Levinthal's paradox
http://dbpedia.org/resource/Levinthal's_paradox an entity of type: WikicatThoughtExperiments
Mit dem Levinthal-Paradox umschrieb das in der Molekularbiologie ungelöste Problem, den Prozess aufzuklären, durch den eine Aminosäurekette in kurzer Zeit ihren funktional gefalteten Zustand als Protein findet.
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레빈탈의 역설은 단백질 접힘을 이론적으로 설명하는 과정에서 생겨난 난해함을 역설로 표현한 것이다. 아미노산이 일렬로 연결된 펩타이드 사슬은 물리화학적으로 안정된 상태의 구조를 찾아가는데, 대부분의 경우 이 단백질 3차 구조는 단백질 종류별로 고유한 형태를 가지며, 이로써 단백질은 특정 생화학적 기능을 수행할 수 있다. 이론적으로, 펩타이드 사슬은 매우 큰 수의 물리화학적 를 갖는다. 따라서 가능한 단백질의 3차 구조의 개수는 이론적으로 천문학적인 수에 달하게 된다. 은 1969년 처음으로 이 문제를 제기하였는데, 그에 따르면 약 3300개 또는 10143개의 단백질 구조가 예상된다고 하였다.단백질 접힘 문제는 생명체에서 항상 일어나고 있는 단백질 접힘을 설명하고, 더 나아가 주어진 아미노산 서열이 어떻게 특정한 단백질 구조를 만들어내는지 예측하는 것을 궁극의 목표로 한다. 이는 단백질체학(proteomics)의 중심문제 중 하나이다.
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Paradoks Levinthala – ogromna różnica między czasem potrzebnym do prawidłowego zwinięcia się białka obliczonym na podstawie modelu matematycznego z parametrami przyjętymi a priori a rzeczywistym czasem powstania konformacji formy natywnej. Teoretyczny problem przedstawił w roku 1969.
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Парадокс Левінталя — відомий парадокс, сформульований у 1968 році американським молекулярним біологом : «проміжок часу, за який поліпептид приходить до свого скрученого стану, на багато порядків менший, ніж якби поліпептид просто перебирав всі можливі конфігурації».
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Levinthals paradox är en paradox om proteinkemin som formulerades 1968 av den amerikanske vetenskapsmannen Cyrus Levinthal. Paradoxen säger att antalet möjliga veckningsformer en polypeptid-kedja kan inta är så stort, att det skulle ta ett protein längre tid att gå igenom samtliga veckningar för att hitta den vars energi är lägst än vad universum är gammalt. Denna biokemi-relaterade artikel saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den.
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Парадо́кс Левинта́ля — известный парадокс, который сформулировал в 1968 году американский молекулярный биолог Сайрус Левинталь: «промежуток времени, за который полипептид приходит к своему скрученному состоянию, на много порядков меньше, чем если бы полипептид просто перебирал все возможные конфигурации».
