ADP ribosylation factor
http://dbpedia.org/resource/ADP_ribosylation_factor an entity of type: Thing
ADP-ribosylační faktory (ARF) jsou malé GTPázy účastnící se vezikulárního transportu, regulace cytoskeletu a , ale i přenosu signálů. Jméno pochází z dob, kdy byly ARF proteiny poprvé popsány – stimulovaly totiž G proteinu Gαs vyvolanou cholera toxinem. Řadí se do proteinů.
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ADP ribosylation factors (ARFs) are members of the ARF family of GTP-binding proteins of the Ras superfamily. ARF family proteins are ubiquitous in eukaryotic cells, and six highly conserved members of the family have been identified in mammalian cells. Although ARFs are soluble, they generally associate with membranes because of N-terminus myristoylation. They function as regulators of vesicular traffic and actin remodelling.
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Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor (ARF) (auch ADP-Ribosylierungsfaktor) ist ein Protein, welches zur Familie der kleinen GTPasen gehört. Es existiert in mehreren Subversionen (ARF1-6), deren Molekülmasse im Bereich von 21 kDa liegt. Entdeckt wurde eine wichtige Funktion von ARF1 bei der Untersuchung der Cholerainfektion. Dabei dient es als Cofaktor zur dauerhaften ADP-ribosylierung der Adenylatzyklase-stimulierenden Untereinheit eines trimeren G-Proteins. Der daraus resultierende Anstieg von cAMP in den Darmzellen hat die choleratypische Diarrhöe zur Folge.
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ADP-ribosylační faktor
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Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor
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ADP ribosylation factor
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ARF
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Membrane-bound ADP ribosylation factor-like protein 2 , complex with phosphodiesterase delta Blue dots show hydrocarbon boundary of the lipid bilayer
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Arf
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ADP-ribosylační faktory (ARF) jsou malé GTPázy účastnící se vezikulárního transportu, regulace cytoskeletu a , ale i přenosu signálů. Jméno pochází z dob, kdy byly ARF proteiny poprvé popsány – stimulovaly totiž G proteinu Gαs vyvolanou cholera toxinem. Řadí se do proteinů.
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Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor (ARF) (auch ADP-Ribosylierungsfaktor) ist ein Protein, welches zur Familie der kleinen GTPasen gehört. Es existiert in mehreren Subversionen (ARF1-6), deren Molekülmasse im Bereich von 21 kDa liegt. Entdeckt wurde eine wichtige Funktion von ARF1 bei der Untersuchung der Cholerainfektion. Dabei dient es als Cofaktor zur dauerhaften ADP-ribosylierung der Adenylatzyklase-stimulierenden Untereinheit eines trimeren G-Proteins. Der daraus resultierende Anstieg von cAMP in den Darmzellen hat die choleratypische Diarrhöe zur Folge. Eine weitere wichtige Funktion von ARF1 ist die Schalterfunktion bei der Genese von intrazellulären Protein-Transportvesikeln am Golgiapparat. Dort wechselt es zyklisch zwischen einer GTP- und GDP-gebundenen Form und rekrutiert die für die Vesikelbildung notwendigen Hüllproteine, welche nachfolgend zusammengesetzt werden und das Vesikel aus der Membran abschnüren. Der zyklische Nukleotidwechsel wird durch Nukleotidaustauschfaktoren (GEFs) und GTPase-aktivierende Proteine (GAPs) katalysiert. Wie alle GTPasen besitzt auch ARF ein zentrales Mg2+-Ion, welches für die Komplexierung des GTP-Nukleotids notwendig ist.
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ADP ribosylation factors (ARFs) are members of the ARF family of GTP-binding proteins of the Ras superfamily. ARF family proteins are ubiquitous in eukaryotic cells, and six highly conserved members of the family have been identified in mammalian cells. Although ARFs are soluble, they generally associate with membranes because of N-terminus myristoylation. They function as regulators of vesicular traffic and actin remodelling. The small ADP ribosylation factor (Arf) GTP-binding proteins are major regulators of vesicle biogenesis in intracellular traffic. They are the founding members of a growing family that includes Arl (Arf-like), Arp (Arf-related proteins) and the remotely related Sar (Secretion-associated and Ras-related) proteins. Arf proteins cycle between inactive GDP-bound and active GTP-bound forms that bind selectively to effectors. The classical structural GDP/GTP switch is characterised by conformational changes at the so-called switch 1 and switch 2 regions, which bind tightly to the gamma-phosphate of GTP but poorly or not at all to the GDP nucleotide. Structural studies of Arf1 and Arf6 have revealed that although these proteins feature the switch 1 and 2 conformational changes, they depart from other small GTP-binding proteins in that they use an additional, unique switch to propagate structural information from one side of the protein to the other. The GDP/GTP structural cycles of human Arf1 and Arf6 feature a unique conformational change that affects the beta2beta3 strands connecting switch 1 and switch 2 (interswitch) and also the amphipathic helical N-terminus. In GDP-bound Arf1 and Arf6, the interswitch is retracted and forms a pocket to which the N-terminal helix binds, the latter serving as a molecular hasp to maintain the inactive conformation. In the GTP-bound form of these proteins, the interswitch undergoes a two-residue register shift that pulls switch 1 and switch 2 up, restoring an active conformation that can bind GTP. In this conformation, the interswitch projects out of the protein and extrudes the N-terminal hasp by occluding its binding pocket.
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