Cooperativity
http://dbpedia.org/resource/Cooperativity an entity of type: BodyPart105220461
Kooperativität, ein Begriff aus der Biochemie, charakterisiert die Funktion von Transportproteinen (darunter Rezeptoren) und von Enzymen, die aus mehreren Untereinheiten bestehen (so genannten „oligomeren Proteinen“).
rdf:langString
협동작용(協同作用, 영어: cooperativity)은 개별 요소들이 독립적으로 작동하는 가상의 표준 비상호작용 시스템에 비해 서로 종속적으로 작동하는 동일하거나 거의 동일한 요소들을 포함하는 시스템에 의해 나타나는 현상이다. 이것의 한 가지 징후는 리간드에 대한 결합 부위의 친화도가 리간드 결합 부위에 결합할 때 명백하게 증가하는 양성 협동작용(陽性 協同作用, 영어: positive cooperativity) 또는 감소하는 음성 협동작용(陰性 協同作用, 영어: negative cooperativity)을 나타내는 다중 결합 부위를 갖는 효소 또는 수용체이다. 예를 들어 산소 분자가 헤모글로빈의 4개의 결합 부위 중 하나에 결합할 때 나머지 3개의 결합 부위의 산소에 대한 친화성이 증가한다. 즉 산소는 산소가 결합하지 않은 헤모글로빈보다 한 개의 산소가 결합한 헤모글로빈에 결합할 가능성이 더 높다. 이를 이라고 한다.
rdf:langString
Кооперативність (рос. кооперативность, англ. cooperativity) — у біохімії — взаємодія між місцями зв'язування субстрату в алостеричному ензимі чи рецепторі. Зв'язування по одному центру рецептора чи ензиму змінює здатність до зв'язування по інших центрах внаслідок викликаних конформаційних змін цих центрів. Кооперативні ензими демонструють S-подібну форму залежності швидкості реакції від концентрації субстрату. У випадку, коли зв'язування посилюється, кооперативність називають позитивною (спостерігається в гемоглобінах), при послабленні — негативною.
rdf:langString
Cooperativity is a phenomenon displayed by systems involving identical or near-identical elements, which act dependently of each other, relative to a hypothetical standard non-interacting system in which the individual elements are acting independently. One manifestation of this is enzymes or receptors that have multiple binding sites where the affinity of the binding sites for a ligand is apparently increased, positive cooperativity, or decreased, negative cooperativity, upon the binding of a ligand to a binding site. For example, when an oxygen atom binds to one of hemoglobin's four binding sites, the affinity to oxygen of the three remaining available binding sites increases; i.e. oxygen is more likely to bind to a hemoglobin bound to one oxygen than to an unbound hemoglobin. This is re
rdf:langString
Este artículo está escrito en el contexto de la biología molecular. El mismo tipo de fenómeno -una transición entre dos estados influida por una transición análoga en un sistema vecino, que se traduce en histéresis- se produce también en otros contextos científicos, como en magnetismo.
rdf:langString
La coopérativité est un phénomène caractérisant des systèmes au sein desquels des éléments identiques ou quasi identiques agissent de manière dépendante les uns avec les autres, par rapport à un système standard hypothétiquement sans interaction et où les éléments individuels agiraient indépendamment les uns des autres. La protéine utilise une partie de l'enthalpie libre de liaison associée à la fixation du premier ligand pour modifier sa conformation. Cette conformation modifiée a une géométrie plus favorable à la fixation du second ligand.
rdf:langString
Cooperatividade é um fenômeno apresentado por sistemas que envolvem elementos idênticos ou quase idênticos, que agem de forma dependente uns dos outros, em relação a um sistema padrão não-interativo hipotético no qual os elementos individuais estão agindo de forma independente. Uma manifestação disso são enzimas ou receptores que têm vários locais de ligação, onde a afinidade dos locais de ligação para um ligante é aparentemente aumentada, cooperatividade positiva, ou diminuída, cooperatividade negativa, mediante a ligação de um ligante a um local de ligação. Por exemplo, quando um átomo de oxigênio se liga a um dos quatro locais de ligação da hemoglobina, a afinidade ao oxigênio dos três locais de ligação disponíveis restantes aumenta; isto é, o oxigênio tem mais probabilidade de se ligar
rdf:langString
Кооперативность — биохимическое явление, характерное для ферментов или рецепторов, которые имеют множественные сайты связывания. Также явление кооперативности отмечено для больших молекул, имеющих многие идентичные субъединицы (ДНК, белки, фосфолипиды), в момент, когда происходят фазовые переходы — плавление, разворачивание, . Когда субстрат связывается с активным центром одной субъединицы фермента, остальные субъединицы активируются. Лиганды могут иметь некооперативный, положительный или отрицательный кооперативный эффект. Ральф Фаулер впервые применил термин «кооперативные переходы».
