Alpha-glucosidase
http://dbpedia.org/resource/Alpha-glucosidase an entity of type: Thing
Une α-glucosidase est une glycoside hydrolase qui agit sur les liaisons α-1→4, ce qui la différencie de la ß-glucosidase. Le terme maltase, qui concerne les enzymes catalysant l'hydrolyse du maltose, est souvent considéré comme équivalent. Sont incluses dans cette famille:
* les α-glucosidases acides
* les α-glucosidases neutres :
*
* L'α-glucosidase est un bon marqueur biochimique de l'activité épididymaire avec la carnitine.
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α-グルコシダーゼ(α-glucosidase; EC 3.2.1.20)は糖のα-1,4-グルコシド結合を加水分解する反応を触媒する酵素。α-1,4-グルコシド結合を持つ代表的な糖である麦芽糖（マルトース）もこれによって分解されるため、マルターゼ(maltase)とも呼ばれる。アグリコンとして各種アルキル基やアリール基を持つものも基質とする。 ヒトでは小腸上皮細胞に膜酵素として発現している消化酵素である（膜酵素であるのは、吸収直前に単糖に分解することで腸内細菌などに栄養を奪われにくくするためである）。ほとんどの生物がこの酵素を備えており、代謝にかかわっている。基質特異性は酵素の起源により様々で、配糖体の分解能を備えているものや、デンプンを分解するものなどがある。特に酵母では豊富に存在するが、酵母から精製した酵素は基質特異性が低い。ヒト腸粘膜からは5種類のα‐グルコシダーゼが分離されているが、それぞれ基質特異性が異なる。
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α-Glucosidase (EC 3.2.1.20, maltase, glucoinvertase, glucosidosucrase, maltase-glucoamylase, α-glucopyranosidase, glucosidoinvertase, α-D-glucosidase, α-glucoside hydrolase, α-1,4-glucosidase, α-D-glucoside glucohydrolase; systematic name α-D-glucoside glucohydrolase) is a glucosidase located in the brush border of the small intestine that acts upon α(1→4) bonds: Hydrolysis of terminal, non-reducing (1→4)-linked α-D-glucose residues with release of D-glucose This is in contrast to EC 3.2.1.21 β-glucosidase. α-Glucosidase breaks down starch and disaccharides to glucose.
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Die lysosomale α-Glucosidase (auch saure Maltase, Gen: GAA) ist dasjenige Enzym, das in Lysosomen langkettige Polysaccharide zu Glucose abbaut. Es ist kein Teil des Glykogenabbaus in der Leber und auch kein Teil der Verdauung von Polysacchariden im Darm (wie die Maltase-Glucoamylase), sondern hilft beim Abbau von Fremdstoffen in den Lysosomen. Die saure Maltase kommt in Wirbeltieren vor. Beim Menschen ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Mutationen am GAA-Gen können zur Glykogenspeicherkrankheit Typ II (Morbus Pompe) führen.
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Lysosomale α-Glucosidase
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Alpha-glucosidase
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Alpha-Glucosidase
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Α-グルコシダーゼ
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α-glucosidase
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α-glucosidase
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α-Glucosidase hexamer, Sulfolobus solfataricus
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3
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α-Glucosidase (EC 3.2.1.20, maltase, glucoinvertase, glucosidosucrase, maltase-glucoamylase, α-glucopyranosidase, glucosidoinvertase, α-D-glucosidase, α-glucoside hydrolase, α-1,4-glucosidase, α-D-glucoside glucohydrolase; systematic name α-D-glucoside glucohydrolase) is a glucosidase located in the brush border of the small intestine that acts upon α(1→4) bonds: Hydrolysis of terminal, non-reducing (1→4)-linked α-D-glucose residues with release of D-glucose This is in contrast to EC 3.2.1.21 β-glucosidase. α-Glucosidase breaks down starch and disaccharides to glucose. Other glucosidases include:
* Cellulase
* Beta-glucosidase
* Debranching enzyme
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Die lysosomale α-Glucosidase (auch saure Maltase, Gen: GAA) ist dasjenige Enzym, das in Lysosomen langkettige Polysaccharide zu Glucose abbaut. Es ist kein Teil des Glykogenabbaus in der Leber und auch kein Teil der Verdauung von Polysacchariden im Darm (wie die Maltase-Glucoamylase), sondern hilft beim Abbau von Fremdstoffen in den Lysosomen. Die saure Maltase kommt in Wirbeltieren vor. Beim Menschen ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Mutationen am GAA-Gen können zur Glykogenspeicherkrankheit Typ II (Morbus Pompe) führen. Ein potenter Hemmstoff der sauren Maltase ist das natürlich vorkommende .
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Une α-glucosidase est une glycoside hydrolase qui agit sur les liaisons α-1→4, ce qui la différencie de la ß-glucosidase. Le terme maltase, qui concerne les enzymes catalysant l'hydrolyse du maltose, est souvent considéré comme équivalent. Sont incluses dans cette famille:
* les α-glucosidases acides
* les α-glucosidases neutres :
*
* L'α-glucosidase est un bon marqueur biochimique de l'activité épididymaire avec la carnitine.
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α-グルコシダーゼ(α-glucosidase; EC 3.2.1.20)は糖のα-1,4-グルコシド結合を加水分解する反応を触媒する酵素。α-1,4-グルコシド結合を持つ代表的な糖である麦芽糖（マルトース）もこれによって分解されるため、マルターゼ(maltase)とも呼ばれる。アグリコンとして各種アルキル基やアリール基を持つものも基質とする。 ヒトでは小腸上皮細胞に膜酵素として発現している消化酵素である（膜酵素であるのは、吸収直前に単糖に分解することで腸内細菌などに栄養を奪われにくくするためである）。ほとんどの生物がこの酵素を備えており、代謝にかかわっている。基質特異性は酵素の起源により様々で、配糖体の分解能を備えているものや、デンプンを分解するものなどがある。特に酵母では豊富に存在するが、酵母から精製した酵素は基質特異性が低い。ヒト腸粘膜からは5種類のα‐グルコシダーゼが分離されているが、それぞれ基質特異性が異なる。
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