Peptide mass fingerprinting
http://dbpedia.org/resource/Peptide_mass_fingerprinting an entity of type: TopicalConcept
Ein Peptidmassenfingerprint (PMF) (engl. Protein-Fingerprinting) ist eine analytische Technik der Biochemie zur Identifizierung von Proteinen durch SDS-PAGE, Protease-Verdau und Massenspektrometrie. Der Peptidmassenfingerprint wurde im Jahr 1993 von mehreren Gruppen unabhängig voneinander entwickelt.
rdf:langString
ペプチドマスフィンガープリンティング（peptide mass fingerprinting; PMF）は、1993年に開発されたタンパク質の同定方法である。この技術は同年にいくつかの研究グループによって独立に発案された 。
rdf:langString
البصمة الوراثية للببتيد (بالإنجليزية: peptide mass and finger printing) هي تقنية تحليلية وتعريفية لتحديد البروتين حيث يتم تقسيم البروتين المجهول إلى وحدات أصغر تعرف بالبيبتيدات، ويمكن قياس كتلة البيبتيدات بدقة باستخدام جهازمطياف الكتلة(spectrometer) – مثل MALDI-TOF وESI-TOF. تطورت هذه الطريقة عام 1993 حيث يتم مقارنة كتل الببتيد إما بقواعد البيانات التي تحتوي سلاسل للبروتينات معروفة أو مقارنتها بالجينوم. ويتم هذا الإنجاز من خلال استخدام برامج الكمبيوتر التي ترجمت الجينومات المعروفة داخل الكائن الحي إلى بروتينات، وبعد ذلك يتم تقسيم البروتين إلى ببتيدات ويتم حساب كتلة كل بروتين من الببتيد، ثم يتم مقارنة كتل الببتيدات من البروتين الغير معروف مع كتل البروتينات المعروفة التي وجدت داخل الجينوم، يتم تحليل النتائج للحصول على أفضل تطابق. من ايجابيات هذه الطريقة هي معرفة كتل الببتيدات، الطريقة التي
rdf:langString
La huella peptídica o PMF (del inglés Peptide mass fingerprinting), es una técnica analítica de identificación de proteínas desarrollada en 1993 por varios equipos de investigación de forma independiente. En este método, la proteína desconocida en estudio se hidroliza por acción de proteasas específicas de secuencia (generalmente la tripsina) en pequeños péptidos cuyas masas absolutas pueden determinarse mediante un espectrómetro de masas acoplado al detector adecuado, como el MALDI-TOF o el ESI-TOF. Las masas obtenidas son comparadas con una base de datos biológica de proteínas cuya secuencia se conoce o bien de información genómica, esto es, mediante un enfoque in silico. Para este menester se emplean herramientas de software capaces de traducir las secuencias nucleotídicas del gen
rdf:langString
Peptide mass fingerprinting (PMF) (also known as protein fingerprinting) is an analytical technique for protein identification in which the unknown protein of interest is first cleaved into smaller peptides, whose absolute masses can be accurately measured with a mass spectrometer such as MALDI-TOF or ESI-TOF. The method was developed in 1993 by several groups independently. The peptide masses are compared to either a database containing known protein sequences or even the genome. This is achieved by using computer programs that translate the known genome of the organism into proteins, then theoretically cut the proteins into peptides, and calculate the absolute masses of the peptides from each protein. They then compare the masses of the peptides of the unknown protein to the theoretical
rdf:langString
rdf:langString
بصمة وراثية للببتيد
rdf:langString
Peptidmassenfingerprint
rdf:langString
Huella peptídica
rdf:langString
ペプチドマスフィンガープリンティング
rdf:langString
Peptide mass fingerprinting
xsd:integer
1983032
xsd:integer
1124720503
rdf:langString
البصمة الوراثية للببتيد (بالإنجليزية: peptide mass and finger printing) هي تقنية تحليلية وتعريفية لتحديد البروتين حيث يتم تقسيم البروتين المجهول إلى وحدات أصغر تعرف بالبيبتيدات، ويمكن قياس كتلة البيبتيدات بدقة باستخدام جهازمطياف الكتلة(spectrometer) – مثل MALDI-TOF وESI-TOF. تطورت هذه الطريقة عام 1993 حيث يتم مقارنة كتل الببتيد إما بقواعد البيانات التي تحتوي سلاسل للبروتينات معروفة أو مقارنتها بالجينوم. ويتم هذا الإنجاز من خلال استخدام برامج الكمبيوتر التي ترجمت الجينومات المعروفة داخل الكائن الحي إلى بروتينات، وبعد ذلك يتم تقسيم البروتين إلى ببتيدات ويتم حساب كتلة كل بروتين من الببتيد، ثم يتم مقارنة كتل الببتيدات من البروتين الغير معروف مع كتل البروتينات المعروفة التي وجدت داخل الجينوم، يتم تحليل النتائج للحصول على أفضل تطابق. من ايجابيات هذه الطريقة هي معرفة كتل الببتيدات، الطريقة التي تستهلك وقت أطول DE NEVO PEPTIDE SEGUENCE غير ضرورية. من سلبيات هذه الطريقة هو ان سلاسل البروتينات تظهر في قواعد البيانات بالإضافة إلى ذلك هو ان البصمة الوراثية البروتينية تفترض ان الببتيد قادم من بروتين واحد وظهور خليط من الببتيد يعقد عملية التحليل ويؤثر في النتائج تحديدا أن البصمة الوراثية البروتينية تعتمد على عملية تحديدالبروتين وتعريفه ويتطلب من ذلك عملية عزل للبروتين إذا كان خليط الببتيد يتعدى 3 من البروتين يتطلب ذلك إضافة البروتين المعروف (MS) عمليات عزل الببتيد تتم باستخدام أو استخدام إس دي إس بايج.