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利文索尔佯谬（Levinthal's paradox）是一个思想实验，也是蛋白质折叠理论中的一个自指。在1969年， 美国分子生物学家Cyrus Levinthal指出，由于在未折叠的多肽链中的非常大量的自由度，该分子具有天文数量的可能构象。在一篇论文中，他估计了3 300 或10 143（通常被错误地引用为1968年的论文）。例如，一个由100个氨基酸残基组成的多肽，将具有99个肽键，并且因此具有198个不同的phi和psi键角。如果这些键角中的每一个可以是三个稳定构象之一，则蛋白质可错误折叠成最多达到3198种不同构象（包括任何可能的折叠冗余）。因此，如果蛋白质通过连续采样所有可能的构象而获得其正确折叠的构型，则需要比宇宙的年龄更长的时间以达到其正确的天然构象。即使以快速（纳秒或皮秒）速率采样构象，这也是真的。 “悖论”是大多数小蛋白质在毫秒或甚至微秒时间尺度上同时折叠。这种悖论的解决方案已经通过蛋白质结构预测的计算方法建立。 此佯谬表明蛋白质折叠遵循特异性途径，或者其过程中只尝试有限数目的构象。
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La paradoxa de Levinthal és un experiment mental en la teoria del plegament de les proteïnes. L'any 1969 va plantejar que, degut al gran nombre de graus de llibertat d'una cadena polipeptídica desplegada la molècula té un nombre astronòmic de conformacions possibles. En una de les seves publicacions una estimació per aquest nombre és de 3300 (10143).Per exemple, considerant un polipèptid de 100 residus, si cada residu pot assolir tres conformacions possibles el nombre total d'estructures possibles seria de 3100 (5·1047). Si el temps d'interconversió entre estructures és de 10-13 segons, el temps total de provar aleatòriament les diferents conformacions fins a assolir la més estable seria de 5·1034 segons o 1,6·1027 anys, un temps molt superior a l'edat de l'univers. La paradoxa és que, ta
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La paradoja de Levinthal es un experimento mental en la teoría de la dinámica del plegamiento de proteínas. En 1969, señaló que, debido al gran número de grados de libertad en una cadena polipeptídica desplegada, la molécula tiene un número astronómico de posibles conformaciones. La estimación es de 3300 o 10143 en una de sus publicaciones. Si una proteína llegara a alcanzar la configuración de plegamiento correcto adoptando al azar todas las configuraciones posibles necesitaría de un tiempo mayor a la edad del universo para alcanzar a la conformación correcta. Esto es así incluso si las conformaciones son probadas a velocidades muy elevadas del orden de nanosegundos o picosegundos. La paradoja sin embargo es que la mayoría de las proteínas se pliegan de forma espontánea en un tiempo de
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Levinthal's paradox is a thought experiment, also constituting a self-reference in the theory of protein folding. In 1969, Cyrus Levinthal noted that, because of the very large number of degrees of freedom in an unfolded polypeptide chain, the molecule has an astronomical number of possible conformations. An estimate of 10300 was made in one of his papers (often incorrectly cited as the 1968 paper). For example, a polypeptide of 100 residues will have 99 peptide bonds, and therefore 198 different phi and psi bond angles. If each of these bond angles can be in one of three stable conformations, the protein may misfold into a maximum of 3198 different conformations (including any possible folding redundancy). Therefore, if a protein were to attain its correctly folded configuration by sequen
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Le paradoxe de Levinthal est une expérience de pensée qui vise à formuler une théorie de la dynamique de repliement des protéines. En 1969, remarqua que, en raison du très grand nombre de degrés de libertés dans une chaîne polypeptidique, une telle molécule possède un nombre proprement astronomique de conformations possibles : une estimation de 3300 ou 10143 est indiquée dans l’article original. Si la protéine doit atteindre sa configuration fonctionnelle, c'est-à-dire sa conformation native correcte, en "testant" de manière séquentielle toutes les conformations possibles, cela nécessiterait un temps plus important que l’âge de l’univers lui-même. Cela reste vrai même si les conformations étaient testées à des taux très importants (de l’ordre de la nanoseconde ou de la picoseconde).
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Il paradosso di Levinthal può essere considerato un enigma relativo alle dinamiche del ripiegamento di proteine. Nel 1968 si rese conto che, a causa dell'elevato numero di gradi di libertà di un polipeptide non ripiegato, tale molecola presenterebbe un numero astronomico di possibili conformazioni finali: nell'articolo originale, egli ne stimava circa 10300. Se la proteina raggiungesse la sua conformazione finale passando via via attraverso tutte queste configurazioni, sarebbe necessario un tempo ben superiore all'età attualmente stimata dell'universo per raggiungere la configurazione corretta. Ciò avverrebbe anche se le conformazioni fossero scansite anche in tempi brevissimi come picosecondi o nanosecondi.
