Hill equation (biochemistry)
http://dbpedia.org/resource/Hill_equation_(biochemistry) an entity of type: Abstraction100002137
ヒルの式（ヒルのしき、英: Hill equation）とは、生化学で用いられる方程式。1910年、アーチボルド・ヒルがヘモグロビンへの酸素の結合に関する協同効果を説明する経験式として導入した。名前が力学のヒルの方程式（微分方程式、Hill's equation）と似ているが、関係はない。
rdf:langString
In biochemistry and pharmacology, the Hill equation refers to two closely related equations that reflect the binding of ligands to macromolecules, as a function of the ligand concentration. A ligand is "a substance that forms a complex with a biomolecule to serve a biological purpose" (ligand definition), and a macromolecule is a very large molecule, such as a protein, with a complex structure of components (macromolecule definition). Protein-ligand binding typically changes the structure of the target protein, thereby changing its function in a cell.
rdf:langString
L'equazione di Hill è un'equazione che mette in relazione la frazione di siti occupati con la concentrazione del ligando in una proteina con siti di legame: Il grafico di in funzione di è detto grafico di Hill. Il coefficiente rappresenta il coefficiente angolare della retta e viene detto coefficiente di Hill; esso riflette il grado d'interazione tra i vari siti e quindi il livello di cooperatività della proteina. Quando assume valore 1 la proteina non ha nessuna cooperatività e il grafico è un'iperbole.Il limite teorico superiore si raggiunge quando (siti di legame), ma questo valore non si raggiunge sperimentalmente; l'emoglobina, ad esempio, pur presentando una notevole cooperatività, ha e .Se invece ha valori inferiori a 1 la proteina presenta cooperatività negativa
rdf:langString
Коэффициент Хилла — безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментом или рецептором. Назван в честь английского физиолога Арчибальда Хилла. Положительная кооперативность характеризуется тем, что при присоединении лиганда к одному из активных центров фермента присоединение последующих лигандов к остальным активным центрам облегчается. Коэффициент Хилла может принимать следующие значения:
rdf:langString
在生物化学中，若已经有配体分子结合在一个高分子上，那么新的配体分子与这个高分子的结合作用就常常会被增强（亦被称作）。以阿奇博爾德·希爾命名的希尔系数提供了量化这种效应的方法。 此方程描述了高分子被配体饱和的分数，是一个关于配体浓度的函数；被用于确定受体结合到酶或受体上的合同性程度。此方程首次于1910年由阿奇博爾德·希爾阐释出来以表述为何血红蛋白的氧气结合曲线会呈现S型。 当系数为1时，表明结合作用是完全独立的，而不取决于已经有多少配体已经结合上去。大于一的数表示正协同，而小于一的数表示负协同。希尔系数最初被设计出来是用于解释氧气协同地结合到血红蛋白上的过程（此系统的希尔系数为2.8～3）。 希尔方程： - 占用位点的分数，在占用位点处配体可以结合到受体蛋白的活性位点。 - 游离的（未结合的）配体浓度 - 表观解离常数来源于质量作用定律（对于解离的平衡常数） - 产生半数占用时的配体浓度（配体浓度足以占用结合位点的一半数目），亦为微观的解离常数。 - 希尔系数，描述了协同性（或亦可能是其他生物化学性质，取决于使用希尔方程时的讨论背景） 对两边同时取倒数，重整，再取倒数，接下来对等式两边取对数，导出一个与希尔方程等价的方程： 在适当的情况下，希尔常数的值描述了配体以下列几种方式结合时的协同性： 希尔方程（作为描述吸附到结合位点上的化合物浓度与结合位点的被占分数之间的关系式）是等价于的。
rdf:langString
Рівня́ння Гі́лла — наближення, що дозволяє кількісно описати процеси зв'язування ліганду з макромолекулою, якщо інша молекула того самого або іншого ліганду вже зв'язана з даної макромолекулою. Це рівняння названо на честь англійського фізіолога та біохіміка Арчибальда Гілла. Рівняння описує частку макромолекул, насичених лігандом, як функцію від концентрації ліганду; воно в основному використовується для опису ступеню кооперативності зв'язування ліганду з ферментом або рецептором. Рівняння було вперше використане Арчібальдом Гіллом для опису сігмоїдної кривої зв'язування кисню з гемоглобіном.