rdf:langString
Ein Peptidmassenfingerprint (PMF) (engl. Protein-Fingerprinting) ist eine analytische Technik der Biochemie zur Identifizierung von Proteinen durch SDS-PAGE, Protease-Verdau und Massenspektrometrie. Der Peptidmassenfingerprint wurde im Jahr 1993 von mehreren Gruppen unabhängig voneinander entwickelt.
rdf:langString
La huella peptídica o PMF (del inglés Peptide mass fingerprinting), es una técnica analítica de identificación de proteínas desarrollada en 1993 por varios equipos de investigación de forma independiente. En este método, la proteína desconocida en estudio se hidroliza por acción de proteasas específicas de secuencia (generalmente la tripsina) en pequeños péptidos cuyas masas absolutas pueden determinarse mediante un espectrómetro de masas acoplado al detector adecuado, como el MALDI-TOF o el ESI-TOF. Las masas obtenidas son comparadas con una base de datos biológica de proteínas cuya secuencia se conoce o bien de información genómica, esto es, mediante un enfoque in silico. Para este menester se emplean herramientas de software capaces de traducir las secuencias nucleotídicas del genoma, depositadas en la base de datos, a secuencias de aminoácidos (esto es, los componentes de las proteínas); luego, se corta teóricamente la secuencia de la cadena polipeptídica y se calculan las masas absolutas de los péptidos obtenidos. La ulterior comparación entre huella de tamaños de péptidos obtenida con las depositadas en la base de datos permite asociar estadísticamente la proteína desconocida con la más semejante de la base de datos (asociación que puede ser de identidad). La mayoría de las bases de datos asumen que la proteína está constituida de un solo péptido, lo que supone una desventaja. Para el uso de la técnica de la huella peptídica debe disponerse de la proteína pura, o, de existir mezclas de dos o tres, debe acoplarse un adicional. Como paso preparativo, el aislamiento de la proteína de interés suele realizarse mediante o mediante electroforesis SDS-PAGE. Los análisis adicionales mediante MS/MS pueden ser directos, generalmente mediante MALDI-TOF/TOF o nanoLC-ESI-MS/MS análisis de los elementos recortados del gel de electroforesis bidimensional.
rdf:langString
Peptide mass fingerprinting (PMF) (also known as protein fingerprinting) is an analytical technique for protein identification in which the unknown protein of interest is first cleaved into smaller peptides, whose absolute masses can be accurately measured with a mass spectrometer such as MALDI-TOF or ESI-TOF. The method was developed in 1993 by several groups independently. The peptide masses are compared to either a database containing known protein sequences or even the genome. This is achieved by using computer programs that translate the known genome of the organism into proteins, then theoretically cut the proteins into peptides, and calculate the absolute masses of the peptides from each protein. They then compare the masses of the peptides of the unknown protein to the theoretical peptide masses of each protein encoded in the genome. The results are statistically analyzed to find the best match. The advantage of this method is that only the masses of the peptides have to be known. Time-consuming de novo peptide sequencing is then unnecessary. A disadvantage is that the protein sequence has to be present in the database of interest. Additionally most PMF algorithms assume that the peptides come from a single protein. The presence of a mixture can significantly complicate the analysis and potentially compromise the results.Typical for the PMF based protein identification is the requirement for an isolated protein. Mixtures exceeding a number of 2-3 proteins typically require the additional use of MS/MS based protein identification to achieve sufficient specificity of identification (6). Therefore, the typical PMF samples are isolated proteins from two-dimensional gel electrophoresis (2D gels) or isolated SDS-PAGE bands. Additional analyses by MS/MS can either be direct, e.g., MALDI-TOF/TOF analysis or downstream nanoLC-ESI-MS/MS analysis of gel spot eluates.
rdf:langString
ペプチドマスフィンガープリンティング（peptide mass fingerprinting; PMF）は、1993年に開発されたタンパク質の同定方法である。この技術は同年にいくつかの研究グループによって独立に発案された 。
rdf:langString
no
rdf:langString
no
xsd:nonNegativeInteger
11819