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レヴィンタールのパラドックス（英: Levinthal's paradox）は思考実験であり、タンパク質折りたたみ理論の自己言及を構成するものである。1969年、は、折りたたまれていないポリペプチド鎖は非常に多くの自由度を持つため、その分子には天文学的な数のコンフォメーション（立体配座）が存在することを指摘した。彼の論文の中には、10300という推定値がある（しばしば1968年の論文と間違って引用される）。たとえば、100残基のポリペプチドの場合、99個のペプチド結合があるので、198個の異なるφおよびψ結合角を持つことになる。これらの結合角がそれぞれ3つの安定したコンフォメーションのうちの1つである場合、タンパク質は最大で3198の異なるコンフォメーションにミスフォールド（誤った折りたたみ）する可能性がある（起こりうる折りたたみの冗長性を含む）。したがって、もしタンパク質が可能なすべてのコンフォメーションを順次サンプリングして正しく折りたたまれた状態を達成する場合、正しい天然のコンフォメーションに到達するには宇宙の年齢よりも長い時間が必要になる。これは、ナノ秒やピコ秒といった速い速度でコンフォメーションをサンプリングした場合でも同様である。その「パラドックス」とは、ほとんどの小さなタンパク質は、ミリ秒あるいはマイクロ秒の時間スケールで自発的に折りたたまれるということである。このパラドックスの解決策は、タンパク質の構造を予測する計算機的アプローチによって確立されている。
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De Levinthalparadox is een gedachte-experiment op het gebied van het vouwen van eiwitten. In 1969 merkte op dat een eiwitmolecuul in ongevouwen staat een enorm aantal mogelijke conformaties heeft. In een van zijn werken schatte hij dit aantal op . Een polypeptide van 100 aminozuren heeft bijvoorbeeld 99 peptidebindingen, en dus 198 verschillende phi- en psi-bindingshoeken. Als elk van deze bindingshoeken in een van de drie stabiele bindingsconformaties kan voorkomen, kan het eiwit in verkeerde formaties vouwen. Als een eiwit zijn correct gevouwen configuratie zou verkrijgen door alle formaties uit te proberen, zou het dus een tijd duren die langer is dan de leeftijd van het universum om de juiste conformatie te bereiken, zelfs als conformaties zeer snel (in pico- of nanoseconden) worden
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Paradoxo de Levinthal Hipótese de enovelamento proteico aleatório por amostragem (tentativas e erros), desse modo uma proteína contendo 100 aminoácidos apresentaria 10 conformações para cada um dos 100 aminoácido apresentes. Desta forma, uma proteína não poderia se enovelar a tempo suficiente de encontrar seu mínimo global de energia, vasculhando todas as conformações possíveis, visto que, o tempo característico de enovelamento de uma proteína típica não leva mais do que alguns segundos. Uma possível explicação para este paradoxo seria que a conformação final da proteína deveria ser alcançada por um caminho cinético preferencial, e o mecanismo de enovelamento seria dependente de um caminho específico. Uma sequência bem definida de eventos guiaria a proteína a partir de um estado aleatório
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Paradoxa de Levinthal
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Levinthal-Paradox
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Paradoja de Levinthal
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Paradoxe de Levinthal
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Paradosso di Levinthal
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Levinthal's paradox
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レヴィンタールのパラドックス
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Paradoks Levinthala
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Парадокс Левинталя
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利文索尔佯谬
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Парадокс Левінталя
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La paradoxa de Levinthal és un experiment mental en la teoria del plegament de les proteïnes. L'any 1969 va plantejar que, degut al gran nombre de graus de llibertat d'una cadena polipeptídica desplegada la molècula té un nombre astronòmic de conformacions possibles. En una de les seves publicacions una estimació per aquest nombre és de 3300 (10143).Per exemple, considerant un polipèptid de 100 residus, si cada residu pot assolir tres conformacions possibles el nombre total d'estructures possibles seria de 3100 (5·1047). Si el temps d'interconversió entre estructures és de 10-13 segons, el temps total de provar aleatòriament les diferents conformacions fins a assolir la més estable seria de 5·1034 segons o 1,6·1027 anys, un temps molt superior a l'edat de l'univers. La paradoxa és que, tanmateix, el plegament de la majoria de proteïnes petites es produeix espontàniament en una escala de temps de mil·lisegons o microsegons.