rdf:langString
rdf:langString
Hill equation (biochemistry)
rdf:langString
Equazione di Hill
rdf:langString
ヒルの式
rdf:langString
Коэффициент Хилла
rdf:langString
Рівняння Гілла (біохімія)
rdf:langString
希尔方程 (生物化学)
xsd:integer
2125927
xsd:integer
1123686195
rdf:langString
April 2019
rdf:langString
when is it appropriate?
rdf:langString
In biochemistry and pharmacology, the Hill equation refers to two closely related equations that reflect the binding of ligands to macromolecules, as a function of the ligand concentration. A ligand is "a substance that forms a complex with a biomolecule to serve a biological purpose" (ligand definition), and a macromolecule is a very large molecule, such as a protein, with a complex structure of components (macromolecule definition). Protein-ligand binding typically changes the structure of the target protein, thereby changing its function in a cell. The distinction between the two Hill equations is whether they measure occupancy or response. The Hill–Langmuir equation reflects the occupancy of macromolecules: the fraction that is saturated or bound by the ligand. This equation is formally equivalent to the Langmuir isotherm. Conversely, the Hill equation proper reflects the cellular or tissue response to the ligand: the physiological output of the system, such as muscle contraction. The Hill–Langmuir equation was originally formulated by Archibald Hill in 1910 to describe the sigmoidal O2 binding curve of haemoglobin. The binding of a ligand to a macromolecule is often enhanced if there are already other ligands present on the same macromolecule (this is known as cooperative binding). The Hill–Langmuir equation is useful for determining the degree of cooperativity of the ligand(s) binding to the enzyme or receptor. The Hill coefficient provides a way to quantify the degree of interaction between ligand binding sites. The Hill equation (for response) is important in the construction of dose-response curves.
rdf:langString
L'equazione di Hill è un'equazione che mette in relazione la frazione di siti occupati con la concentrazione del ligando in una proteina con siti di legame: Il grafico di in funzione di è detto grafico di Hill. Il coefficiente rappresenta il coefficiente angolare della retta e viene detto coefficiente di Hill; esso riflette il grado d'interazione tra i vari siti e quindi il livello di cooperatività della proteina. Quando assume valore 1 la proteina non ha nessuna cooperatività e il grafico è un'iperbole.Il limite teorico superiore si raggiunge quando (siti di legame), ma questo valore non si raggiunge sperimentalmente; l'emoglobina, ad esempio, pur presentando una notevole cooperatività, ha e .Se invece ha valori inferiori a 1 la proteina presenta cooperatività negativa Il nome dell'equazione deriva da Archibald Vivian Hill, che nel 1910 studiò la cooperatività dell'emoglobina.
rdf:langString
ヒルの式（ヒルのしき、英: Hill equation）とは、生化学で用いられる方程式。1910年、アーチボルド・ヒルがヘモグロビンへの酸素の結合に関する協同効果を説明する経験式として導入した。名前が力学のヒルの方程式（微分方程式、Hill's equation）と似ているが、関係はない。
rdf:langString
Коэффициент Хилла — безразмерная величина, характеризующая кооперативность связывания лиганда ферментом или рецептором. Назван в честь английского физиолога Арчибальда Хилла. Положительная кооперативность характеризуется тем, что при присоединении лиганда к одному из активных центров фермента присоединение последующих лигандов к остальным активным центрам облегчается. Коэффициент Хилла может принимать следующие значения:
* — Положительный кооперативный эффект: Присоединение одной молекулы лиганда к активному центру фермента увеличивает сродство к лиганду остальных активных центров.
* — Отрицательный кооперативный эффект: Присоединение одной молекулы лиганда к активному центру фермента уменьшает сродство к лиганду остальных активных центров.
