la phosphofructokinase-1, laquelle intervient à la 3e étape de la glycolyse pour convertir le fructose-6-phosphate en fructose-1,6-bisphosphate, et joue par conséquent un rôle déterminant dans la vitesse de la glycolyse et de la gluconéogenèse.
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ホスホフルクトキナーゼ2（phosphofructokinase 2、6-ホスホフルクト-2-キナーゼ（6-phosphofructo-2-kinase）、略称: PFK-2）またはフルクトースビスホスファターゼ2（fructose bisphosphatase 2、フルクトース-2,6-ビスホスファターゼ（fructose 2,6-bisphosphatase）略称: FBPase-2）は、細胞内の解糖系と糖新生の割合の調節を間接的に担う酵素である。この酵素は、フルクトース-6-リン酸からのフルクトース-2,6-ビスリン酸（Fru-2,6-P2）の形成と分解を触媒する。Fru-2,6-P2は解糖系経路の（PFK-1）を活性化して解糖系の律速段階に寄与し、また糖新生経路のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼ1を阻害する。Fru-2,6-P2は解糖系と糖新生に対して異なる調節を行うため、これら逆方向の経路の切り替えにおける重要なシグナルとして作用する。PFK-2はホルモンシグナルに応答してFru-2,6-P2を産生するため、代謝は生体の解糖系の需要と協調した形で、より敏感かつ効率的に制御されるようになる。この酵素はフルクトースとマンノースの代謝に関与する。この酵素は肝臓での炭水化物代謝の調節に重要であり、肝臓、腎臓、心臓に最も多く存在する。哺乳類では、いくつかの遺伝子が異なるアイソザイムをコードしており、それぞれ組織分布と酵素の特性が異なる。ここに記載されている酵素ファミリーはATP駆動型のホスホフルクトキナーゼとの類似点が存在し、両者は配列類似性はとんどないものの、フルクトース-6-リン酸との相互作用に重要ないくつかの残基は共通しているようである。
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Phosphofructokinase 2
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Fosfofructocinasa-2
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Phosphofructokinase-2
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Fosfofruttochinasi 2
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포스포프럭토키네이스-2
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ホスホフルクトキナーゼ2
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Phosphofructokinase 2
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Fosfofrutoquinase 2
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Фосфофруктокиназа-2
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磷酸果糖激酶2
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6-phosphofructo-2-kinase
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6-phosphofructo-2-kinase: PFKB1
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fructose-bisphosphatase-2
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PDOC00114
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Crystal structure of human liver 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase
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Structure of PFK2. Shown: kinase domain and the phosphatase domain .
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crystal structure of human liver 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase
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FBPase-2
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Phosphofructokinase-2 oder Fructose-2,6-bisphosphatase (auch PFKFB, PFK-2/FBPase-2) steht für Proteine, die eine doppelte Enzymfunktion besitzen, und von denen es im Menschen vier Isoformen gibt, mit den entsprechenden Genen PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3 und PFKFB4. Je nachdem, ob das Protein phosphoryliert wurde, katalysiert es die Synthese (EC 2.7.1.105) oder die Hydrolyse (EC 3.1.3.46) von Fructose-2,6-bisphosphat, das seinerseits die Glycolyse aktiviert und die Gluconeogenese inhibiert. Es handelt sich also um einen molekularen Schalter. PFKFB1 wird hauptsächlich in der Leber gebildet, tritt aber auch in Skelettmuskelzellen auf. Die 1980 entdeckte PFKFB2 hingegen findet sich in Herzmuskelzellen, wobei es dort bei Phosphorylierung des bifunktionellen Enzyms zu einer verstärkten Kinaseaktivität kommt. Dadurch ist bei Adrenalinausschüttung und damit verbundener erhöhten PKA-Aktivität trotzdem eine verstärkte Glykolyse möglich. PFKFB3 hat zwar keine bevorzugte Lokalisierung, wird jedoch in Tumoren verstärkt produziert. PFKFB4 wurde in den Hoden gefunden.