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Mit dem Levinthal-Paradox umschrieb das in der Molekularbiologie ungelöste Problem, den Prozess aufzuklären, durch den eine Aminosäurekette in kurzer Zeit ihren funktional gefalteten Zustand als Protein findet.
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La paradoja de Levinthal es un experimento mental en la teoría de la dinámica del plegamiento de proteínas. En 1969, señaló que, debido al gran número de grados de libertad en una cadena polipeptídica desplegada, la molécula tiene un número astronómico de posibles conformaciones. La estimación es de 3300 o 10143 en una de sus publicaciones. Si una proteína llegara a alcanzar la configuración de plegamiento correcto adoptando al azar todas las configuraciones posibles necesitaría de un tiempo mayor a la edad del universo para alcanzar a la conformación correcta. Esto es así incluso si las conformaciones son probadas a velocidades muy elevadas del orden de nanosegundos o picosegundos. La paradoja sin embargo es que la mayoría de las proteínas se pliegan de forma espontánea en un tiempo de milisegundos o microsegundos. Esta paradoja es generalmente señalada en el contexto de aproximaciones computacionales a la predicción de estructura de proteínas. Levinthal era consciente de que las proteínas se plegaban de forma espontánea y en muy poco tiempo, y que una búsqueda aleatoria de la conformación, era imposible: su publicación original, discutía la resolución de la paradoja. Christian B. Anfinsen sugirió que la estructura de las proteínas podía ser predicha a partir de la secuencia de aminoácidos. Su idea, llamada el , es que se puede encontrar la suma de todas las interacciones interatómicas en todas las posibles conformaciones y encontrar la de menor energía. Levinthal sin embargo sugirió que la estructura estable podía ser una de alta energía, si las de más baja energía no eran posibles cinéticamente. Una analogía es una roca rodando por una ladera que se detiene en un barranco en lugar de llegar a la base. Levinthal señaló que "el plegado de proteínas es acelerado y guiado por la rápida formación de interacciones locales que determinan el futuro de plegado del péptido; esto sugiere secuencias de aminoácidos locales que forman interacciones estables y sirven como puntos de nucleación en el proceso de plegado." Publicaciones posteriores sobre el plegamiento de proteínas han sugerido que este es dirigido por un entorno de energía similar a un embudo, que reduce el hiperespacio potencial. Las aproximaciones computacionales para la predicción de la estructura de proteínas han tratado de identificar y simular el mecanismo de plegado, pero estas han sido en gran parte infructuosas.
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Levinthal's paradox is a thought experiment, also constituting a self-reference in the theory of protein folding. In 1969, Cyrus Levinthal noted that, because of the very large number of degrees of freedom in an unfolded polypeptide chain, the molecule has an astronomical number of possible conformations. An estimate of 10300 was made in one of his papers (often incorrectly cited as the 1968 paper). For example, a polypeptide of 100 residues will have 99 peptide bonds, and therefore 198 different phi and psi bond angles. If each of these bond angles can be in one of three stable conformations, the protein may misfold into a maximum of 3198 different conformations (including any possible folding redundancy). Therefore, if a protein were to attain its correctly folded configuration by sequentially sampling all the possible conformations, it would require a time longer than the age of the universe to arrive at its correct native conformation. This is true even if conformations are sampled at rapid (nanosecond or picosecond) rates. The "paradox" is that most small proteins fold spontaneously on a millisecond or even microsecond time scale. The solution to this paradox has been established by computational approaches to protein structure prediction. Levinthal himself was aware that proteins fold spontaneously and on short timescales. He suggested that the paradox can be resolved if "protein folding is sped up and guided by the rapid formation of local interactions which then determine the further folding of the peptide; this suggests local amino acid sequences which form stable interactions and serve as nucleation points in the folding process". Indeed, the protein folding intermediates and the partially folded transition states were experimentally detected, which explains the fast protein folding. This is also described as protein folding directed within funnel-like energy landscapes. Some computational approaches to protein structure prediction have sought to identify and simulate the mechanism of protein folding. Levinthal also suggested that the native structure might have a higher energy, if the lowest energy was not kinetically accessible. An analogy is a rock tumbling down a hillside that lodges in a gully rather than reaching the base.
