Peroxiredoxin
http://dbpedia.org/resource/Peroxiredoxin an entity of type: Thing
Las peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) son una ubicua familia de enzimas antioxidantes que controlan los niveles de peróxido inducido por citoquinas, y en consecuencia, median en la transducción de señales en células de mamíferos.
rdf:langString
Peroxiredoxins (Prxs, EC 1.11.1.15; HGNC root symbol PRDX) are a ubiquitous family of antioxidant enzymes that also control cytokine-induced peroxide levels and thereby mediate signal transduction in mammalian cells. The family members in humans are PRDX1, PRDX2, PRDX3, PRDX4, PRDX5, and PRDX6. The physiological importance of peroxiredoxins is indicated by their relative abundance (one of the most abundant proteins in erythrocytes after hemoglobin is peroxiredoxin 2). Their function is the reduction of peroxides, specifically hydrogen peroxide, alkyl hydroperoxides, and peroxynitrite.
rdf:langString
ペルオキシレドキシン（peroxiredoxin）は、グルタチオン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 反応式の通り、この酵素の基質はR'-SHとROOHとH+、生成物はR'-S-S-R'とH2OとROHである。 組織名はthiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductaseで、別名にthioredoxin peroxidase、tryparedoxin peroxidase、alkyl hydroperoxide reductase C22、AhpC、TrxPx、TXNPx、Prx、PRDXがある。
rdf:langString
As Peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) são uma família ubíqua de enzimas antioxidantes que também controlam os níveis de peróxido induzidos pela citocina, servindo assim como mediadoras da transdução de sinal nas células dos mamíferos.
rdf:langString
Пероксиредоксины (англ. Peroxiredoxins, Prxs, КФ 1.11.1.15) — широкораспространённое семейство антиоксидантных ферментов. У млекопитающих ферменты этой группы контролируют уровень цитокин-индуцированных пероксидов, участвующих в передаче клеточных сигналов.
rdf:langString
Peroxiredoxin (ausführlich nach IUBMB: thiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductase) ist ein Enzym, das in allen Lebewesen vorkommt. Im reduzierten Zustand katalysiert es die Reduktion von Hydroperoxiden (R-OOH) zum entsprechenden Alkohol (R-OH), wobei es selbst an einem Cysteinrest oxidiert wird; in einem zweiten Schritt wird der ursprüngliche Zustand über die gleichzeitige Oxidation eines Thiols, meistens Thioredoxin, wiederhergestellt. Hydroperoxide sind schädliche Nebenprodukte der und zählen zu den reaktiven Sauerstoffspezies; reduziertes Peroxiredoxin wirkt daher als Antioxidans. Beim Menschen sind sechs verschiedene Peroxiredoxine bekannt, die von den Genen PRDX1 bis PRDX6 codiert werden, zwischen etwa 200 und 270 Aminosäuren aufweisen und sowohl als Monomer, Dimer oder
rdf:langString
Une peroxyrédoxine est une peroxydase qui catalyse la réaction générique : 2 R'-SH + ROOH R'-S-S-R' + H2O + ROH. Il s'agit d'une famille d'enzymes antioxydantes ubiquitaires qui contrôlent également le taux de peroxydes induit par les cytokines et interviennent de ce fait dans les mécanismes de transduction de signal dans les cellules de mammifères. Leur importance physiologique est illustrée par leur abondance relative, la peroxyrédoxine 2 étant par exemple la protéine la plus abondante des érythrocytes après l'hémoglobine. Leur activité peut être régulée par phosphorylation, changement d'état d'oxydoréduction et peut-être également par oligomérisation. On distingue habituellement trois classes de peroxyrédoxines :
rdf:langString
La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: 2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROH Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:
* perossiredoxine tipiche a due cisteine;
* perossiredoxine atipiche a due cisteine;
* perossiredoxine a una cisteina.
rdf:langString
Peroksyredoksyny (Prx, EC 1.11.1.15) – enzymy z rodziny peroksydaz zdolne do redukowania nadtlenku wodoru H2O2. Mają masę cząsteczkową rzędu 20-30 kDa i występują powszechnie u wszystkich żyjących organizmów. Peroksyredoksyny u eukariontów mają wiele izoform, u człowieka do roku 2000 scharakteryzowano ich 6. Każda z izoform wykazuje własny schemat ekspresji w różnych tkankach i organellach komórkowych. Niektóre z izoform peroksyredoksyn zapewniają obronę przeciwko uszkodzeniom w wyniku utleniania, inne natomiast biorą udział w przekazywaniu sygnału przez kontrolowanie stężenia nadtlenku wodoru.