rdf:langString
rdf:langString
Kooperativität
rdf:langString
Cooperatividad
rdf:langString
Cooperativity
rdf:langString
Coopérativité
rdf:langString
협동작용
rdf:langString
Cooperatividade
rdf:langString
Кооперативность
rdf:langString
Кооперативність реакції
xsd:integer
505470
xsd:integer
1040672837
rdf:langString
Kooperativität, ein Begriff aus der Biochemie, charakterisiert die Funktion von Transportproteinen (darunter Rezeptoren) und von Enzymen, die aus mehreren Untereinheiten bestehen (so genannten „oligomeren Proteinen“).
rdf:langString
Cooperativity is a phenomenon displayed by systems involving identical or near-identical elements, which act dependently of each other, relative to a hypothetical standard non-interacting system in which the individual elements are acting independently. One manifestation of this is enzymes or receptors that have multiple binding sites where the affinity of the binding sites for a ligand is apparently increased, positive cooperativity, or decreased, negative cooperativity, upon the binding of a ligand to a binding site. For example, when an oxygen atom binds to one of hemoglobin's four binding sites, the affinity to oxygen of the three remaining available binding sites increases; i.e. oxygen is more likely to bind to a hemoglobin bound to one oxygen than to an unbound hemoglobin. This is referred to as cooperative binding. We also see cooperativity in large chain molecules made of many identical (or nearly identical) subunits (such as DNA, proteins, and phospholipids), when such molecules undergo phase transitions such as melting, unfolding or unwinding. This is referred to as subunit cooperativity. However, the definition of cooperativity based on apparent increase or decrease in affinity to successive ligand binding steps is problematic, as the concept of "energy" must always be defined relative to a standard state. When we say that the affinity is increased upon binding of one ligand, it is empirically unclear what we mean since a non-cooperative binding curve is required to rigorously define binding energy and hence also affinity. A much more general and useful definition of positive cooperativity is: A process involving multiple identical incremental steps, in which intermediate states are statistically underrepresented relative to a hypothetical standard system (null hypothesis) where the steps occur independently of each other. Likewise, a definition of negative cooperativity would be a process involving multiple identical incremental steps, in which the intermediate states are overrepresented relative to a hypothetical standard state in which individual steps occur independently. These latter definitions for positive and negative cooperativity easily encompass all processes which we call "cooperative", including conformational transitions in large molecules (such as proteins) and even psychological phenomena of large numbers of people (which can act independently of each other, or in a co-operative fashion).
rdf:langString
Este artículo está escrito en el contexto de la biología molecular. El mismo tipo de fenómeno -una transición entre dos estados influida por una transición análoga en un sistema vecino, que se traduce en histéresis- se produce también en otros contextos científicos, como en magnetismo. La cooperatividad o unión cooperativa es un fenómeno biológico producida por enzimas o receptores que presentan diversos sitios de unión. También se da cooperatividad en moléculas con largas cadenas formadas por subunidades idénticas o casi idénticas (como por ejemplo DNA, proteínas y fosfolípidos) cuando estas moléculas sufren cambios de fase como cuando se funden o se despliegan. Esto se conoce como subunidad cooperativa.
rdf:langString
La coopérativité est un phénomène caractérisant des systèmes au sein desquels des éléments identiques ou quasi identiques agissent de manière dépendante les uns avec les autres, par rapport à un système standard hypothétiquement sans interaction et où les éléments individuels agiraient indépendamment les uns des autres. Dans le domaine de la biochimie, la coopérativité est une propriété des protéines, enzymes ou des récepteurs, qui possèdent deux ou plusieurs sites permettant de fixer des substrats ou des ligands. Une protéine est dite coopérative lorsque les fixations des différents ligands ne sont pas indépendantes, mais se renforcent mutuellement : la liaison d'un premier ligand sur son site augmente l'affinité d'un autre ligand sur un autre site. La protéine utilise une partie de l'enthalpie libre de liaison associée à la fixation du premier ligand pour modifier sa conformation. Cette conformation modifiée a une géométrie plus favorable à la fixation du second ligand. Certaines protéines ont un comportement opposé et montrent une coopérativité négative ou anticoopérativité. Dans ce cas, la fixation d'un premier ligand fait baisser l'affinité et donc l'efficacité de liaisons des ligands suivants. Le cas limite de l'anticoopérativité se produit lorsque la fixation sur un premier site abolit la fixation sur un second site. On parle alors de réactivité demi-site.
rdf:langString
협동작용(協同作用, 영어: cooperativity)은 개별 요소들이 독립적으로 작동하는 가상의 표준 비상호작용 시스템에 비해 서로 종속적으로 작동하는 동일하거나 거의 동일한 요소들을 포함하는 시스템에 의해 나타나는 현상이다. 이것의 한 가지 징후는 리간드에 대한 결합 부위의 친화도가 리간드 결합 부위에 결합할 때 명백하게 증가하는 양성 협동작용(陽性 協同作用, 영어: positive cooperativity) 또는 감소하는 음성 협동작용(陰性 協同作用, 영어: negative cooperativity)을 나타내는 다중 결합 부위를 갖는 효소 또는 수용체이다. 예를 들어 산소 분자가 헤모글로빈의 4개의 결합 부위 중 하나에 결합할 때 나머지 3개의 결합 부위의 산소에 대한 친화성이 증가한다. 즉 산소는 산소가 결합하지 않은 헤모글로빈보다 한 개의 산소가 결합한 헤모글로빈에 결합할 가능성이 더 높다. 이를 이라고 한다.
