Kunitz domain
http://dbpedia.org/resource/Kunitz_domain an entity of type: Thing
Kunitz-Domänen sind Proteasen hemmende Proteindomänen von Protease-Inhibitoren des Kunitz-Typs, wie beispielsweise dem Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI, Aprotinin), dem (TFPI), dem Alzheimer Amyloid β-Protein Precursor (APPI) und dem . Kunitz-Domänen, die eine Länge von etwa 60 Aminosäuren haben, stellen selbst stabile Proteine dar und können Proteasen, wie beispielsweise Trypsin, Chymotrypsin und Kallikrein, hemmen. Daher sind Kunitz-Domänen ein beliebtes Grundgerüst für die Entwicklung neuer Arzneistoffe. Mit Ecallantid wurde 2009 in den USA das erste Kunitz-Domänenpeptid als Arzneimittel zugelassen.
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Kunitz domains are the active domains of proteins that inhibit the function of protein degrading enzymes or, more specifically, domains of Kunitz-type are protease inhibitors. They are relatively small with a length of about 50 to 60 amino acids and a molecular weight of 6 kDa. Examples of Kunitz-type protease inhibitors are aprotinin (bovine pancreatic trypsin inhibitor, BPTI), Alzheimer's amyloid precursor protein (APP), and tissue factor pathway inhibitor (TFPI). Kunitz STI protease inhibitor, the trypsin inhibitor initially studied by Moses Kunitz, was extracted from soybeans.
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Kunitz-Domäne
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Kunitz domain
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Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain
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PDOC00252
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PF00014
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Kunitz_BPTI
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Kunitz-Domänen sind Proteasen hemmende Proteindomänen von Protease-Inhibitoren des Kunitz-Typs, wie beispielsweise dem Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor (BPTI, Aprotinin), dem (TFPI), dem Alzheimer Amyloid β-Protein Precursor (APPI) und dem . Kunitz-Domänen, die eine Länge von etwa 60 Aminosäuren haben, stellen selbst stabile Proteine dar und können Proteasen, wie beispielsweise Trypsin, Chymotrypsin und Kallikrein, hemmen. Daher sind Kunitz-Domänen ein beliebtes Grundgerüst für die Entwicklung neuer Arzneistoffe. Mit Ecallantid wurde 2009 in den USA das erste Kunitz-Domänenpeptid als Arzneimittel zugelassen.
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Kunitz domains are the active domains of proteins that inhibit the function of protein degrading enzymes or, more specifically, domains of Kunitz-type are protease inhibitors. They are relatively small with a length of about 50 to 60 amino acids and a molecular weight of 6 kDa. Examples of Kunitz-type protease inhibitors are aprotinin (bovine pancreatic trypsin inhibitor, BPTI), Alzheimer's amyloid precursor protein (APP), and tissue factor pathway inhibitor (TFPI). Kunitz STI protease inhibitor, the trypsin inhibitor initially studied by Moses Kunitz, was extracted from soybeans. Standalone Kunitz domains are used as a framework for the development of new pharmaceutical drugs.
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cd00109
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Kunitz_BPTI