Isopeptide bond
http://dbpedia.org/resource/Isopeptide_bond an entity of type: Abstraction100002137
Als Isopeptidbindungen werden in der Biochemie die Sonderform einer Amidbindung zwischen der seitenständigen ε-Aminogruppe von L-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von L-Asparaginsäure oder L-Glutaminsäure bezeichnet. Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt also nicht über α-ständige Amino- und Carboxygruppen. Isopeptidbindungen werden beispielsweise bei der kovalenten Verknüpfung von Fibrin im Rahmen der Blutgerinnung durch den Faktor XIII zwischen Lysin und Glutamin geschlossen.
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An isopeptide bond is an amide bond that can form between a carboxyl group of one amino acid and an amino group of another. At least one of these joining groups is part of the side chain of one of these amino acids, unlike in a peptide bond which is sometimes called a eupeptide bond, especially when discussing about both of these bond types in the same context to make a distinction between the two. Isopeptide bond may also form between a γ-carboxamide group ( −(C=O)NH2 ) of glutamine and primary amine ( RNH2 ) of some amino acid as follows Gln−(C=O)NH2 + RNH2 → Gln−(C=O)NH−R + NH3
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Une liaison isopeptidique est une liaison peptidique qui se trouve dans la chaine principale de la protéine. Ce lien se forme entre les fonctions « acide carboxylique » et « groupe aminé » d'une chaine latérale (figure 1). Des liaisons isopeptidiques peuvent se créer entre l'amine de la chaine latérale de la lysine et les groupes carboxyle de la chaine latérale du glutamate ou de l'aspartate. La formation spontanée d'une liaison isopeptidique nécessite la présence d'un autre résidu, l'acide glutamique, qui catalyse la formation de liaisons induites par proximité.
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Isopeptidbindung
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Isopeptide bond
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Liaison isopeptidique
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Als Isopeptidbindungen werden in der Biochemie die Sonderform einer Amidbindung zwischen der seitenständigen ε-Aminogruppe von L-Lysin und der seitenständigen Carboxygruppe von L-Asparaginsäure oder L-Glutaminsäure bezeichnet. Die Verknüpfung der Aminosäuren erfolgt also nicht über α-ständige Amino- und Carboxygruppen. Isopeptidbindungen werden beispielsweise bei der kovalenten Verknüpfung von Fibrin im Rahmen der Blutgerinnung durch den Faktor XIII zwischen Lysin und Glutamin geschlossen.
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An isopeptide bond is an amide bond that can form between a carboxyl group of one amino acid and an amino group of another. At least one of these joining groups is part of the side chain of one of these amino acids, unlike in a peptide bond which is sometimes called a eupeptide bond, especially when discussing about both of these bond types in the same context to make a distinction between the two. Lysine for example has an amino group on its side chain and glutamic acid has a carboxyl group on its side chain. These amino acids among other similar amino acids may join together or with some other amino acids to form an isopeptide bond. Isopeptide bond may also form between a γ-carboxamide group ( −(C=O)NH2 ) of glutamine and primary amine ( RNH2 ) of some amino acid as follows Gln−(C=O)NH2 + RNH2 → Gln−(C=O)NH−R + NH3 Bond formation can be either enzyme catalyzed, as in the case for the isopeptide bond formed between lysine and glutamine catalyzed by transglutaminases (their reaction is similar to the reaction above), or it can form spontaneously as observed in HK97 bacteriophage capsid formation and Gram-positive bacterial pili. Spontaneous isopeptide bond formation requires the presence of another residue, glutamic acid, which catalyzes bond formation in a proximity induced manner. An example of a small peptide containing an isopeptide bond is glutathione, which has a bond between the side chain of a glutamate residue and the amino group of a cysteine residue. An example of a protein involved in isopeptide bonding is ubiquitin, which gets attached to other proteins with a bond between the C-terminal glycine residue of ubiquitin and a lysine side chain of the substrate protein.
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Une liaison isopeptidique est une liaison peptidique qui se trouve dans la chaine principale de la protéine. Ce lien se forme entre les fonctions « acide carboxylique » et « groupe aminé » d'une chaine latérale (figure 1). Des liaisons isopeptidiques peuvent se créer entre l'amine de la chaine latérale de la lysine et les groupes carboxyle de la chaine latérale du glutamate ou de l'aspartate. La formation de la liaison peut être catalysée par voie enzymatique, comme dans le cas de la liaison formée entre la lysine et de la glutamine, qui est catalysée par des transglutaminases, ou peut se former spontanément comme observé dans la formation du capside du bactériophage HK97 et dans les pili des bactéries Gram positives. La formation spontanée d'une liaison isopeptidique nécessite la présence d'un autre résidu, l'acide glutamique, qui catalyse la formation de liaisons induites par proximité. Un exemple d'un petit peptide contenant une liaison isopeptidique est le glutathion, qui a un lien entre la chaine latérale d'un résidu de glutamate et le groupe amine d'un résidu cystéine. Un exemple d'une protéine impliquée dans la liaison isopeptidique est l'ubiquitine, qui se lie à d'autres protéines par une liaison entre la glycine C-terminale de l'ubiquitine et une chaine latérale de la lysine de la protéine substrat. Les liaisons isopeptidiques font partie des modifications post-traductionnelles courantes.
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