Leucine-rich repeat
http://dbpedia.org/resource/Leucine-rich_repeat an entity of type: Thing
Ein Leucine-rich Repeat (engl. für „Leucin-reiche Wiederholung“, LRR-Motiv) ist ein Strukturmotiv in einem Protein, das mehrere Leucine enthält und eine α/β-Hufeisen-Faltung bildet. Proteine mit einem Leucine-rich Repeat werden als LRR-Proteine bezeichnet.
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ロイシンリッチリピート（Leucine-rich repeat）はタンパク質の構造モチーフの1つで、αヘリックスとβシートからなる馬蹄の形をしている。20-30残基のアミノ酸の繰り返し配列で、疎水性のロイシンの割合が多い。それぞれの繰り返しはβシート-ターン-αヘリックスの構造を持つことが多く、これが内側をβシート、外側をαヘリックスとして馬蹄状に配列している。βシートの内側とαヘリックスの外側は溶媒に露出しているため、親水性の残基がくる。シートとヘリックスの境界領域が疎水中心で、ロイシン残基が空間的に密に詰まっている。
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富含白胺酸重複序列（leucine-rich repeat，LRR），亦稱富亮氨酸重复或白胺酸多重複，是一种α/β 马蹄形折叠形式的蛋白质结构模体，由20–30个疏水氨基酸残基组成（通常大部分是亮氨酸，因而得名）。这些重复通常会折叠到一起，形成一种螺线管状的蛋白质结构域，称为富亮氨酸重复结构域。典型的富亮氨酸重复中，每一个重复单元都有一个β折叠-转角-α螺旋结构，其形成的结构域包含许多这样的重复，并组成一个马蹄状结构（如右图，猪），α螺旋在其外侧，β折叠在其内侧平行分布。β折叠的一面与α螺旋的一侧与外界的溶剂相接触，因此主要为親水性氨基酸残基。α螺旋与β折叠之间的区域为蛋白的疏水核，分子结构紧密且富含亮氨酸残基。 富亮氨酸重复常涉及蛋白-蛋白相互作用的形成。
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Una repetición rica en leucina (LRR por sus siglas en inglés) es un motivo estructural de proteínas que forma un plegamiento en herradura α/β. Se compone de la repetición de 20-30 aminoácidos que se tratan generalmente de residuos del aminoácido hidrofóbico leucina. Las repeticiones ricas en leucina están con frecuencia involucrados en la formación de las interacciones proteína-proteína.
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A leucine-rich repeat (LRR) is a protein structural motif that forms an α/β horseshoe fold. It is composed of repeating 20–30 amino acid stretches that are unusually rich in the hydrophobic amino acid leucine. These tandem repeats commonly fold together to form a solenoid protein domain, termed leucine-rich repeat domain. Typically, each repeat unit has beta strand-turn-alpha helix structure, and the assembled domain, composed of many such repeats, has a horseshoe shape with an interior parallel beta sheet and an exterior array of helices. One face of the beta sheet and one side of the helix array are exposed to solvent and are therefore dominated by hydrophilic residues. The region between the helices and sheets is the protein's hydrophobic core and is tightly sterically packed with leuci
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Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de ré
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Leucine-rich Repeat
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Repetición rica en leucina
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Répétition riche en leucine
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Leucine-rich repeat
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ロイシンリッチリピート
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富亮氨酸重复
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LRR adjacent
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LRV protein FeS4 cluster
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Leucine rich repeat C-terminal domain
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Leucine rich repeat N-terminal domain
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Leucine rich repeat variant
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1
2
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LRRCT
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LRRNT
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internalin h: crystal structure of fused n-terminal domains.
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the crystal structure of pgip , a leucine rich repeat protein involved in plant defense
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third lrr domain of drosophila slit
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An example of a leucine-rich repeat protein, a porcine ribonuclease inhibitor
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a leucine-rich repeat variant with a novel repetitive protein structural motif
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dimeric bovine tissue-extracted decorin, crystal form 2
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IPR000372
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IPR000483
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IPR001611
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IPR004830
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IPR008665
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PF01816
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PF05484
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CL0020
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CL0022
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LRV
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LRRCT
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LRRNT
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LRRNT_2
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LRR_1
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LRR_adjacent
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LRV_FeS
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Ein Leucine-rich Repeat (engl. für „Leucin-reiche Wiederholung“, LRR-Motiv) ist ein Strukturmotiv in einem Protein, das mehrere Leucine enthält und eine α/β-Hufeisen-Faltung bildet. Proteine mit einem Leucine-rich Repeat werden als LRR-Proteine bezeichnet.