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Le paradoxe de Levinthal est une expérience de pensée qui vise à formuler une théorie de la dynamique de repliement des protéines. En 1969, remarqua que, en raison du très grand nombre de degrés de libertés dans une chaîne polypeptidique, une telle molécule possède un nombre proprement astronomique de conformations possibles : une estimation de 3300 ou 10143 est indiquée dans l’article original. Si la protéine doit atteindre sa configuration fonctionnelle, c'est-à-dire sa conformation native correcte, en "testant" de manière séquentielle toutes les conformations possibles, cela nécessiterait un temps plus important que l’âge de l’univers lui-même. Cela reste vrai même si les conformations étaient testées à des taux très importants (de l’ordre de la nanoseconde ou de la picoseconde). De nombreuses petites protéines se replient spontanément avec une durée de repliement d’une milliseconde voire d’une microseconde. Le "paradoxe" vient donc du fait qu'on énonce qu'il faut un temps considérable pour qu'une protéine puisse se replier correctement de façon spontanée mais dans le même temps, on constate que de petites protéines se replient spontanément avec des durées de repliement extrêmement courte. La durée d’une génération de E. coli est d’environ vingt minutes, ce qui montre que les protéines essentielles doivent se replier en quelques minutes tout au plus. Par conséquent, une protéine ne peut pas se replier en "testant" toutes les conformations possibles. L’argument de Levinthal a parfois été considéré comme une version faussée de la dynamique de repliement des protéines. Levinthal était conscient que les protéines se repliaient sur des échelles de temps réduites. Pour résoudre le "paradoxe" qu'il venait de soulever, il suggéra que le repliement d'une protéine est accéléré et guidé par des interactions qui ont lieu dans des séquences d'acides aminés spécifiques. Ces séquences, hautement conservées par l'évolution (ce qui connote leur importance), servent de "points d'ancrage" lors du processus de repliement. Certaines publications ont vivement critiqué cet énoncé du paradoxe, le jugeant naïf voire erroné. Quoi qu'il en soit, ce paradoxe, bien que décrié dans la façon que son auteur avait de l'énoncer, a le mérite d'avoir fait naître le débat et la réflexion autour de cette question fondamentale, ce qui a permis l'émergence de la théorie du repliement des protéines. En fait, une critique du paradoxe de Levinthal n’est pas nécessaire : peu de scientifiques dans la discipline ont jamais cru que les protéines se replient selon une recherche aléatoire exhaustive dans l’espace conformationnel. Le paradoxe de Levinthal sert simplement à démontrer qu’une recherche aléatoire pure et intensive ne peut pas aboutir. Cyrus Levinthal lui-même savait que les protéines se repliaient spontanément et dans une échelle de temps courte, et qu’une recherche conformationnelle aléatoire est par conséquent impossible : son article originel discutait de la résolution du paradoxe. La conférence de prix Nobel de Christian Boehmer Anfinsen en 1971 revisitait certaines de ces thématiques.
