Non-competitive inhibition

http://dbpedia.org/resource/Non-competitive_inhibition an entity of type: Thing

Non-competitive inhibition is a type of enzyme inhibition where the inhibitor reduces the activity of the enzyme and binds equally well to the enzyme whether or not it has already bound the substrate. The inhibitor may bind to the enzyme whether or not the substrate has already been bound, but if it has a higher affinity for binding the enzyme in one state or the other, it is called a mixed inhibitor. rdf:langString
非競合阻害(ひきょうごうそがい、英: non-competitive inhibition)、非拮抗阻害、非競争阻害は、阻害剤が酵素の活性を減少させ、酵素に基質が結合しているかいないかにかかわらず同じようによく結合する酵素阻害機構の一種である。 基質が結合しているかいないかにかかわらず阻害剤が酵素に結合できるが、一方の状態に対して他方より高い親和性を示す場合は、混合型阻害剤と呼ばれる。 rdf:langString
무경쟁적 저해 (non-competitive inhibition) 또는 비경쟁적 저해는 기질과 동시에 결합부위에 결합할 수 있지만, 활성부위가 아닌 알로스테릭 부위에 결합한다. 효소저해제복합체와 효소저해제기질복합체들은 효소적으로 불활성화이다. 왜냐하면 무경쟁적 저해제는 경쟁적 저해제와는 달리 높은 농도의 기질에 의해서 유도되지 않기 때문이다. 겉보기 Vmax는 바뀐다. 그러나 기질은 여전히 효소에 붙을 수 있기 때문에 Km은 같게 유지된다. rdf:langString
التثبيط غير التنافسي هو نوع من تثبيط الإنزيم الذي يرتبط فيه المثبط بألفة متساوية مع الإنزيم في كلا الحالتين سواء كان هذا الإنزيم مرتبطا بركيزته وكان موقعه النشط مشغولا أو لم يكن مرتبطا وكان موقعه النشط فارغا، وهذا عكس الذي لا يرتبط فيه المثبط بالإنزيم إلا إذا كان موقعه النشط حرا. إن كانت ألفة ارتباط هذا المثبط أكبر في إحدى الحالتين (الإنزيم وحده أو مركب الإنزيم-ركيزة) فيسمى التثبيط حينها . rdf:langString
La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten). Un inhibidor no competitivo se une siempre a un sitio alostérico de la enzima; sin embargo, no todos los inhibidores alostéricos actúan como inhibidores no competitivos. rdf:langString
Inhibicja niekompetycyjna, hamowanie niekompetycyjne – typ inhibicji odwracalnej enzymów. Inhibitor niekompetycyjny wiąże się w obszarze enzymu innym niż miejsce aktywne i miejsce allosteryczne. Jeśli inhibitorem jest duża cząsteczka, wiąże się ona z domeną białka zawierającą miejsce aktywne. Wiązanie to nie wpływa na strukturę części enzymatycznej białka, ale zasłania wejście do miejsca aktywnego, przez co enzym jest nieaktywny. Jeżeli inhibitor przyłączy się tak, że będzie zasłaniał centrum tylko częściowo lub w ogóle, reakcja będzie zachodziła, jednak wolniej. rdf:langString
rdf:langString تثبيط غير تنافسي
rdf:langString Inhibición no competitiva
rdf:langString 非競合阻害
rdf:langString 무경쟁적 저해
rdf:langString Non-competitive inhibition
rdf:langString Inhibicja niekompetycyjna
xsd:integer 2557688
xsd:integer 1087287671
rdf:langString التثبيط غير التنافسي هو نوع من تثبيط الإنزيم الذي يرتبط فيه المثبط بألفة متساوية مع الإنزيم في كلا الحالتين سواء كان هذا الإنزيم مرتبطا بركيزته وكان موقعه النشط مشغولا أو لم يكن مرتبطا وكان موقعه النشط فارغا، وهذا عكس الذي لا يرتبط فيه المثبط بالإنزيم إلا إذا كان موقعه النشط حرا. إن كانت ألفة ارتباط هذا المثبط أكبر في إحدى الحالتين (الإنزيم وحده أو مركب الإنزيم-ركيزة) فيسمى التثبيط حينها . المثبطات غير التنافسية تفارغية ويعني ذلك أنها ترتبط بموقع ارتباط آخر غير الموقع النشط للإنزيم.. يستطيع المثبط غير التنافسي الارتباط بالإنزيم حين يكون موقعه النشط حرا أو مشغولا بينما المثبط المنافس لا يرتبط بالإنزيم سوى حين يكون موقعه النشط حرا.
rdf:langString La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten). Un inhibidor no competitivo se une siempre a un sitio alostérico de la enzima; sin embargo, no todos los inhibidores alostéricos actúan como inhibidores no competitivos. La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina ). Esto afecta a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa", lo que provoca una disminución de la Vmax. En este tipo de inhibición, no hay competición entre el inhibidor y el sustrato, así que incrementar la concentración del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad enzimática. Cabe mencionar que aunque la inhibición no competitiva generalmente implica que el inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, lo inverso no es cierto: la inhibición competitiva puede deberse a una competición por el sitio activo, o por inhibición competitiva alostérica.
rdf:langString Non-competitive inhibition is a type of enzyme inhibition where the inhibitor reduces the activity of the enzyme and binds equally well to the enzyme whether or not it has already bound the substrate. The inhibitor may bind to the enzyme whether or not the substrate has already been bound, but if it has a higher affinity for binding the enzyme in one state or the other, it is called a mixed inhibitor.
rdf:langString 非競合阻害(ひきょうごうそがい、英: non-competitive inhibition)、非拮抗阻害、非競争阻害は、阻害剤が酵素の活性を減少させ、酵素に基質が結合しているかいないかにかかわらず同じようによく結合する酵素阻害機構の一種である。 基質が結合しているかいないかにかかわらず阻害剤が酵素に結合できるが、一方の状態に対して他方より高い親和性を示す場合は、混合型阻害剤と呼ばれる。
rdf:langString 무경쟁적 저해 (non-competitive inhibition) 또는 비경쟁적 저해는 기질과 동시에 결합부위에 결합할 수 있지만, 활성부위가 아닌 알로스테릭 부위에 결합한다. 효소저해제복합체와 효소저해제기질복합체들은 효소적으로 불활성화이다. 왜냐하면 무경쟁적 저해제는 경쟁적 저해제와는 달리 높은 농도의 기질에 의해서 유도되지 않기 때문이다. 겉보기 Vmax는 바뀐다. 그러나 기질은 여전히 효소에 붙을 수 있기 때문에 Km은 같게 유지된다.
rdf:langString Inhibicja niekompetycyjna, hamowanie niekompetycyjne – typ inhibicji odwracalnej enzymów. Inhibitor niekompetycyjny wiąże się w obszarze enzymu innym niż miejsce aktywne i miejsce allosteryczne. Jeśli inhibitorem jest duża cząsteczka, wiąże się ona z domeną białka zawierającą miejsce aktywne. Wiązanie to nie wpływa na strukturę części enzymatycznej białka, ale zasłania wejście do miejsca aktywnego, przez co enzym jest nieaktywny. Jeżeli inhibitor przyłączy się tak, że będzie zasłaniał centrum tylko częściowo lub w ogóle, reakcja będzie zachodziła, jednak wolniej. Inhibitory niekompetycyjne nieodwracalne nie wykazują strukturalnego podobieństwa do substratu; zwiększenie stężenia substratu na ogół nie zmniejsza hamowania.
xsd:nonNegativeInteger 14968

data from the linked data cloud