Calmodulin-binding proteins
http://dbpedia.org/resource/Calmodulin-binding_proteins an entity of type: Abstraction100002137
Calmodulin-binding proteins are, as their name implies, proteins which bind calmodulin. Calmodulin can bind to a variety of proteins through a two-step binding mechanism, namely "conformational and mutually induced fit", where typically two domains of calmodulin wrap around an emerging helical calmodulin binding domain from the target protein. Examples include:
* Gap-43 protein (presynaptic)
* Neurogranin (postsynaptic)
* Caldesmon
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Le proteine leganti la calmodulina (PLC) sono un gruppo eterogeneo di proteine svolgenti svariate funzioni capaci di interagire con la calmodulina (CaM), la cui interazione di legame e regolamento con essa può essere suddivisa in calcio-dipendente e calcio-indipendente. Ca2+-CaM possono legarsi alle PLC in modo da alterarne la funzione, prendendo parte alla via di trasduzione del segnale calcio. La apo-calmodulina (ApoCaM) che non legando il calcio è strutturalmente diversa dalla sua forma Ca2+-CaM, può legarsi ad altri tipi di PLC, causando diverse risposte cellulari.
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Calmodulin-binding proteins
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Proteine leganti la calmodulina
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Calmodulin-binding proteins are, as their name implies, proteins which bind calmodulin. Calmodulin can bind to a variety of proteins through a two-step binding mechanism, namely "conformational and mutually induced fit", where typically two domains of calmodulin wrap around an emerging helical calmodulin binding domain from the target protein. Examples include:
* Gap-43 protein (presynaptic)
* Neurogranin (postsynaptic)
* Caldesmon
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Le proteine leganti la calmodulina (PLC) sono un gruppo eterogeneo di proteine svolgenti svariate funzioni capaci di interagire con la calmodulina (CaM), la cui interazione di legame e regolamento con essa può essere suddivisa in calcio-dipendente e calcio-indipendente. Ca2+-CaM possono legarsi alle PLC in modo da alterarne la funzione, prendendo parte alla via di trasduzione del segnale calcio. La apo-calmodulina (ApoCaM) che non legando il calcio è strutturalmente diversa dalla sua forma Ca2+-CaM, può legarsi ad altri tipi di PLC, causando diverse risposte cellulari. Non esiste un modello generale di riconoscimento e attivazione da parte della CaM, ma diversi meccanismi di interazione sono stati descritti per diverse proteine lega calmodulina. Questa diversità meccanicistica sta ad indicare che non vi è una sequenza ammino acido conservati per l'interazione con la CaM. Le proteine lega CaM possono avere uno o più domini capaci di legare la calmodulina.
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