rdf:langString
rdf:langString
Peroxiredoxin
rdf:langString
Peroxirredoxina
rdf:langString
Peroxyrédoxine
rdf:langString
Perossiredoxina
rdf:langString
ペルオキシレドキシン
rdf:langString
Peroxiredoxin
rdf:langString
Peroksyredoksyny
rdf:langString
Peroxirredoxina
rdf:langString
Пероксиредоксины
rdf:langString
AhpC-TSA
rdf:langString
peroxiredoxin
xsd:integer
9675788
xsd:integer
1093207976
xsd:integer
1
rdf:langString
Structure of AhpC, a bacterial 2-cysteine peroxiredoxin from Salmonella typhimurium.
xsd:integer
207137
xsd:double
1.11
xsd:integer
51920
rdf:langString
IPR000866
xsd:integer
1
rdf:langString
PF00578
rdf:langString
CL0172
rdf:langString
AhpC-TSA
rdf:langString
Peroxiredoxin (ausführlich nach IUBMB: thiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductase) ist ein Enzym, das in allen Lebewesen vorkommt. Im reduzierten Zustand katalysiert es die Reduktion von Hydroperoxiden (R-OOH) zum entsprechenden Alkohol (R-OH), wobei es selbst an einem Cysteinrest oxidiert wird; in einem zweiten Schritt wird der ursprüngliche Zustand über die gleichzeitige Oxidation eines Thiols, meistens Thioredoxin, wiederhergestellt. Hydroperoxide sind schädliche Nebenprodukte der und zählen zu den reaktiven Sauerstoffspezies; reduziertes Peroxiredoxin wirkt daher als Antioxidans. Beim Menschen sind sechs verschiedene Peroxiredoxine bekannt, die von den Genen PRDX1 bis PRDX6 codiert werden, zwischen etwa 200 und 270 Aminosäuren aufweisen und sowohl als Monomer, Dimer oder Oligomer auftreten können.
rdf:langString
Las peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) son una ubicua familia de enzimas antioxidantes que controlan los niveles de peróxido inducido por citoquinas, y en consecuencia, median en la transducción de señales en células de mamíferos.
rdf:langString
Une peroxyrédoxine est une peroxydase qui catalyse la réaction générique : 2 R'-SH + ROOH R'-S-S-R' + H2O + ROH. Il s'agit d'une famille d'enzymes antioxydantes ubiquitaires qui contrôlent également le taux de peroxydes induit par les cytokines et interviennent de ce fait dans les mécanismes de transduction de signal dans les cellules de mammifères. Leur importance physiologique est illustrée par leur abondance relative, la peroxyrédoxine 2 étant par exemple la protéine la plus abondante des érythrocytes après l'hémoglobine. Leur activité peut être régulée par phosphorylation, changement d'état d'oxydoréduction et peut-être également par oligomérisation. On distingue habituellement trois classes de peroxyrédoxines :
* les peroxyrédoxines 1-Cys ;
* les peroxyrédoxines 2-Cys typiques ;
* les peroxyrédoxines 2-Cys atypiques. Elles partagent le même mécanisme catalytique de base, dans lequel un résidu de cystéine du site actif est oxydé en acide sulfénique –SOH par le peroxyde agissant comme substrat. La distinction entre les trois classes de peroxyrédoxines repose sur la façon dont l'acide sulfénique est réduit en thiol –SH pour redonner le résidu de cystéine. Les enzymes 1-Cys peuvent être réduites en présence d'acide ascorbique ou de glutathion S-transférase pi, tandis que les peroxyrédoxines 2-Cys le sont par des thiols tels que le glutathion. Le cycle catalytique des peroxyrédoxines 2-Cys typique a pu être modélisé à partir des études par cristallographie aux rayons X d'échantillons cristallisés et une mode de contrôle de leur activité par oligomérisation a pu être proposé. L'inactivation de ces enzymes par oxydation excessive du thiol –SH du site actif en acide sulfinique –SO(OH) peut être résorbée par la sulfirédoxine. Les peroxyrédoxines oxydées redonnent des peroxyrédoxines réduites à l'aide de thiorédoxine réduite :
* Prxréduite + H2O2 → Prxoxydée + 2 H2O ;
* Prxoxydée + Trxréduite → Prxréduite + Trxoxydée. Les peroxyrédoxines bactériennes sont souvent appelées alkyle hydroperoxyde réductase (AhpC) tandis que, dans d'autres contextes, on peut également trouver les dénominations thiorédoxine peroxydase et tryparédoxine peroxydase.