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레빈탈의 역설은 단백질 접힘을 이론적으로 설명하는 과정에서 생겨난 난해함을 역설로 표현한 것이다. 아미노산이 일렬로 연결된 펩타이드 사슬은 물리화학적으로 안정된 상태의 구조를 찾아가는데, 대부분의 경우 이 단백질 3차 구조는 단백질 종류별로 고유한 형태를 가지며, 이로써 단백질은 특정 생화학적 기능을 수행할 수 있다. 이론적으로, 펩타이드 사슬은 매우 큰 수의 물리화학적 를 갖는다. 따라서 가능한 단백질의 3차 구조의 개수는 이론적으로 천문학적인 수에 달하게 된다. 은 1969년 처음으로 이 문제를 제기하였는데, 그에 따르면 약 3300개 또는 10143개의 단백질 구조가 예상된다고 하였다.단백질 접힘 문제는 생명체에서 항상 일어나고 있는 단백질 접힘을 설명하고, 더 나아가 주어진 아미노산 서열이 어떻게 특정한 단백질 구조를 만들어내는지 예측하는 것을 궁극의 목표로 한다. 이는 단백질체학(proteomics)의 중심문제 중 하나이다.
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De Levinthalparadox is een gedachte-experiment op het gebied van het vouwen van eiwitten. In 1969 merkte op dat een eiwitmolecuul in ongevouwen staat een enorm aantal mogelijke conformaties heeft. In een van zijn werken schatte hij dit aantal op . Een polypeptide van 100 aminozuren heeft bijvoorbeeld 99 peptidebindingen, en dus 198 verschillende phi- en psi-bindingshoeken. Als elk van deze bindingshoeken in een van de drie stabiele bindingsconformaties kan voorkomen, kan het eiwit in verkeerde formaties vouwen. Als een eiwit zijn correct gevouwen configuratie zou verkrijgen door alle formaties uit te proberen, zou het dus een tijd duren die langer is dan de leeftijd van het universum om de juiste conformatie te bereiken, zelfs als conformaties zeer snel (in pico- of nanoseconden) worden geprobeerd. De paradox is dat kleine eiwitten zelfs op een tijdschaal van milli- of microseconden goed kunnen vouwen. Deze paradox staat centraal bij het voorspellen van eiwitstructuren. Levinthal zelf was ervan op de hoogte dat eiwitten spontaan en op korte tijdschaal vouwen, en dat een willekeurige conformatie dus onmogelijk was: zijn werk besprak ook de oplossing voor de paradox. Christian Anfinsen bedacht dat eiwitstructuren uit de aminozuurvolgorde voorspeld konden worden. Zijn idee was dat er een som van alle interatomische interacties in elke conformatie gevonden kon worden en de conformatie met de laagste energie gevonden kon worden. Levinthal suggereerde echter dat een stabiele structuur een hogere energie kon hebben, als de laagste energie kinetisch gezien niet bereikbaar was. Levinthal merkte op dat “eiwitvouwing versneld en begeleid wordt door de snelle vorming van lokale interacties die vervolgens de verdere vouwing van het peptide reguleren; dit wijst op lokale aminozuurvolgorden die stabiele interacties vormen en fungeren als kernpunten in het vouwproces.” Latere werken op het gebied van eiwitvouwing hebben erop gewezen dat vouwing wordt aangestuurd door trechterachtige energielandschappen die het aantal realiseringsmogelijkheden reduceren. Een aantal numerieke benaderingen van eiwitstructuurvoorspelling hebben geprobeerd om het mechanisme van eiwitvouwing te identificeren en te simuleren, maar dit is tot dusver niet succesvol gebleken.