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Una repetición rica en leucina (LRR por sus siglas en inglés) es un motivo estructural de proteínas que forma un plegamiento en herradura α/β. Se compone de la repetición de 20-30 aminoácidos que se tratan generalmente de residuos del aminoácido hidrofóbico leucina. Normalmente, cada unidad repetida tiene una estructura tipo lámina beta-giro-hélice alfa, y el dominio ensamblado, compuesto por muchas de estas repeticiones, tiene la forma de una herradura con un interior de láminas paralelas y un exterior de arreglos de hélices alfa. Una cara de la lámina beta y un lado del arreglo de hélices están expuestos al solvente y por ende poseen residuos hidrofílicos. La región entre las hélices y las láminas beta forma el núcleo hidrofóbico de la proteína y está estrechamente empaquetado con residuos de leucina. Las repeticiones ricas en leucina están con frecuencia involucrados en la formación de las interacciones proteína-proteína.
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A leucine-rich repeat (LRR) is a protein structural motif that forms an α/β horseshoe fold. It is composed of repeating 20–30 amino acid stretches that are unusually rich in the hydrophobic amino acid leucine. These tandem repeats commonly fold together to form a solenoid protein domain, termed leucine-rich repeat domain. Typically, each repeat unit has beta strand-turn-alpha helix structure, and the assembled domain, composed of many such repeats, has a horseshoe shape with an interior parallel beta sheet and an exterior array of helices. One face of the beta sheet and one side of the helix array are exposed to solvent and are therefore dominated by hydrophilic residues. The region between the helices and sheets is the protein's hydrophobic core and is tightly sterically packed with leucine residues. Leucine-rich repeats are frequently involved in the formation of protein–protein interactions.
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Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de 20 à 30 résidus d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde. Chaque élément répété est généralement constitué de l'enchaînement feuillet β–coude–hélice α, dont la répétition constitue un domaine qui présente globalement la géométrie d'un fer à cheval dont l'intérieur est formé de feuillets β parallèles et l'extérieur est formé d'un réseau d'hélices α. Une face des feuillets β et un côté des hélices α sont exposés au solvant et sont par conséquent constitués essentiellement de résidus hydrophiles, tandis que la région comprise entre les hélices et les feuillets forme le cœur hydrophobe de la protéine dans lequel sont enfouis les résidus de leucine. Les répétitions riches en leucine interviennent fréquemment dans l'établissement d'interactions protéine-protéine.
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ロイシンリッチリピート（Leucine-rich repeat）はタンパク質の構造モチーフの1つで、αヘリックスとβシートからなる馬蹄の形をしている。20-30残基のアミノ酸の繰り返し配列で、疎水性のロイシンの割合が多い。それぞれの繰り返しはβシート-ターン-αヘリックスの構造を持つことが多く、これが内側をβシート、外側をαヘリックスとして馬蹄状に配列している。βシートの内側とαヘリックスの外側は溶媒に露出しているため、親水性の残基がくる。シートとヘリックスの境界領域が疎水中心で、ロイシン残基が空間的に密に詰まっている。
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富含白胺酸重複序列（leucine-rich repeat，LRR），亦稱富亮氨酸重复或白胺酸多重複，是一种α/β 马蹄形折叠形式的蛋白质结构模体，由20–30个疏水氨基酸残基组成（通常大部分是亮氨酸，因而得名）。这些重复通常会折叠到一起，形成一种螺线管状的蛋白质结构域，称为富亮氨酸重复结构域。典型的富亮氨酸重复中，每一个重复单元都有一个β折叠-转角-α螺旋结构，其形成的结构域包含许多这样的重复，并组成一个马蹄状结构（如右图，猪），α螺旋在其外侧，β折叠在其内侧平行分布。β折叠的一面与α螺旋的一侧与外界的溶剂相接触，因此主要为親水性氨基酸残基。α螺旋与β折叠之间的区域为蛋白的疏水核，分子结构紧密且富含亮氨酸残基。 富亮氨酸重复常涉及蛋白-蛋白相互作用的形成。
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