rdf:langString
Peroxiredoxins (Prxs, EC 1.11.1.15; HGNC root symbol PRDX) are a ubiquitous family of antioxidant enzymes that also control cytokine-induced peroxide levels and thereby mediate signal transduction in mammalian cells. The family members in humans are PRDX1, PRDX2, PRDX3, PRDX4, PRDX5, and PRDX6. The physiological importance of peroxiredoxins is indicated by their relative abundance (one of the most abundant proteins in erythrocytes after hemoglobin is peroxiredoxin 2). Their function is the reduction of peroxides, specifically hydrogen peroxide, alkyl hydroperoxides, and peroxynitrite.
rdf:langString
La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: 2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROH Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:
* perossiredoxine tipiche a due cisteine;
* perossiredoxine atipiche a due cisteine;
* perossiredoxine a una cisteina. La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina. Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.
rdf:langString
ペルオキシレドキシン（peroxiredoxin）は、グルタチオン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。 反応式の通り、この酵素の基質はR'-SHとROOHとH+、生成物はR'-S-S-R'とH2OとROHである。 組織名はthiol-containing-reductant:hydroperoxide oxidoreductaseで、別名にthioredoxin peroxidase、tryparedoxin peroxidase、alkyl hydroperoxide reductase C22、AhpC、TrxPx、TXNPx、Prx、PRDXがある。
rdf:langString
Peroksyredoksyny (Prx, EC 1.11.1.15) – enzymy z rodziny peroksydaz zdolne do redukowania nadtlenku wodoru H2O2. Mają masę cząsteczkową rzędu 20-30 kDa i występują powszechnie u wszystkich żyjących organizmów. Peroksyredoksyny u eukariontów mają wiele izoform, u człowieka do roku 2000 scharakteryzowano ich 6. Każda z izoform wykazuje własny schemat ekspresji w różnych tkankach i organellach komórkowych. Niektóre z izoform peroksyredoksyn zapewniają obronę przeciwko uszkodzeniom w wyniku utleniania, inne natomiast biorą udział w przekazywaniu sygnału przez kontrolowanie stężenia nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru jest jednym z przedstawicieli reaktywnych form tlenu i powstaje w komórce w wyniku niecałkowitej redukcji tlenu do wody podczas oddychania komórkowego, w czasie beta-oksydacji kwasów tłuszczowych oraz podczas ekspozycji na promieniowanie, metale ciężkie lub substancje o właściwościach redukujących. Z tego względu komórki każdego organizmu tlenowego wyposażone są w systemy usuwania H2O2 złożone z katalazy, peroksydazy glutationowej, peroksydaz zawierających hem oraz peroksyredoksyn. Ponadto wydaje się, że nadtlenek wodoru może także pełnić funkcje wewnątrzkomórkowego przekaźnika sygnałów, dlatego też jego skuteczna eliminacja ma kluczowe znaczenie dla sprawnego funkcjonowania jako mediator sygnału. Peroksyredoksyny są białkami powszechnie występującymi oraz są produkowane w dużych ilościach. Znajdują się wśród 10 białek o najwyższej produkcji u E. coli. Jako pierwszy przedstawiciel rodziny odkryta została peroksyredoksyna u drożdży o masie 25 kDa, która zapewnia komórkom ochronę przeciwko stresowi oksydacyjnemu. Wszystkie peroksyredoksyny zawierają na N-końcu białka konserwatywną resztę cysteiny (cysteina peroksydacyjna, około 50. reszta aminokwasowa), która jest pierwszym miejscem wiązania H2O2, oraz cysteinę na C-końcu białka (cysteina rozwiązująca, około 170. reszta aminokwasowa), która bierze udział w następnym etapie reakcji. Obie reszty cysteiny są niezbędne do zachowania funkcji katalitycznych enzymu.Scharakteryzowanych jednak zostało kilka peroksyredoksyn, które nie zawierają drugiej z konserwatywnych cystein i ich istnienie skłoniło badaczy do stworzenia podziału tych enzymów na dwie grupy, 2-Cys Prx (zawierające obie Cys) i 1-Cys Prx (z jedną Cys). 2-Cys Prx dzielą się ponadto na typowe i atypowe.
rdf:langString
As Peroxirredoxinas (Prxs, EC 1.11.1.15) são uma família ubíqua de enzimas antioxidantes que também controlam os níveis de peróxido induzidos pela citocina, servindo assim como mediadoras da transdução de sinal nas células dos mamíferos.
rdf:langString
Пероксиредоксины (англ. Peroxiredoxins, Prxs, КФ 1.11.1.15) — широкораспространённое семейство антиоксидантных ферментов. У млекопитающих ферменты этой группы контролируют уровень цитокин-индуцированных пероксидов, участвующих в передаче клеточных сигналов.
xsd:integer
131
xsd:integer
1
xsd:nonNegativeInteger
15076
xsd:string
AhpC-TSA