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La phosphofructokinase-2 (PFK-2) ou fructose-bisphosphatase-2 (FBPase-2) est une enzyme bifonctionnelle, dotée à la fois d'une activité kinase et d'une activité phosphatase, qui catalyse les réactions : Chez l'homme, il en existe plusieurs isoformes, dont une codée par le gène PFKFB3, situé sur le chromosome 10. Elle participe à la régulation de la phosphofructokinase-1, laquelle intervient à la 3e étape de la glycolyse pour convertir le fructose-6-phosphate en fructose-1,6-bisphosphate, et joue par conséquent un rôle déterminant dans la vitesse de la glycolyse et de la gluconéogenèse. Il s'agit d'un dimère de deux sous-unités identiques de 55 kDa chacune. Ces sous-unités possèdent chacune un domaine kinase et un domaine phosphatase. La phosphorylation du résidu de sérine-32 favorise l'activité phosphatase, tandis que l'absence de phosphorylation de ce résidu favorise l'activité kinase. Le demaine PFK2 est étroitement apparenté à la superfamille des protéines de liaison aux mononucléotides tels que l'adénylate cyclase, tandis que le domaine FBPase2 est apparenté à la même famille de protéines que les phosphoglycérate mutases. 6-Phosphofructo-2-kinase Mutant H256A de PFK-2/FBPase-2 (Rattus norvegicus, PDB 2BIF) 6-Phosphofructo-2-kinase Fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase
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La fosfofructocinasa-2 (PFK2) o 6-fosfofructo-2-cinasa (EC 2.7.1.105) es una enzima responsable de la regulación de la velocidad de la glicólisis y la gluconeogénesis en el cuerpo humano. También tiene actividad fosfatasa correspondiente a la fructosa-2,6-bisfosfato 2-fosfatasa (número EC 3.1.3.46). Las reacciones catalizadas son: Actividad cinasa: fructosa-6-fosfato + ATP fructosa-2,6-bisfosfato + ADPActividad fosfatasa: fructosa-2,6-bisfosfato + H2O fructosa-6-fosfato + fosfato Es un homodímero de subunidades de 55 kDa en la que cada cadena polipeptídica consiste en dominios independientes cinasa y fosfatasa. Cuando la Ser-32 está fosforilada, la carga negativa causa un cambio conformacional de la enzima para favorecer la actividad fosfatasa; en otras formas, la actividad cinasa está favorecida. El dominio PFK2 está relacionado estrechamente a la superfamilia de proteínas que se unen a mononucleotidos (como la adenilato ciclasa). El dominio fosfatasa está relacionado con las proteínas que incluyen las fosfoglicerato mutasas.
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Phosphofructokinase-2 (6-phosphofructo-2-kinase, PFK-2) or fructose bisphosphatase-2 (FBPase-2), is an enzyme indirectly responsible for regulating the rates of glycolysis and gluconeogenesis in cells. It catalyzes formation and degradation of a significant allosteric regulator, fructose-2,6-bisphosphate (Fru-2,6-P2) from substrate fructose-6-phosphate. Fru-2,6-P2 contributes to the rate-determining step of glycolysis as it activates enzyme phosphofructokinase 1 in the glycolysis pathway, and inhibits fructose-1,6-bisphosphatase 1 in gluconeogenesis. Since Fru-2,6-P2 differentially regulates glycolysis and gluconeogenesis, it can act as a key signal to switch between the opposing pathways. Because PFK-2 produces Fru-2,6-P2 in response to hormonal signaling, metabolism can be more sensitively and efficiently controlled to align with the organism's glycolytic needs. This enzyme participates in fructose and mannose metabolism. The enzyme is important in the regulation of hepatic carbohydrate metabolism and is found in greatest quantities in the liver, kidney and heart. In mammals, several genes often encode different isoforms, each of which differs in its tissue distribution and enzymatic activity. The family described here bears a resemblance to the ATP-driven phospho-fructokinases, however, they share little sequence similarity, although a few residues seem key to their interaction with fructose 6-phosphate. PFK-2 is known as the "bifunctional enzyme" because of its notable structure: though both are located on one protein homodimer, its two domains act as independently functioning enzymes. One terminus serves as a kinase domain (for PFK-2) while the other terminus acts as a phosphatase domain (FBPase-2). In mammals, genetic mechanisms encode different PFK-2 isoforms to accommodate tissue specific needs. While general function remains the same, isoforms feature slight differences in enzymatic properties and are controlled by different methods of regulation; these differences are discussed below.