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Il paradosso di Levinthal può essere considerato un enigma relativo alle dinamiche del ripiegamento di proteine. Nel 1968 si rese conto che, a causa dell'elevato numero di gradi di libertà di un polipeptide non ripiegato, tale molecola presenterebbe un numero astronomico di possibili conformazioni finali: nell'articolo originale, egli ne stimava circa 10300. Se la proteina raggiungesse la sua conformazione finale passando via via attraverso tutte queste configurazioni, sarebbe necessario un tempo ben superiore all'età attualmente stimata dell'universo per raggiungere la configurazione corretta. Ciò avverrebbe anche se le conformazioni fossero scansite anche in tempi brevissimi come picosecondi o nanosecondi. In realtà, molte piccole proteine si ripiegano spontaneamente in un tempo dell'ordine dei millisecondi o addirittura dei microsecondi. Il tempo di generazione di E. coli può essere di circa venti minuti: ciò significa che tutte le proteine essenziali per tale organismo (e presumibilmente di tutti gli altri) possono essere prodotte da zero in un tempo decisamente ristretto, al massimo nell'ordine dei minuti. La differenza enorme che esiste tra il tempo del ripiegamento prevedibile in teoria e quello osservato in realtà è appunto chiamato paradosso di Levinthal. Il paradosso di Levinthal, in effetti, è stato spesso frainteso come una teoria malriuscita sul ripiegamento proteico. Molti articoli scientifici dell'epoca tacciarono tale paradosso di essere semplicemente sciocco, sostenendo che l'idea che il polipeptide ricercasse tutte le conformazioni possibili fosse facilmente superabile da una teoria che preveda che tutte le possibili conformazioni energetiche formino un profilo ad imbuto, che favorisce la scelta della conformazione corretta in tempi rapidi. In realtà, non è necessaria una critica vera e propria al paradosso: pochi scienziati hanno mai creduto davvero in un folding che percorresse tutte le possibili conformazioni. Il paradosso di Levinthal può servire, a tal proposito, per dimostrare che una scansione delle conformazioni vera e propria non può avvenire. Lo stesso Levinthal era cosciente che il tempo di ripiegamento delle proteine fosse molto ridotto, e che una ricerca casuale della conformazione esatta non fosse possibile.
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レヴィンタールのパラドックス（英: Levinthal's paradox）は思考実験であり、タンパク質折りたたみ理論の自己言及を構成するものである。1969年、は、折りたたまれていないポリペプチド鎖は非常に多くの自由度を持つため、その分子には天文学的な数のコンフォメーション（立体配座）が存在することを指摘した。彼の論文の中には、10300という推定値がある（しばしば1968年の論文と間違って引用される）。たとえば、100残基のポリペプチドの場合、99個のペプチド結合があるので、198個の異なるφおよびψ結合角を持つことになる。これらの結合角がそれぞれ3つの安定したコンフォメーションのうちの1つである場合、タンパク質は最大で3198の異なるコンフォメーションにミスフォールド（誤った折りたたみ）する可能性がある（起こりうる折りたたみの冗長性を含む）。したがって、もしタンパク質が可能なすべてのコンフォメーションを順次サンプリングして正しく折りたたまれた状態を達成する場合、正しい天然のコンフォメーションに到達するには宇宙の年齢よりも長い時間が必要になる。これは、ナノ秒やピコ秒といった速い速度でコンフォメーションをサンプリングした場合でも同様である。その「パラドックス」とは、ほとんどの小さなタンパク質は、ミリ秒あるいはマイクロ秒の時間スケールで自発的に折りたたまれるということである。このパラドックスの解決策は、タンパク質の構造を予測する計算機的アプローチによって確立されている。 レヴィンタール自身は、タンパク質が自発的に、しかも短い時間軸で折りたたまれることに気づいていた。彼は、もしも『タンパク質の折りたたみが加速し、局所的な相互作用が迅速に形成されることによって折りたたみが誘導され、それがペプチドのさらなる折りたたみを決定する。これは、安定した相互作用を形成し、折りたたみプロセスの核形成点として機能する局所的なアミノ酸配列を示唆している。』のであれば、このパラドックスが解決することを示唆した。実際、タンパク質の折りたたみ中間体や部分的に折りたたまれた遷移状態が実験的に検出されており、タンパク質折りたたみが速いことを説明している。またこれは、で導かれたタンパク質折りたたみとも言える。タンパク質構造予測のための計算アプローチの中には、タンパク質折りたたみの機構を明らかにしてシミュレートしようとするものがある。 レヴィンタールはまた、最低エネルギーに動力学的に到達できない場合は、天然の構造のエネルギーが高くなる可能性があることを示唆した。たとえるなら、丘の斜面を転がり落ちた石がふもとに到達せずに峡谷のロッジにとどまるようなものである。
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Paradoks Levinthala – ogromna różnica między czasem potrzebnym do prawidłowego zwinięcia się białka obliczonym na podstawie modelu matematycznego z parametrami przyjętymi a priori a rzeczywistym czasem powstania konformacji formy natywnej. Teoretyczny problem przedstawił w roku 1969.