rdf:langString
Кооперативність (рос. кооперативность, англ. cooperativity) — у біохімії — взаємодія між місцями зв'язування субстрату в алостеричному ензимі чи рецепторі. Зв'язування по одному центру рецептора чи ензиму змінює здатність до зв'язування по інших центрах внаслідок викликаних конформаційних змін цих центрів. Кооперативні ензими демонструють S-подібну форму залежності швидкості реакції від концентрації субстрату. У випадку, коли зв'язування посилюється, кооперативність називають позитивною (спостерігається в гемоглобінах), при послабленні — негативною.
rdf:langString
Кооперативность — биохимическое явление, характерное для ферментов или рецепторов, которые имеют множественные сайты связывания. Также явление кооперативности отмечено для больших молекул, имеющих многие идентичные субъединицы (ДНК, белки, фосфолипиды), в момент, когда происходят фазовые переходы — плавление, разворачивание, . Когда субстрат связывается с активным центром одной субъединицы фермента, остальные субъединицы активируются. Лиганды могут иметь некооперативный, положительный или отрицательный кооперативный эффект. Примером положительной кооперативности может служить связывание кислорода гемоглобином. Отрицательная кооперативность означает противоположное — в момент связывания лиганда белком аффинность белка к лиганду снижается. Примером может служить взаимодействие между глицеральдегид-3-фосфатом и ферментом . Кооперативность, явление кооперативности — такие изменения состояния системы, взаимодействие элементов которой усиливается с течением процесса изменения так, что существенно ускоряет его ход в целом (положительная кооперативность). Таким образом, сила взаимодействия атомов или молекул возрастает по мере нарастания изменений в системе, делая их коллективно согласованными. Кооперативность нельзя объяснить простым сложением свойств отдельных атомов и молекул, её природа — в кооперации элементов системы, в результате которой система ведет себя как единый ансамбль, подчиняющийся определенному закону изменения. Ральф Фаулер впервые применил термин «кооперативные переходы».
rdf:langString
Cooperatividade é um fenômeno apresentado por sistemas que envolvem elementos idênticos ou quase idênticos, que agem de forma dependente uns dos outros, em relação a um sistema padrão não-interativo hipotético no qual os elementos individuais estão agindo de forma independente. Uma manifestação disso são enzimas ou receptores que têm vários locais de ligação, onde a afinidade dos locais de ligação para um ligante é aparentemente aumentada, cooperatividade positiva, ou diminuída, cooperatividade negativa, mediante a ligação de um ligante a um local de ligação. Por exemplo, quando um átomo de oxigênio se liga a um dos quatro locais de ligação da hemoglobina, a afinidade ao oxigênio dos três locais de ligação disponíveis restantes aumenta; isto é, o oxigênio tem mais probabilidade de se ligar a uma hemoglobina ligada a um oxigênio do que a uma hemoglobina não ligada. Isso é conhecido como . Também vemos cooperatividade em moléculas de cadeia grande feitas de muitas subunidades idênticas (ou quase idênticas) (como DNA, proteínas e fosfolipídios), quando tais moléculas passam por transições de fase, como fusão, desdobramento ou desenrolamento. Isso é conhecido como cooperatividade de subunidades. No entanto, a definição de cooperatividade com base no aumento ou diminuição aparente da afinidade para as etapas sucessivas de ligação do ligante é problemática, pois o conceito de "energia" deve sempre ser definido em relação a um estado padrão. Quando dizemos que a afinidade é aumentada após a ligação de um ligante, não é empiricamente claro o que queremos dizer, uma vez que uma curva de ligação não cooperativa é necessária para definir rigorosamente a energia de ligação e, portanto, também a afinidade. Uma definição muito mais geral e útil de cooperatividade positiva é: Um processo envolvendo várias etapas incrementais idênticas, em que estados intermediários são estatisticamente sub-representados em relação a um sistema padrão hipotético (hipótese nula) onde as etapas ocorrem independentemente umas das outras. Da mesma forma, uma definição de cooperatividade negativa seria um processo envolvendo várias etapas incrementais idênticas, em que os estados intermediários são super-representados em relação a um estado padrão hipotético em que as etapas individuais ocorrem independentemente. Essas últimas definições para cooperatividade positiva e negativa facilmente englobam todos os processos que chamamos de "cooperativos", incluindo transições conformacionais em grandes moléculas (como proteínas) e até mesmo fenômenos psicológicos de um grande número de pessoas (que podem agir independentemente umas das outras, ou de forma cooperativa).
xsd:nonNegativeInteger
14994