* — Отсутствие кооперативного эффекта: Сродство фермента к лиганду не зависит от уже присоединённых молекул лиганда.
rdf:langString
在生物化学中，若已经有配体分子结合在一个高分子上，那么新的配体分子与这个高分子的结合作用就常常会被增强（亦被称作）。以阿奇博爾德·希爾命名的希尔系数提供了量化这种效应的方法。 此方程描述了高分子被配体饱和的分数，是一个关于配体浓度的函数；被用于确定受体结合到酶或受体上的合同性程度。此方程首次于1910年由阿奇博爾德·希爾阐释出来以表述为何血红蛋白的氧气结合曲线会呈现S型。 当系数为1时，表明结合作用是完全独立的，而不取决于已经有多少配体已经结合上去。大于一的数表示正协同，而小于一的数表示负协同。希尔系数最初被设计出来是用于解释氧气协同地结合到血红蛋白上的过程（此系统的希尔系数为2.8～3）。 希尔方程： - 占用位点的分数，在占用位点处配体可以结合到受体蛋白的活性位点。 - 游离的（未结合的）配体浓度 - 表观解离常数来源于质量作用定律（对于解离的平衡常数） - 产生半数占用时的配体浓度（配体浓度足以占用结合位点的一半数目），亦为微观的解离常数。 - 希尔系数，描述了协同性（或亦可能是其他生物化学性质，取决于使用希尔方程时的讨论背景） 对两边同时取倒数，重整，再取倒数，接下来对等式两边取对数，导出一个与希尔方程等价的方程： 在适当的情况下，希尔常数的值描述了配体以下列几种方式结合时的协同性：
* - 正协同反应：一旦一个配体分子结合到酶上，酶对其他配体的亲和力就会增加。
* - 负协同反应：一旦一个配体分子结合到酶上，酶对其他配体的亲和力就会减小。
* - 非协同反应：酶对于一个配体分子的亲和力并不取决于是否有配体分子已结合到其上。 希尔方程（作为描述吸附到结合位点上的化合物浓度与结合位点的被占分数之间的关系式）是等价于的。
rdf:langString
Рівня́ння Гі́лла — наближення, що дозволяє кількісно описати процеси зв'язування ліганду з макромолекулою, якщо інша молекула того самого або іншого ліганду вже зв'язана з даної макромолекулою. Це рівняння названо на честь англійського фізіолога та біохіміка Арчибальда Гілла. Рівняння описує частку макромолекул, насичених лігандом, як функцію від концентрації ліганду; воно в основному використовується для опису ступеню кооперативності зв'язування ліганду з ферментом або рецептором. Рівняння було вперше використане Арчібальдом Гіллом для опису сігмоїдної кривої зв'язування кисню з гемоглобіном. Рівняння Гілла: , де — частка місць (сайтів) зв'язування де ліганд може зв'язатись з макромолекулою, які вже окуповані лігандом; — концентрація вільного (не зв'язаного з макромолекулами, або іншим реакційним субстратом) ліганду; — уявна константа дисоціації, що виводиться з закону діючих мас; — концентрація ліганду, що призводить до окупації половини наявних сайтів зв'язування (або викликає 50%-й ефект), яка числено дорівнює мікроскопічній константі дисоціації; — коефіцієнт Гілла, що визначає кооперативність реакції (але інколи і інші біохімічні властивості, залежно від контексту, в якому рівняння використовується). Для згаданого вище випадку взаємодії кисню з гемоглобіном = 2,8—3. Інша вживана форма запису рівняння Гілла є наступною: У випадку ліганд-рецепторної взаємодії числове значення коефіцієнту Гілла визначає кооперативність ліганд-рецепторної взаємодії наступним чином:
* — Позитивна кооперативність: при зв'язуванні однієї молекули ліганда афінність рецептора до наступної молекули підвищується (тобто, наступна молекула зв'язується з більшою вірогідністю);
* — Негативна кооперативність: при зв'язуванні однієї молекули ліганда афінність рецептора до наступної молекули знижується;
* — Некооперативна реакція: афінність рецептора або субстрата до ліганда лишається незмінною незалежно від кількості молекул ліганда, вже зв'язаних з рецептором. Рівняння Гілла в контексті кількісного опису взаємозв'язку між концентрацією реакційного субстрату (або кількістю наявних сайтів зв'язування) та часткою окупованих сайтів зв'язування є еквівалентом . Рівняння Гілла з математичної точки зору є логістичною функцією, а в деяких випадках — її логаріфмічною формою; таким чином, при побудові графіку рівняння Гілла на логаріфмічній шкалі цей графік виглядає ідентично логістичному. Це особливо важливо при нелінійній апроксимації експериментальних даних у випадках, коли ефект ліганду є сталим для його концентрацій, які відрізняються на декілька порядків. В цьому випадку для формальної апроксимації експериментальних даних можна (а іноді навіть варто) використовувати логістичну функцію.
xsd:nonNegativeInteger
28971