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Paradoxo de Levinthal Hipótese de enovelamento proteico aleatório por amostragem (tentativas e erros), desse modo uma proteína contendo 100 aminoácidos apresentaria 10 conformações para cada um dos 100 aminoácido apresentes. Desta forma, uma proteína não poderia se enovelar a tempo suficiente de encontrar seu mínimo global de energia, vasculhando todas as conformações possíveis, visto que, o tempo característico de enovelamento de uma proteína típica não leva mais do que alguns segundos. Uma possível explicação para este paradoxo seria que a conformação final da proteína deveria ser alcançada por um caminho cinético preferencial, e o mecanismo de enovelamento seria dependente de um caminho específico. Uma sequência bem definida de eventos guiaria a proteína a partir de um estado aleatório desenovelado para seu estado nativo. Com isso, entre as décadas de 70 e 80, os estudos foram direcionados na procura de estados intermediários que identificassem a existência de um caminho preferencial de enovelamento. No final da década de 80 foi proposta uma visão global sobre a superfície de energia para se entender os processos que governam os mecanismos de enovelamento de uma proteína. O enovelamento de proteína seria organizado por um conjunto de estruturas similares pela superfície de energia, ao invés da existência de um rota preferencial passando por estados intermediários sucessivos. Sendo assim, uma abordagem estatística do processo de enovelamento pode ser empregada para descrever a superfície de energia da proteína. Vinícius de Godoi Contessoto,[1]
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Парадокс Левінталя — відомий парадокс, сформульований у 1968 році американським молекулярним біологом : «проміжок часу, за який поліпептид приходить до свого скрученого стану, на багато порядків менший, ніж якби поліпептид просто перебирав всі можливі конфігурації».
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Levinthals paradox är en paradox om proteinkemin som formulerades 1968 av den amerikanske vetenskapsmannen Cyrus Levinthal. Paradoxen säger att antalet möjliga veckningsformer en polypeptid-kedja kan inta är så stort, att det skulle ta ett protein längre tid att gå igenom samtliga veckningar för att hitta den vars energi är lägst än vad universum är gammalt. Denna biokemi-relaterade artikel saknar väsentlig information. Du kan hjälpa till genom att lägga till den.
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Парадо́кс Левинта́ля — известный парадокс, который сформулировал в 1968 году американский молекулярный биолог Сайрус Левинталь: «промежуток времени, за который полипептид приходит к своему скрученному состоянию, на много порядков меньше, чем если бы полипептид просто перебирал все возможные конфигурации».
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利文索尔佯谬（Levinthal's paradox）是一个思想实验，也是蛋白质折叠理论中的一个自指。在1969年， 美国分子生物学家Cyrus Levinthal指出，由于在未折叠的多肽链中的非常大量的自由度，该分子具有天文数量的可能构象。在一篇论文中，他估计了3 300 或10 143（通常被错误地引用为1968年的论文）。例如，一个由100个氨基酸残基组成的多肽，将具有99个肽键，并且因此具有198个不同的phi和psi键角。如果这些键角中的每一个可以是三个稳定构象之一，则蛋白质可错误折叠成最多达到3198种不同构象（包括任何可能的折叠冗余）。因此，如果蛋白质通过连续采样所有可能的构象而获得其正确折叠的构型，则需要比宇宙的年龄更长的时间以达到其正确的天然构象。即使以快速（纳秒或皮秒）速率采样构象，这也是真的。 “悖论”是大多数小蛋白质在毫秒或甚至微秒时间尺度上同时折叠。这种悖论的解决方案已经通过蛋白质结构预测的计算方法建立。 此佯谬表明蛋白质折叠遵循特异性途径，或者其过程中只尝试有限数目的构象。
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