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포스포프럭토키네이스-2(영어: phosphofructokinase-2, PFK-2) (EC 2.7.1.2) 또는 과당 2,6-비스포스파테이스(영어: fructose 2,6-bisphosphatase, FBPase-2) (EC 3.1.3.46)는 세포에서 해당과정과 포도당신생합성의 속도를 조절하는 데 간접적인 역할을 하는 효소이다. 포스포프럭토키네이스-2는 기질인 과당 6-인산으로부터 생성되는 중요한 알로스테릭 조절 인자인 과당 2,6-이중인산의 형성과 분해를 촉매한다. 과당 2,6-이중인산은 해당과정에서 포스포프럭토키네이스-1을 활성화하고, 포도당신생합성에서 과당 1,6-비스포스파테이스를 억제함으로써 해당과정의 속도 결정 단계를 조절하는데 관여한다. 과당 2,6-이중인산은 해당과정과 포도당신생합성을 차별적으로 조절하기 때문에 서로 반대되는 경로들 사이를 전환시키는 핵심적인 신호로 작용할 수 있다.
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ホスホフルクトキナーゼ2（phosphofructokinase 2、6-ホスホフルクト-2-キナーゼ（6-phosphofructo-2-kinase）、略称: PFK-2）またはフルクトースビスホスファターゼ2（fructose bisphosphatase 2、フルクトース-2,6-ビスホスファターゼ（fructose 2,6-bisphosphatase）略称: FBPase-2）は、細胞内の解糖系と糖新生の割合の調節を間接的に担う酵素である。この酵素は、フルクトース-6-リン酸からのフルクトース-2,6-ビスリン酸（Fru-2,6-P2）の形成と分解を触媒する。Fru-2,6-P2は解糖系経路の（PFK-1）を活性化して解糖系の律速段階に寄与し、また糖新生経路のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼ1を阻害する。Fru-2,6-P2は解糖系と糖新生に対して異なる調節を行うため、これら逆方向の経路の切り替えにおける重要なシグナルとして作用する。PFK-2はホルモンシグナルに応答してFru-2,6-P2を産生するため、代謝は生体の解糖系の需要と協調した形で、より敏感かつ効率的に制御されるようになる。この酵素はフルクトースとマンノースの代謝に関与する。この酵素は肝臓での炭水化物代謝の調節に重要であり、肝臓、腎臓、心臓に最も多く存在する。哺乳類では、いくつかの遺伝子が異なるアイソザイムをコードしており、それぞれ組織分布と酵素の特性が異なる。ここに記載されている酵素ファミリーはATP駆動型のホスホフルクトキナーゼとの類似点が存在し、両者は配列類似性はとんどないものの、フルクトース-6-リン酸との相互作用に重要ないくつかの残基は共通しているようである。 PKF-2は二機能性酵素（bifunctional enzyme）として知られており、双方の活性は同じポリペプチドによって触媒されるが、2つのドメインがそれぞれ独立して機能する酵素として作用する、一方の端（N末端）がキナーゼドメイン（PFK-2）、もう一方の端（C末端）がホスファターゼドメイン（FBPase-2）として作用する。 哺乳類では、組織特異的な需要に応えるため、PFK-2のさまざまなアイソザイムがコードされている。これらは一般的な機能は同一であるが、酵素の性質にはわずかな差異が存在し、異なる調節によって制御されている。
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La fosfofruttochinasi 2 (anche detta fosfofruttocinasi 2 o PFK-2 o Enzima Tandem) è un enzima bifunzionale deputato alla regolazione della quantità di fruttosio 2,6-bifosfato e fruttosio 6-fosfato nell'epatocita.
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Fosfofrutoquinase 2 (PFK2, do inglês phosphofructokinase 2) é uma atividade de uma enzima bifuncional (Número EC 2.7.1.105), a outra das quais é a (FBPase2). A enzima bifuncional está presente principalmente em células que tem responsabilidade na regulação de concentrações de glucose na corrente sanguínea, por exemplo, algumas células do fígado.
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Фосфофруктокиназа-2 (ФФК-2) или фруктозо-2,6-бисфосфатаза (ФБФ-2) — бифункциональный фермент, регулирующий процессы гликолиза и глюконеогенеза в теле человека. Этот белок является димером, в котором каждый мономер, в зависимости от внешних условий, может действовать как киназа или фосфатаза. Регулируется глюкагоном и инсулином.
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磷酸果糖激酶2（英語：Phosphofructokinase-2；PFK2；EC 2.7.1.105）是一種生物體內雙重功能酶，在某些細胞作用，扮演調節血液葡萄糖濃度的角色。磷酸果糖激酶-2与果糖二磷酸酶-2（FBPase2）两者是存在于一条多肽链上的两个酶，这个蛋白质被磷酸化后，磷酸果糖激酶-2的催化水平下降而果糖二磷酸酶-2的催化水平上升，于是在细胞中的水平下降。
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A:24-246; B:40-251; A:30-249; A:30-249; :37-249
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